Заказать курсовые, контрольные, рефераты...
Образовательные работы на заказ. Недорого!

Влияние аминокислот на активность фосфатаз и нуклеаз насекомых

Диссертация: Влияние аминокислот на активность фосфатаз и нуклеаз насекомых
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Исходя из вышеизложеного, представляется весьма важным изучение влияния аминокислот на активность и множественные формы ферментов углеводного и нуклеинового обменов у различных видов насекомых, в том числе и насекомых-вредителей с целью выяснения возможных механизмов регуляции активности этих энзимов аминокислотами. Цели и задачи исследования. Целью настоящего исследования является изучение… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Влияние аминокислот на активность гидролаз различных 11 видов животных, растений и микроорганизмов
    • 1. 2. Влияние аминокислот на активность различных ферментов микроорганизмов и животных
  • Глава 2. Материалы и методы
    • 2. 1. Схема проведения эксперимента
      • 2. 1. 1. Изучение влияния аминокислот in vivo
      • 2. 1. 2. Изучение влияния аминокислот in vitro
    • 2. 2. Приготовление белкового экстракта гусениц тутового шелко- 51 пряда
      • 2. 2. 1. Приготовление белковых экстрактов гусениц мучного хру- 51 щака, вощинной моли и капустной белянки
    • 2. 3. Определение суммарной активности кислых фосфатаз in vivo
    • 2. 4. Определение суммарной активности кислых фосфатаз in vitro
    • 2. 5. Определение активности множественных форм фосфатаз in 52 vivo и in vitro
    • 2. 6. Определение активности кислых РНКаз in vivo
    • 2. 7. Определение активности кислых РНКаз in vitro
    • 2. 8. Определение активности кислых ДНКаз in vivo и in vitro
    • 2. 9. Определение изоэлектрической точки
  • Глава 3. Влияние аминокислот на активность фосфатаз различных 56 видов насекомых
    • 3. 1. Влияние аминокислот на активность фосфатаз в зависимости 56 от дозы и времени экспозиции в тканях и органах гибрида тутового шелкопряда Кавказ 2 х Кавказ 1 in vivo
      • 3. 1. 1. Влияние аминокислот на активность кислых фосфатаз фиб-роинового отдела шелкоотделительной железы in vivo
      • 3. 1. 2. Влияние аминокислот на активность фосфатаз жирового 57 тела гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ 2 х Кавказ in vivo
      • 3. 1. 3. Влияние аминокислот на активность фосфатаз стенки ки- 59 шечника гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ 2 х Кавказ
    • 1. in vivo
      • 3. 1. 4. Влияние аминокислот на активность фосфатаз каркаса гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ 2 х Кавказ 1 in vivo

      3.2. Влияние аминокислот на множественные формы фосфатаз 62 жирового тела гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ 2 х Кавказ 1 in vivo в зависимости от дозы вводимой аминокислоты и времени экспозиции.

      3.3. Влияние аминокислот на суммарную активность фосфатаз 73 в тканях и органах гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ

      2 х Кавказ 1 in vitro.

      3.3.1. Влияние аминокислот на суммарную активность фосфатаз 73 фиброинового отдела шелкоотделительной железы гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ 2 х Кавказ 1 in vitro

      3.3.2. Влияние аминокислот на суммарную активность глюкозо-1 — 75 фосфатазы гемолимфы гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ 2 х Кавказ 1 in vitro.

      3.3.3. Влияние аминокислот на суммарную активность фосфатаз 76 стенки кишечника гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ

      2 х Кавказ 1 in vitro.

      3.4. Влияние аминокислот на множественные формы фосфатаз 78 тканей и органов гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ х Кавказ 1 in vitro.

      3.4.1. Влияние аминокислот на активность множественных форм фосфатаз фиброинового отдела шелкоотделительной железы in 78 vitro.

      3.4.2. Влияние аминокислот на активность множественных форм 79 глюкозо-1-фосфатазы гемолимфы in vitro.

      3.4.3. Влияние аминокислот на активность множественных форм 82 фосфатаз жирового тела in vitro.

      3.4.4. Влияние аминокислот на активность множественных форм 85 фосфатаз стенки кишечника in vitro.

      3.5. Влияние аминокислот на суммарную активность фосфатаз в зависимости от дозы вводимой аминокислоты и времени экспозиции пород тутового шелкопряда Кавказ 2 и Враца 4 in vivo.

      3.5.1. Влияние аминокислот на активность фосфатаз фиброино- 87 вого отдела шелкоотделительной железы гусениц тутового шелкопряда пород Кавказ 2 и Враца 4 in vivo.

      3.5.2. Влияние аминокислот на активность глюкозо-1 -фосфата-зы 90 гемолимфы гусениц тутового шелкопряда пород Кавказ 2 и

      Враца 4 in vivo.

      3.5.3. Влияние аминокислот на активность фосфатаз жирового 92 тела гусениц тутового шелкопряда пород Кавказ 2 и Враца 4 in vivo.

      3.5.4. Влияние аминокислот на активность фосфатаз стенки 95 кишечника железы гусениц тутового шелкопряда пород Кавказ и Враца 4 in vivo.

      3.5.5. Влияние аминокислот на активность фосфатаз каркаса 98 гусениц тутового шелкопряда пород Кавказ 2 и Враца 4 in vivo.

      3.6. Влияние аминокислот на активность множественных форм фосфатаз жирового тела гусениц тутового шелкопряда пород 101 Враца 4 и Кавказ 2 in vivo в зависимости от дозы вводимой аминокислоты и времени экспозиции.

      3.7. Влияние ингибиторов трансляции и транскрипции на активность и множественные формы фосфатаз в тканях и 119 органах тутового шелкопряда породы Кавказ 2 и гибрида

      Кавказ 2 х Кавказ 1 in vivo, инъецированных аминокислотами.

      3.7.1. Влияние ингибиторов на суммарную активность фосфатаз 119 стенки кишечника тутового шелкопряда породы Кавказ 2 in vivo, инъецированных аминокислотами.

      3.7.2. Влияние ингибиторов на суммарную активность фосфатаз 121 каркаса тела тутового шелкопряда породы Кавказ 2 in vivo, инъецированных аминокислотами.

      3.7.3. Влияние ингибиторов на суммарную активность глюкозо-1- 122 фофатазы гемолимфы тутового шелкопряда породы Кавказ 2 in vivo, инъецированную аминокислотами

      3.7.4. Влияние ингибиторов на суммарную активность кислых фосфатаз жирового тела тутового шелкопряда гибрида Кавказ 2 х Кавказ lin vivo, инъецированных аминокислотами. 3.7.5. Влияние ингибиторов актиномицина Д и пуромицина на 126 множественные формы фосфатаз жирового тела тутового шелкопряда породы Кавказ 2 in vivo, инъецированного аминокислотами.

      3.8. Влияние аминокислот на активность и множественные фор- 131 мы фосфатаз капустной белянки in vivo и in vitro.

      3.9. Влияние аминокислот на суммарную активность фосфатаз 137 вощиной моли in vivo и in vitro.

      Глава 4. Влияние аминокислот на активность нуклеаз насекомых.

      4.1. Влияние аминокислот на активность кислых РНКаз в тканях 141 и органах гусениц тутового шелкопряда.

      4.1.1. Влияние аминокислот на активность кислых РНКаз жиро- 141 вого тела in vivo гусениц тутового шелкопряда (гибрид Кавказ х Кавказ 1 и порода Кавказ 2) в зависимости от дозы аминокислот и времени экспозиции.

      4.1.2. Влияние аминокислот на активность кислых РНКаз фиброинового отдела шелкоотделительной железы in vivo гусе- 142 ниц тутового шелкопряда (гибрид Кавказ 2 х Кавказ 1 и порода Кавказ 2) в зависимости от дозы аминокислот и времени экспозиции.

      4.1.3. Влияние аминокислот на активность кислых РНКаз стенки 145 кишечника in vivo гусениц тутового шелкопряда (гибрид Кавказ

      2 х Кавказ 1 и порода Кавказ 2) в зависимости от дозы аминокислот и времени.

      4.1.4. Влияние аминокислот на активность кислых РНКаз каркаса 148 in vivo гусениц тутового шелкопряда (гибрид Кавказ 2 х Кавказ и порода Кавказ 2) в зависимости от дозы аминокислот и времени экспозиции.

      4.1.5. Влияние аминокислот на активность кислых РНКаз гемо- 150 лимфы in vivo гусениц тутового шелкопряда (гибрид Кавказ 2 х Кавказ 1 и порода Кавказ 2) в зависимости от дозы аминокислот и времени экспозиции.

      4.2. Влияние аминокислот на активность кислой РНКазы в различных тканях гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ 2 х Кавказ 1 in vitro.

      4.3. Влияние аминокислот на активность кислых РНКаз у различ- 154 ных видов насекомых in vivo и in vitro.

      4.3.1. Воздействие аминокислот на активность кислой РНКазы у 154 личинок вощиной моли (Galleria mellonella).

      4.3.2. Влияние аминокислот на активность кислой РНКазы гусе- 155 ниц капустной белянки (Pieris brassicae) in vivo и in vitro.

      4.3.3. Влияние аминокислот на активность кислой РНКазы муч- 157 ного хрущака (Tenebrio molitor) in vivo.

      4.4. Влияние аминокислот на активность кислых ДНКаз гусениц 160 тутового шелкопряда В. mori L. (гибрид Кавказ 2 х Кавказ 1) in vivo в зависимости от дозы и времени экспозиции.

      4.4.1. Влияние аминокислот на активность кислых ДНКаз жиро- 160 вого тела гусениц тутового шелкопряда Кавказ 2 х Кавказ 1 in vivo.

      4.4.2. Влияние аминокислот на активность кислых ДНКаз 162 фиброинового отдела шелкоотделительной железы гусениц тутового шелкопряда Кавказ 2 х Кавказ 1 in vivo.

      4.4.3. Влияние аминокислот на активность кислых ДНКаз стенки 163 кишечника гусениц тутового шелкопряда Кавказ 2 х Кавказ 1 in vivo.

      4.4.4. Влияние аминокислот на активность кислых ДНКаз каркаса 165 тела гусениц тутового шелкопряда Кавказ 2 х Кавказ 1 in vivo.

      4.5. Влияние аминокислот на активность кислой ДНКазы мучного 167 хрущака in vivo.

Влияние аминокислот на активность фосфатаз и нуклеаз насекомых (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

.

В настоящее время уделяется большое внимание регуляции активности ферментов различными биологически активными веществами, в том числе и аминокислотами. Большинство работ по влиянию аминокислот посвящено регуляции активности ферментов белкового и аминокислотного обменов и, в основном, выполнены в системе in vitro на объектах растительного (Расулов 1990, Громыко 1992, Евстигнеева и др., 1985, Пушкин и др., 1974, Попова и др., 1998) и животного (Ikeda et al., 1980, Tsakiris et al., 1998, Опарина, Мыльников, 1996, Raju et al., 1998) происхождения, a также различных микроорганизмах (Тюльпанова, Еременко, 1976, Кара-Мурза и др., 1978, Chowdbury et al., 1997, Ray et al., 1999). Согласно справочнику по ферментам (Enzyme Handbook, 1991, 1996), зарегистрировано ингибирующее влияние аминокислот на активность 198 ферментов и активирующее действие — на 39 ферментов.

Насекомые занимают важное место в разнообразных биоценозах и играют большую роль в хозяйственной деятельности человека и, прежде всего в сельском хозяйстве, где они определяют продуктивность целых отраслей (шелководство, пчеловодство), а также оказывают огромное влияние на эффективность выращивания большинства сельскохозяйственных культур. Известно, что насекомые отличаются высоким содержанием свободных аминокислот в различных тканях и органах (Филиппович и др., 1992). Так, содержание аминокислот в тканях гусениц тутового шелкопряда (Bombyx mori L.) превышает их содержание в печени млекопитающих в 2−3 раза, а в крови — в 20−30 раз (Кузнецов, 1948). Поэтому биохимические исследования глубинных процессов регуляции жизнедеятельности насекомых, основанные, прежде всего, на изучении регуляции активности их ферментных систем, имеют существенное значение для сравнительной энзимологии, а также теории и практики сельскохозяйственной энтомологии. Обнаружение доступных для практического использования и экологически безопасных регуляторов активности ферментов открывает перспективы целенаправленной модуляции физиологического состояния насекомых и, как следствие, регуляции численности их полезных и вредных видов.

Весьма перспективными в этом отношении представляются исследования воздействия протеиногенных аминокислот на ферменты насекомых, включая наборы из множественных форм, представляющие собой важнейший элемент регуляции деятельности энзимов.

Данные о влиянии аминокислот на активность ферментов насекомых крайне немногочисленны. В основном изучались в этом аспекте ферменты белкового и аминокислотного обменов (Давтян и др., 1976, Агаджанян, Ару-тюнян, 1980, Parenti et al., 1997), а также в меньшей мере углеводного обмена (Yamamoto et al., 1993, Bourtzis, Marinaras, 1991). Только в отдельных работах случаях получены сведения о влиянии аминокислот на ферменты нуклеинового обмена (Funaguma, 1977).

Исходя из вышеизложеного, представляется весьма важным изучение влияния аминокислот на активность и множественные формы ферментов углеводного и нуклеинового обменов у различных видов насекомых, в том числе и насекомых-вредителей с целью выяснения возможных механизмов регуляции активности этих энзимов аминокислотами. Цели и задачи исследования. Целью настоящего исследования является изучение воздействия аминокислот на активность и множественные формы комплекса кислых фосфатаз, РНКаз и ДНКаз в различных тканях и органах тутового шелкопряда, а также у насекомых-вредителей — вощиной моли, капустной белянки и мучного хрущака.

Для достижения данной цели нами было предусмотрено решение следующих задач:

1. Исследовать влияние различных аминокислот in vivo и in vitro на активность и множественные формы кислых фосфатаз тутового шелкопряда, капустной белянки и вощиной моли.

2. Изучить воздействие аминокислот на активность кислых РНКаз и ДНКаз у тутового шелкопряда, мучного хрущака, вощиной моли и капустной белянки in vivo и in vitro.

3. Исследовать динамику воздействия аминокислот на активность фосфатазного, РНКазного и ДНКазного комплексов ферментов в тканях и органах тутового шелкопряда in vivo в зависимости от дозы и длительности экспозиции вводимой аминокислоты. ¦>¦ •.

4. С использованием ингибиторов транскрипции и трансляции оценить возможные механизмы воздействия аминокислот на кислые фосфатазы тутового шелкопряда.

5. Исходя из полученных данных, обсудить возможности регуляторного воздействия аминокислот на обмен веществ в тканях и органах насекомых.

Научная новизна.

Впервые в опытах in vivo и in vitro изучено воздействие протеиногенных аминокислот на активность и множественные формы кислых фосфатаз, ДНКаз и РНКаз тутового шелкопряда, капустной белянки и вощиной моли. Установлено, что аминокислоты способны оказывать мощное воздействие на нуклеиновый, углеводный и фосфорный обмен у названных насекомых посредством резкого снижения или увеличения активности соответствующих энзимов.

Впервые показано, что определенные аминокислоты (лей и цис) могут индуцировать синтез молекулярных форм глюкозо-1-фосфатазы и кислой фосфатазы на уровне транскрипции, а другие (.лиз, тир) оказывать прямое активирующее или ингибирующее воздействие на молекулы ряда ферментов, причем, как правило, выявлена тенденция к ингибирующему воздействию тех аминокислот, которые входят в состав активных центров этих ферментов.

Установлены различия в воздействии аминокислот на общую активность и множественные формы исследованных ферментов у ряда видов чешуекрылых насекомых, а также породная и тканевая специфичность их влияния у гусениц тутового шелкопряда.

Выявлены эффективные дозы вводимых аминокислот, их способность к разносторонней регуляции обмена веществ у насекомых, что открывает перспективы применения экзогенных аминокислот в качестве регуляторов жизнедеятельности полезных насекомых и насекомых-вредителей.

Практическое значение работы.

Установлено, что аминокислоты способны вызывать индукцию или репрессию определенных форм фосфатаз тутового шелкопряда. Показана способность аминокислот оказывать антистрессовое воздействие на организм насекомых, а также ослаблять действие антибиотиков.

Полученные данные о влиянии аминокислот на активность фосфатаз и нуклеаз насекомых позволяют в дальнейшем рассматривать их в качестве регуляторов жизнедеятельности как хозяйственно-ценного вида — тутового шелкопряда, так и насекомых-вредителей.

Апробация работы. Результаты работы докладывались на 2-ом съезде биохимического общества РАН (Москва, май 1997 г.), IX съезде Русского энтомологического общества РАН «Проблемы энтомологии в России» (С.- Петербург, 1998), на конференции по итогам научно-исследовательской работы Ml JUL У (1998).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 7 статей и тезисов научных сообщений.

Структура и объем работы. Работа состоит из введения, обзора литературы, отражающего современные представления о роли аминокислот в регуляции активности ферментов, описания материалов и методов, результатов эксперимента и их обсуждения, заключения и выводов. Диссертационная работа изложена на 191 страницах машинописного текста, содержит 65 таблиц, 21 рисунок. Список цитируемой литературы содержит 181 название.

Выводы.

1) Введение насекомым протеиногенных аминокислот оказывает тканеспеци-фическое воздействие на активность у них фосфатазного комплекса ферментов, ДНКаз и РНКаз. Эффект влияния аминокислот зависит от дозы вводимой аминокислоты и длительности воздействия. У тутового шелкопряда аминокислоты, входящие в активный центр, будучи применены в малых дозах, как правило, снижают активность фермента. С увеличением дозы вводимой аминокислоты ряд из них (арг, гис, сер, три) способен повышать активность комплекса фосфатаз. Гис, сер, три независимо от дозы ингибируют активность кислых фосфатаз шелкоотделительной железы и каркаса тела гусениц.

2) Инъекция аминокислот вызывает появление электрофоретически высокоподвижной низкомолекулярной с изоэлектрической точкой при рН 6,2 формы кислой фосфатазы в жировом теле тутового шелкопряда.

3) Установлено, что специфический фермент — глюкозо-1-фосфатаза (КФ 3.1.3.10) принципиально отличается по отношению к регуляторному воздействию аминокислот от неспецифической кислой фосфатазы (КФ 3.1.3.2). Асп, арг, гис, гли и три повышают активность специфической глюкозо-1-фосфатазы в 1,6−2 раза в тканях тутового шелкопряда. Сопоставление опытов in vivo и in vitro показывает, что асп, лиз и тир оказывают прямое инги-бирующее воздействие на неспецифическую кислую фосфатазу и ее множественные формы, а цис является непосредственным активатором данного фермента у тутового шелкопряда.

4) В опытах с использованием ингибиторов транскрипции (актиномицин Д) и трансляции (пуромицин) установлено, что цис и лей могут индуцировать транскрипцию глюкозо-1-фосфатазы, причем цис вызывает индукцию транскрипции новых форм глюкозо-1-фосфатазы, а лей только усиливает транскрипцию конститутивных форм, в норме присутствующих у насекомых. Гли способен усиливать транскрипцию и трансляцию кислой фосфатазы. Определенные аминокислоты, например, лей после инъекции пуромицина способствует синтезу новой формы глюкозо-1-фосфатазы с Rf=0,75, а гли после введения пуромицина стимулирует синтез кислой фосфатазы с Rf=0,12.

5) Ряд аминокислот (асп, гис, гли, лиз и фен) оказывает идентичное влияние на активность фосфатаз у разных пород тутового шелкопряда, тогда как воздействие остальных аминокислот не однозначно. Воздействие аминокислот на активность фосфатаз у родительской породы и ее гибрида, как правило, аналогично.

6) Выявлена видовая специфичность воздействия аминокислот на фосфатазы и нуклеазы насекомых. Лей, тир и цис являются мощными ингибиторами активности фосфатазного комплекса ферментов у насекомого-вредителя — капустной белянки, а лиз ингибирует активность фосфатаз вощиной моли. Гис, гли, лей, тир и цис оказывают существенное воздействие на активность кислой РНКазы у изученных видов насекомых.

Введение

асп, гис, гли, лей, сер, три и цис резко снижает активность кислой РНКазы в большинстве тканей и органов тутового шелкопряда, в то время как гли и фен активируют кислую РНКазу в жировом теле в опытах и in vivo и in vitro. У вощиной моли и капустной белянки арг и лиз непосредственно влияют на активность кислой РНКазы, ингибируя ее, а гли, напротив, активирует этот фермент. Лиз является мощным ингибитором кислой РНКазы у всех изученных видов насекомых-вредителей. Арг, тир и фен блокируют активность кислой РНКазы вощиной моли и мучного хрущака.

7) Определенные аминокислоты являются избирательными ингибиторами кислых ДНКаз в различных тканях тутового шелкопряда: цис — ингибирует ДНКазу жирового телалей — подавляет активность ДНКаз в стенке кишеч никафенполностью ингибирует ДНКазу каркаса телаарг и сер — подавля.

— 173ют активность ДНКаз в шелкоотделительной железе.

8) Весь комплекс полученных данных свидетельствует о том, что аминокислоты могут выступать в качестве тонких специфических индукторов и ре-прессоров синтеза, а также регуляции каталитической активности фосфатаз и нуклеаз насекомых, воздействуя как на их суммарную активность, так и на активность их молекулярных форм ферментов, что открывает перспективы их целенаправленного использования для регуляции углеводного, нуклеинового и липидного обмена у полезных видов насекомых и насекомых-вредителей.

— 169-Заключение.

Проведенные нами исследования показали, что аминокислоты обладают ярко выраженным регуляторным эффектом в отношении разнообразных метаболических процессов, протекающих в организме насекомых. Отдельные аминокислоты могут воздействовать непосредственно на молекулы ферментов. Так арг и лиз непосредственно влияют на активность кислой РНКазы вощиной моли и капустной белянки, вызывая ее ингибирование, а гли — активирование фермента, что, возможно, связано с конформационны-ми изменениями молекул фермента. Влияние других аминокислот противоречиво, что указывает на иной механизм действия этих аминокислот на активность РНКазы. Лей и гис in vivo повышали активность кислой РНКазы вощиной моли и мучного хрущака, a in vitro эти аминокислоты ингибирова-ли активности фермента. Повышение активности фермента под влиянием этих аминокислот может быть вызвано различными механизмами. Не исключено, что эти аминокислоты способны активировать транскрипцию соответствующих генов, таким образом, увеличивая число копий соответствующих мРНК. Возможно, что инъекции аминокислот влияют на биосинтез РНК на уровне трансляции. В целом воздействие аминокислот по всей возможности может реализоваться путем разных механизмов: индукции или репрессии их синтеза, непосредственной активации или ингибирования кислых РНКаз, а также опосредованно — через нейрогуморальную систему насекомых. Тем не менее уже сейчас ясно, что аминокислоты могут оказывать мощное воздействие на активность кислых РНКаз разных видов насекомых, и, следовательно, влиять на обмен их РНК.

В целом, резюмируя полученные данные о влиянии аминокислот на активность нуклеаз можно отметить, что протеиногенные аминокислоты могут оказывать мощное воздействие на деструкцию РНК и ДНК у насекомых. При этом ряд аминокислот может оказывать непосредственное воздействие на молекулы кислых РНКаз и ДНКаз (возможно в качестве аллосте-рических эффекторов и/или в качестве регуляторов эффективности связывания полинуклеотидов в активном центре нуклеаз). В то же время, сопоставление результатов опытов in vitro и in vivo указывает на возможность опосредованного воздействия аминокислот на активность нуклеаз посредством индукции или репрессии их синтеза на уровне транскрипции или трансляции, как это было выявлено нами в отношении фосфатаз насекомых. Так или иначе аминокислоты способны выступать в качестве тонких регуляторов катаболизма РНК и ДНК в тканях и органах насекомых.

Различное отношение кислых фосфатаз и, по-видимому, многих других ферментов (Гаверова и др., 1997, Пиункова и др., 1998), к аминокислотам как регуляторам их активности может играть у насекомых, как мы показали, адаптационную роль в изменяющихся условиях среды. Эволюционно сложившийся экстремально высокий уровень свободных аминокислот в гемолимфе и других тканях насекомых, несомненно, до сих пор сохраняет свое основополагающее значение на первом, элементарном, метаболическом уровне регуляции. Вместе с тем, уже сейчас есть основания полагать, что более высокие уровни регуляции обмена веществ у насекомых, например, регуляции на уровне транскрипции, в определенной мере сохраняют зависимость от пула свободных аминокислот и их соотношения в организме.

Сравнивая воздействие аминокислот на активность фосфатаз капус-ной белянки и вощиной моли, следует отметить также и активирующее влияние гли на активность ферментов обоих видов насекомых, но в целом, влияние аминокислот in vitro на активность фосфатаз вощиной моли прямо противоположное, чем у капустной белянки. Вероятно, это связано с разным набором фосфатаз у этих видов насекомых. Возможность данного явления отмечается в литературе (Эчкалов, 1988).

Аминокислоты способны стимулировать и ингибировать биосинтез белка, а также компенсировать действие антибиотиков на фосфатазы тутового шелкопряда.

Полученные нами данные о влиянии аминокислот на разные породы тутового шелкопряда дают возможность вести селекционную работу по выведению гибридов тутового шелкопряда, отзывчивого к воздействию аминокислот. Данные о воздействии аминокислот на активность фосфатаз и нуклеаз насекомых-вредителей могут быть использованы в сельском хозяйстве в качестве регуляторов жизнедеятельности этих вредных видов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.Х. Аргиназа, ферменты биосинтеза и катаболизма пролина в сравнительном аспекте.// Докт.. дисс. Ереван. 1990. — 321с.
  2. А.Х., Арутюнян Л. М., Гукасян Дж. Г. Взаимосвязь аргиназы и ферментов биосинтеза пролина у жуков фасолевой зерновки Acantho-scelides obtectus Say .// Биолог. Ж. Армении. 1980. — N. 6. — С. 638−649.
  3. Н.И., Евстигнеева З. Г., Кретович B.JI. Регуляция метаболизма глутамина у Chlorella pyrenoidosa 82Т. Исследование механизмов активности глутаминсинтетазы в процессе ассимиляции аммония.//Биохимия. 1976. — Т. 41. — № 7. — С. 1301−1311.
  4. A.A., Безирджян Х. О., Валин:пируват-амино-трансфераза Brevibacterium flavum: каталитические свойства// Биохимия. 1994. — Т. 59, N 9. — С.1385−1392.
  5. JI.M. О взаимосвязи аргиназы и биосинтеза пролина в разных органах крыс.// Канд. дисс. Ереван. 1984.
  6. Э.Х., Никотосян Ф. Ц., Давтян М. А. Сравнительная характеристика изоэнзимов аргиназы печени лягушек Rana ridibunda в онтогенезе// Биол. ж. Армении. 1977. — Т. 30. — С. 73−75.
  7. C.B., Попова Т. Н. Исследование некоторых каталитических свойств NADP-специфичной изоцитратдегидрогеназы из ряски Spirodela polyrhiza (L.)// Тр. биол. учеб.-науч. базы Воронеж, гос. ун-та «Веневити-ново». 1998. — № 10. — С. 138−143.
  8. Е.В. Глутаминсинтетаза пшеницы.// Дисс. канд. биол. наук. М. -1987.-139 с.
  9. Е.В., Евстигнеева З. Г., Кретович B.JI. Очистка, свойства и регуляция активности глутаминсинтетазы из корней пшеницы/ЛТрикл. биох. и микробиол. 1988. — Т. 24. N. 1. — С. 14−19.
  10. Дж. А. Некоторые свойства аргиназы семян гороха.//Биол. ж. Армении. -1990. N 9. — С. 808−809.
  11. H.A., Антонов В. К. Химическая модификация лейцинсвя-зываюгцего белка. Нитрование тирозиновых остатков тетранитромета-ном.// Биоорганическая химия. 1977. — Т. 3, N 6. — С. 768−774.
  12. Х.Г. Изоэнзимы аргиназы и биосинтез пролина у дождевого червя Lumbricus terrestris. // Канд. дисс. Ереван. 1983. 154 с.
  13. Т.Г. Свойства и регуляция глутаминсинтетазы кормовых дрожжей Candida tropicalis. Дисс.. канд. биол. наук. 1971. Москва, 223 с.
  14. Т.П., Пушкин A.B., Цупрун В. Л., Евстигнеева З. Г., Кретович В. Л. Очистка, четвертичная структура и некоторые свойства глутаминсинтетазы из корней тыквы// Биохимия. 1984 Т. 49. — N. 4. — С. 599−606.
  15. А. П. Аргиназа и биосинтез пролина у водорослей Chlorella pyrenoidosa./^HCC.. канд. биол. наук. Ереван, 1992. — 102 с.
  16. Е.А. Глутаминсинтетаза растений: свойства, регуляция и роль в ассимиляции аммиака. Дисс.. докт. биол. наук. М.: Ин-т биохимии РАН, 1992. 390 с.
  17. М.А., Арутюнян Т. Г., Хачатрян М. А. Изоэнзимный спектр аргиназы при развитии тутового шелкопряда. // Биолог. Ж. Армении. 1976. Т. 29. — С. 23−34.
  18. Данг Хоанг Фьок Хьен, Соловьева H.A., Цупрун В. Л., Кафманова A.C., Шубин В. В., Евстигнеева З. Г., Кретович В. Л. Структура глутаминсинтетазы из клеток Spirulina platensis // Биохимия. 1988. — Т. 53, N 10.1. С. 1648−1653.
  19. З.Г. Глутаминсинтетаза растений, ее роль в метаболизме, регуляции, структуре, механизме реакции.// Итоги науки и техники. Сер.
  20. З.Г., Чернышова И. П. Некоторые свойства аспартокиназы бактерий М. glutamicum 95.//Биохимия. — 1975. — Т. 40, N 1. — С. 71−77.
  21. Т.Я., Агаджанян А. Х., Давтян М. А. Ингибирование аргиназы некоторыми аминокислотами в бесклеточных экстрактах инфузорий Paramecium multimicronucleatum// Биолог. Ж. Армении. 1976. — Т. 29. -№ 10. — С. 44−50.
  22. Кара-Мурза С.Н., Ивановская JI.B., Жданова Н. М. Влияние аминокислот на активность Р-аспартокиназы, Coryne bacterium Glutamicum штамма дикого типа и его мутанта.//Прикл. биох. и микробиол., 1978. Т. З.С.14.
  23. С.С. Адаптационные изменения и свойства глутаминсинтетазы под воздействием пониженной температуры выращивания // Ав-тореф. дисс. канд. биол. наук. М., 1980. — 21 с.
  24. А.С., Филиппович Ю.Б., Шамшина Т. Н., Филиппович Ю.Б.
  25. Активность кислой фосфатазы в грене родительских пород и гетерозисныхгибридов// Биохимия насекомых. М.: МГПИ им. В. И. Ленина. 1978. Вып. 20.1. С.2−20.
  26. А.С., Эчкалов А. П., Филиппович Ю. Б. Разделение и свойства множественных форм кислой фосфатазы из органов тутового шелкопряда.// Биохимия. 1982. — Т. 47, N 12. — С. 1993−2005.
  27. А.С. Физико-химическая и функциональная характеристика множественных форм ферментов насекомых// Автореф. дисс.. д-рабиол. наук. М. 1991. — 48 с.
  28. В.Л. Усвоение и метаболизм азота у растений. 1987. — М.: Наука. 486 с.
  29. Н.Я. Основы физиологии насекомых. М.-Л.: Изд-во АН СССР, 1948. Т. 1.С. 186.
  30. В.Г., Безбородова С. И. Кислая внеклеточная фосфомоноэ-стераза Aspergillus clavatus.// Микробиология. 1978. — Т. 12. — N. 3, — С.-177 404−412.
  31. Т.И., Мыльников C.B. Влияние L-аргинина на NADPH-диафаразную активность в гомогенатах Drosophila melanogaster// Ж. эво-люц. биох. и физиол. 1996 — Т. 32, № 2. — С. 217−219.
  32. С.А., Филиппович Ю. Б., Коничева А. П. // Научные труды МПГУ им. В. И. Ленина (Естественные науки). М.: Прометей, 1998. С. 237−238.
  33. H.A. Биометрия.: Новосибирск: CA АН СССР. — 1961. — С. 117−123.
  34. О.М., Чухрай Е. С. Физико-химические основы ферментативного катализа//М.: Высшая школа. -1971.-171 с.
  35. Т.Н., Казначеев A.B., Демченко И.В. Регуляция активности
  36. НАДФ-изоцитратдегидрогеназы щитка кукурузы клеточными метаболитами
  37. Физиол. раст. 1998. — Т. 45, № 1. — С. 37−42.
  38. A.B. Свойства и регуляция глутаминсинтетазы гороха// Дисс.. канд. биол. наук. -М., 1973. 160 с
  39. A.B., Евстигнеева В. Г., Кретович В. Л. Влияние аминокислот на активность глутаминсинтетазы гороха.// Физиология растений. 1974.-T.21., N. 3, — С. 512−517.
  40. A.C., Шакиров З. С., Евстигнеева З. Г., Кретович В. Л. Регуляция аминокислотами активности молекулярных форм глутаминсинтетазы Ankistrodesmus braunii// Биохимия. 1990. — Т. 55., Вып. 2., — С. 256−261.
  41. A.C. Глутаминсинтетаза одноклеточных зеленых водорослей и ее регуляция. //Дисс. .д-ра биол. наук. М., 1990. — 321 с.
  42. A.C. Молекулярная биология. Структура и синтез нуклеиновых кислот. М., Высшая школа. 1990. — 351 с.
  43. Г. Ш. Свойства и регуляция малат- и глютаматдегидроге-наз чайного листа и виноградной лозы. //Автореф.. докт. биол. наук. М. -1983.-45 с.
  44. Г. Ш. Сравнительное изучение влияния различных соединений на активность малат и глютаматдегидрогеназ чайного растения ивиноградной лозы.// Изв. АН ГССР. Сер. биол. 1985. — Т. 11, N. 4. — С. 253−178 259.
  45. Э.С., Еременко B.B. Регуляция аминокислотами образования L-аспарагиназы у Bacillus mesentericus.// Микробиология. -1976. -Т. 45.-вып. 2.-С. 205−207.
  46. Ю.Б., Щеголева Л. И. Исследование растворимых белков в тканях тутового шелкопряда методом энзим-электрофо-реза в полиак-риламидном геле.// Докл. АН СССР. Серия биология. 1967. -Т. 174, -N.I.-С. 240−243.
  47. Ю.Б., Коничев A.C. Множественные формы ферментов насекомых и проблемы сельскохозяйственной энтомологии. М., Наука.- 1987. 168 с.
  48. Ю.Б., Лаптева Т. И., Никитина И. А. Основы биохимии тутового шелкопряда. М. Прометей. 1992. — 306 с.
  49. Ю.Б. Основы биохимии. М., «Агар». 1999. 512 с.
  50. П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы// М.: Мир. 1986. — 374 с.
  51. Т. И. Молекулярные механизмы регуляции и кинетические свойства пантотенаткиназы печени крыс.// Дисс.. канд. биол. Гродно — 1993.- 128 с.
  52. И.Н., Нуднов В. Ю., Траханов С. Д. Пространственная структура лейцин-специфичного белка при разрешении 4 А°.//Биоорганическая химия. 1984. — Т. 10, N 5. — С. 648−654.
  53. А.К. Математическая обработка результатов химического анализа.// Л.: Химия. 1984. — С. 22−26.
  54. Чухрай С. Е, Фтяхшева Я. Я., Веселова М. Н., Полторак О. М., Вознесенская М. В., Вайсоки Ч. Титрование активных центров щелочной фосфатазы молекулярных обонятельных рецепторов аминокислотными ингибиторами// Ж. Физ. Химии. 1998. — Т. 72, № 3. — С. 560−569.
  55. Н.И. Глутаминсинтетаза сосны. Дисс. канд. биол. наук. Йошкар-Ола. 1989. -122 с.
  56. FEMS Microbiology Letters. 1995. — Vol. 131, Iss 2. — P. 185−188.
  57. Akamatsu Y., Shimada M. Suppressive Effect of L-Phenylalanine on Manganese Peroxidase in the White-Rot Fungus Phanerochaete-Chrysosporium // FEMS Microbiology Letters. 1996. — Vol. 145, Iss 1. — P. 83−86.
  58. Ashiuchi Makoto, Tani Kazahiko, Soda Kenji, Misono Haruo. Properties ofglutamate racemase from Bacillus subtilis IFO 3336 producing poly-y-glutamate//
  59. J. Biochem. 1998. — Vol. 123, № 6. — P. 1156−1163.
  60. Aytekin C., Baysal Z.K.: A Study for Determining Mechanism of Subtil-isin-Casein Interaction by Using Inhibition-Kinetics// Biochemical Archives. -1998,-Vol. 14, Iss l.-P. 49−58.
  61. Baran H., Okuno E., Kido R., Schwarcz R. Purification and characterization of kynurenine aminotransferase I from human brain// J. Neurochem. -1994. Vol. 62, N 2. — P. 730−738.
  62. Baranzyk- Kuzma A., Skrzypek Osieeka S., Zaleyska M., Porembska Z. Purification and some properties of human heart arginase// Acta Biochim. Pol. -1980.-Vol. 27.-P. 181−189.
  63. Bedino S. Allosteric regulation of beet liver arginase activity by L-orni-thine.// Ital. J. Biochem. 1977. — Vol. 26. — P. 264−276.
  64. Berater J., Colombo J.P., Bachmann C. Purification and properties of arginase from human liver and erytrocytes// Biochem. J. 1978. — Vol. 175. -P. 449−454.
  65. Blickling S., Beisel H-G., Bozie D., Knableinjorg., Laber B., Huber R. Structure of dihydrodipicolinate synthase of Nicotiana sylvestris reveals novel quaternary structure// J. Mol. Biol. 1997. — Vol. 274, N 4. — P. 608−621.
  66. Bonete M.J., Perez-Romares F., Ferrer J., Camacho M.L. NAD-glutamate dehydrogenase from Halobacterium halobium: Inhibition and activation by
  67. TCA intermediates and amino acids// Biochem. et biophys. acta. Gen. Subj.1996-Vol. 1289, № l.-P. 14−24.
  68. Bourtzis K., Marmaras V.J.: Integumental Phosphatase Isoenzymes from White Puparia of Ceratitis-Capitata Isolation and Characterization.// Biochemistry and Cell Biology-Biochimie et Biologie Cellulaire. — 1991. — Vol. 69, Iss 10−1.- P. 731−735.
  69. Bryan Jonn K. Differential regulation of maize homoserine dehydrogenase under physiological conditions// Plant Physiol. 1990. — Vol. 92. — N. 3. — P. 785−791.
  70. CarlinskyN.J., Botbol B., Lewi V.L. Studies on excretion of urea by the toad kidney// Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1967. — Vol. 125. — P. 3−32.
  71. Carvajal N., Bustmate M., Henrichsen A., Torris A. Properties of arginase from sea mollusc Concholepas concholepas.// Comp. Biochem. Physiol. -1984. Vol. 17B. — P. 591−594.
  72. Carvajal N., Gederbaum S.D. Kinetics of inhibition of rat liver and kigneyarginases by proline and branched chain amino acids// Biochim. Biophys. Acta.- Protein Struct. Mol. Enzymol. 1986. — Vol. 870. — P. 181−184.
  73. Chan P.Y., Cossins E.A. Arginine metabolism in Sacch. cerevisiae. Some general properties of yeast arginase// Plant Cell Physiol. -1973. Vol. 14. — P. 641−651.
  74. Chowdbury E.K., Higuchi K., Nagata S., Misoho H. A novel NADP+ dependent serine dehydrogenase from Agrobacterium tremefaciens// Biosci. Biotechnol. And Biochem. 1997. — Vol. 61, N 1. — P. 152−157.
  75. Cohen G. H., The aspartokinases and homoserine dehydrogenases of E. coli// Current Topics of Cellular Regulation. -1969. Vol. 1 — P. 184−231.
  76. Colombo S.L., Andreo C.S., Podesta F.E. Carbon Metabolism in Germinating Ricinus-Communis Cotyledons Purification, Characterizationand Developmental Profile of NADP-Dependent Malic Enzyme// Physiologia
  77. Plantarum. 1997. — Vol. 101, Iss 4. — P. 821−826.
  78. Conovas F., Valpuesta V., Nunez de Castro I. Characterization of tomato leaf glutamine synthetase// Plant Sci. Lett. 1984. — Vol. 37. — P. 79−85.
  79. Copalokrishna R., Nagarajan B. Effect of growth differentiftion on distribution of arginase rat tissues // Indian J. Biochem. Biophys. 1979. — Vol. 16. -P. 66−68.
  80. Dahiya Jagroop S. Isolation and characterization of phenylalanine ammo-nia-lyase enzyme from the fungus Leptophaeria maculans// Indian J. Exp. Biol. 1993, — Vol. 31, N 11. — P. 874−877.
  81. Dasjhama R., Bhat Sanhoor G., Gowde Lalitha. Purification and characterization of a polyphenoloxydase from the kew culivar of Indian pineapple fruit// Agr. And Food Chem. 1997. — Vol. 45, N 6. — P. 2031−2035.
  82. Deuel T. F., Lerner A., Albryght D. Regulatory properties of rat liver glutamine synthetase. // Biochem. Biophys. Res. Comn. 1972. — Vol. 48. — P. 1419−1427.
  83. Deuel T.F., Lowie F., Lerner A. Glutamine synthetase from rat liver. Purification, properties and preparation of spesific antisera// J. Biol. Chem. 1978. -Vol. 253.-N. 17, P. 6111−6118.
  84. Dungan S.M., Datta P. Concerted feedback inhibition. Purification and some properties of aspartokinase from Pseudomonas fluorescens.// J. Biol. Chem. 1973. — Vol. 248. — N 24. — P. 8534−8540.
  85. Edlbacher S., Bauer H. Weitere Mitteikung zur kenntnis der Natur der Helfe und Leberarginase// Z. Physiol. Chem. — 1938. — Bd. 254. — S. 275 281.
  86. Eccleston M., Kelly D.P. Assimilation and toxicity of some exogenous compounds, alcohols, sugars and acetate in the methane-oxidizing bacterium methylococcus capsulatus// J. Gen. Microbiol. 1973. — Vol. 75. — N. 1. — P. 211−221.
  87. Eklove H., Webb R. A. The Effect of L-Glutamate and Related Agents on Adenylate-Cyclase in the Cestode Hymenolepis-Diminuta// Canadian Journalof Physiology and Pharmacology. 1991. — Vol. 69, Iss 1. — P. 28−36.
  88. Enzyme Handbook/ Eds. Schoburg D., Stephan D., Berlin: Springer-182
  89. Verlag. 1991. V. 1−6,1996. Vol. 7−12.
  90. Ferguson A.R., Sims A.P. The regulation of glutamine metabolism in Candida utillis: the role of glutamine in control of glutamine synthetase// J. Gen. Microbiol. 1974. — Vol. 80, N.l. — P. 159−171.
  91. Fuentes J.M., Campo M.L., Soler G. Kinetics and Inhibition by Some Amino-Acids of Lactating Rat Mammary-Gland Arginase// Ar chives Internationales de Physiologie de Biochimie et de Bioohysique. 1994. — Vol. 102, Iss 5. — P. 255−258.
  92. Funaguma T., Nomijama H., Micai J.-I. Silkworm nuclease. Regular aspects// Xakko to tauca, Amino Acid and Nucl. Acid. 1975. — N. 31, — P. 130.
  93. Garciafernandez J.M., Lopezruiz A., Alhama J., Roldan J.M., Dapena J.D. Effect of Glutamine on Glutamine-Synthetase Regulation in the Green-Alga
  94. Monoraphidium-Braunii//Planta. 1995. — Vol. 195, Iss 3. — P. 434−439.
  95. Gasiorowska I., Porembska Z., Jachimowicz J., Mochanacha I. Isoenzymes of arginase in rat tissues// Acta Biochim. Pol. 1970. — Vol. 17. — P. 19−30.
  96. Gonzalezmateos F., Gomez M.E., Garciasalguero L., Sanchez V., Aragon J.J. Inhibition of Glycolysis by Amino-Acids in Ascites Tumor-Cells
  97. Specificity and Mechanism// Journal of Biological Chemistry. 1993. — Vol. 268,1.s 11.-P. 7809−7817
  98. Gross E.R. Uber den reactions Verlauf bei Arginase-wirkung// Z. Physiol. Chem.-1921.-Vol. 112.-P. 236−251.
  99. Han R.P., Wong P.C.L., Fong W. F. Relationship between Ca2+ and L-asparagine in the induction of ornithine decarboxylase in H-35 rat hepatoma cell // Biochim. Int. 1992. — Vol. 28., N 1. — P. 169−179.
  100. Haystead A. Glutamine synthetase in chloroplasts of vicia faba// Planta. -1973. Vol. 111. -N. 3. -P. 271−274.
  101. Hensgens H.E.S .J., Meijer A. J. Inhibition of urea -cycle activity by high concentrations of alanine.// J. Biochem. 1980. — Vol. 186. — P. 1−4.
  102. Herranz R., Garcialopez M.T., Perez C. Synergistic Inhibition of aminopeptidase-B by Penicillamine or Cysteine and Metallic Salts// Archiv der Pharmazie. 1991. — Vol. 324, Iss 4. — P. 239−241.
  103. Hirel B., Gadal P. Glutamine synthetase in rice. A comparative study of the enzymes from roots and leaves// Plant Physiol. 1980. — Vol. 66., N 4. — P. 619−623.
  104. Hollander V.P. Acid phosphatases.// Enzymes. 1971. — Vol. 4, N. 3. — P. 450−472.
  105. Hubbard J.S., Stadtman E.R. Feedback inhibition of glutamine synthetase in microorganisms// Bacter. Proc. 1966. — 104P.
  106. Hubbard J.S., Stadtman E.R. Regulation of glutamine synthetase. V. Partial purification and properties of glutamine synthetase from Eacillus lichenifor-mis// J. Bacteriol. 1967. — Vol. 94, N. 4. — P. 1007−1015.
  107. Hunter A., Downs C.E. The inhibition of arginase by amino acids// J. Biol. Chem. 1945. — Vol. 157. — P. 427−446.
  108. Ikeda T., Kimura K., Hama T. and Tamaki N. Activation of rabbit muscle fructose 1,6-bisphosphatase by histidine and Carnosine// J. Biochem. 1980. -Vol. 87.-P. 179−185.
  109. Ilori M.O., Amund O.O., Omidiji O. Characterization of a neutral protease produced by Micrococcus luteus // Z. Naturforsch. 1996 — Vol. 51, № 5−6. -P. 429−431.
  110. Ivanowsky R.N., Khatirov E.A. A. Evidence of covalent modification of glutamine synthetase in the purple sulfur bacterium Triocapsa roseopersicina// FEMS Microbiol. Lett. 1994. — Vol. 122, № 1−2. — P. 115−120.
  111. Jahreis G., Aurich H. Eine membrangebundene Alanylaminopeptidase aus Acinetobacter calcoaceticus. 3. Hembarkeit des Enzyms// Biomed. Biochim. Acta. 1990. — Vol. 49, N 5. P. 339−345.
  112. Kajinami S., Wendler S.H., Smith E.S. Glutamine synthetase from tobacco tissue grown in suspension culture// Tobacco Science. 1971. — Vol. 15. — P. 135−140.
  113. Kanamori T., Matsumoro H. Glutamine synthetase from rice plant roots// Arch. Biochem. Biophys. 1972. — Vol. 152, N 1. — P. 404−412.-184 113) Kanamory T., Matsumoto H. Glutamine synthetase from rice plant roots//
  114. Arch. Biochem. Biophys. 1972. — Vol. 152., N 1, — P. 404−412.
  115. Kase H., Nakayama K. Mechanism of L-threonine and L-lysine production by analog-resistant mutants of Cor. glutamicum// Agr. Biol. Chem. 1974. -Vol. 38. -N. 5.-P. 993−1000.
  116. Kaysen G.A., Strecker N.J. Purification and properties of arginase of rat kidney // Biochem. J. 1973. — Vol. 133. — P. 779−788.
  117. Kesava Rao K. V., Pai S.R., Bapat C.V. The inhibition of arginase by proline in cell-free extracts of mouse mammary tumour// Br. J. Cancer. 1974. -Vol. 30.-P. 129−135.
  118. Kesava Rao K.V., Reddy S.R.R., Swami K.S. The inhibition of sheep liver arginase by some L-amino acids//1 nt. J. Biochem. 1973. — Vol. 4. P. 62−70.
  119. Kitagawa M., Watanabe T. Action of arginase on canavaline and arginine. II. Effects of manganase and ferrous salts and cysteine on arginase// J. Agr. Chem. Soc. Japan. 1938. — Vol. 14. — P. 779−790.
  120. Kwan C. Y. and Davis R. C. pH-Dependent amino acid induced conformational changes of rabbit muscle pyruvate kinase// Can. J. Biochem. 1980. -Vol. 58.-P. 188−193.
  121. Law R.D., Plaxton W.C. Purification and characterization of a novel phos-phoenolpyruvate carboxylase from banana fruit // Biochem. J. 1995. — Vol.307, № 3, — P. 807−816.
  122. Li X.Z., Larson D.E., Glibetic M., Oaks A. Effect of Glutamine on the Induction of Nitrate Reductase // Physiologia Plantarum. 1995. — Vol 93. Iss 4.p. 740−744.
  123. Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L., Randall R.G. Protein measurement with the Folin phenol reagent// J. Biol. Chem. 1951. -N. 1, P. 255−275.
  124. Marchal R., Vandecasteele J.P. and Metche M. Regulation of the cenrtal metabolism in relation to citric acid production in Saccharomycopsis lipolitica. //Arch. Microbiol. 1977. — Vol. 113. — P. 99−104.
  125. Marshall M. and Cohen P.P. Ornithine transcarbamylase from Streptococcus faecalis and bovine liver. II. Multiple binding sites for carbamyl-P and Lnorvaline, correlation with steady state kinetics // J. Biol. Chem. 1972. — Vol.247.-P. 1654−1668.
  126. Mathur M., Saluja D., Sachar R.C. Posttranscriptional Regulation of
  127. S-Adenosylmethionine Synthetase from Its Stored Messenger-RNA in Germinated Wheat Embryos// Biochimica et Biophysica Acta. 1991. — Vol. 1078, Iss 2.-P. 161−170.
  128. Matsumoto H., Hirasava E., Kawano S., Takahashi E. Some regulative properties of glutamine synthetase in cucumber leaves// Soil. Sci. Plant Nutr. -1975. Vol. 21., N. 4. — P. 379−389.
  129. Meijer A. J., Gimpel J.A., DeLeeuw J.A., Tiscler M.E., Tager J.M. and Williamson J.R.// Interrelationships between gluconeogenesis and ureogenesis in isolated hepatocytes// J. Biol. Chem. 1978. — Vol. 253. — P. 2308−2320.
  130. Milman G., Portnoff L.S., Teimeier D.S. Immunochemical evidence for glutamic mediated degradation of glutamine synthetase in cultured chiness hamster cell// J. Biol. Chem. 1975. — Vol. 250. — P. 1393−1396.
  131. Miyajima R., Otsuka S., Shiio I. Regulation of aspartate family amino acid biosynthesis in Br. flavum. I. Inhibition by amino acids of the enzymes in threonine biosynthesis// J. Biochem. 1968. — Vol. 63, N 2. — P. 139−148.
  132. Mohamed M.C., Greenberg D.M. Liver arginase. I. Properties, activation, inhibition and pH activity// Arch. Biochem. Biophys. 1945. — Vol. 18. — P. 349−364.
  133. Murakami K., Onoda Y., Kimura J., Yoshino M. Protection by Histidine Against Oxidative Inactivation of AMP-Deaminase in Yeast// Biochemistryand Molecular Biology International. 1997. — Vol. 42, Iss 5. — P. 1063−1069.
  134. Nagata Y., Yamada R., Nagasaki H., Konno R., Yasumura Y. Administration of D-Alanine Did Not Cause Increase of D-Amino-Acid Oxidase Activity in Mice// Experientia. 1991. — Vol. 47, Iss 8. — P. 835−838.
  135. Nakamura T., Minoguchi S., Izui K. Purification and characterization of recombinant phosphoenolpyruvate carboxylase of Thermus sp.// J. Biochem. -1996.-Vol. 120, N3,-P. 518−524.
  136. Nakayama K., Araki K., Hadino H., Kase H., Yoshida H. Amino acid fermentation using regulatory mutants of Cor. glutamicum. //Second Intern. Sympos. Of Genetics of Industrial Microorganism, Sheffield. Acad. Press. -1976.-P. 437−449.
  137. Nguyen Kien Trung, Nguyen Liin Thi, Behal V. The induction of valine dehydrogenase activity from Streptomyces by L-valine is not repressed by ammonium// Biotechnol. Lett. 1995. — Vol. 17, N 1. — P. 31−34.
  138. O’Neal D., Joy K.W. Glutamine synthetase of pea leaves. Divalent cation effects, substrate specificity, and other properties// Plant Physiol. 1974. -Vol. 54, N5, P. 773−779.
  139. O’Neal D., Joy K.W. Pea leaf glutamine synthetase. Regulatory properties// Plant Physiol. 1975. — Vol. 55, N 6, P. 968−974.
  140. Ohmori M., Miyachi S., Okabe K., Miyachi C. Effects of ammonia on respiration, adenylate levels, amino acid synthesis and C02 fixation in cells of
  141. Chlorella vulgaris 11th in darkness// Plant. Physiol. 1984. -Vol.25, N. 5. — P.749.756.
  142. Parenti P., Morandi P., Mcgivan J.D., Consonnic P., Leonardi G., Giordana
  143. B.: Properties of the Aminopeptidase-N from the Silkworm Midgut (Bombyx
  144. Mori)// Insect Biochemistry and Molecular Biology. 1997. — Vol. 27, Iss 5. — P.397.403.
  145. Pieber M., Valenzuela M.A., KettlunA.M., MancillaM., ArandaE., Collados L., Traversocori A. ATPase-Adpase Activities of Rat Placental Tissue// Comparative Biochemistry and Physiology B-Comparative Biochemistry. 1991. — Vol. 100, Iss 2. — P. 281−285
  146. Prabhu V., Wilcox H.E., Boyer G.L. Regulation of nitrate reductase in the mycorrhiral ascomycete Wilcoxina mikolae var. micolae// Mycol. Res. 1996. -Vol. 100, N3,-P. 333−336.
  147. Rassel W.E. The precipitation of polyribonucleotides with magnesium salts and ethanol// J. Biol. Chem. 1963. — Vol. 238, — N. 9. — P. 3053−3057.
  148. Ray R.M., Viar M.J., Patel T.B., Johnson L.R.: Interaction of Asparagine and EGF in the Regulation of Ornithine Decarboxylase in IEC-6 Cells// American Journal of Physiology-Gastrointestinal and Liver Physiology. -1999. Vol. 39, Iss 3. — P. G773-G780.
  149. Reddy P.V.M., Ramana Rao J.V. Inhibition of arginase in sheep brain ho-mogenates by some L-amino acids// Experientia. 1981. Vol. 37. P. 814−819.
  150. Ronzio R.A., Rowe W.B., Wilk S., Meister A. Preparation and studies on the characterization of sheep brain glutamine synthetase// Biochemistry. -1969.-Vol. 8.-P. 2670−2675.
  151. Sano K., Shiio I. Microbiol. Production of L-lysine. III. Production by mutants resistant to S-(2-aminoethyl)-L-cysteine// J. Gen. Appl. Microbiol. -1970.-Vol. 16.-P. 373−391.
  152. Sequineau C., Batrel Y., Le Gal Y. Glutamine synthetase of Dunaliella primolecta. Partial characterization and possible adenylylation control in relation to nitrogen nutrient levels// Biochem. Syst. And Ecol. 1989. — Vol. 17, N. 7−8.-P. 505−508.
  153. Shankar N., Srivastava H.S. Effect of Glutamine Supply on Nitrate Reductase Isoforms in Maize Seedlings// Phytochemistry. 1998. — Vol. 47, Iss 5.-P. 701−706.
  154. Sharma V., Schuille P. Ocsalate production from glyocsylate- p-lactate dehydrogenase in vitro: Inhibition by reduce glutatione cysteine, cysteamine // Biochemistry International 1992. — Vol. 24. — N 3. — P. 431−438.
  155. Shiio I., Sano K. Microbial. Production of L-lysine. II. Production be mutant sensitive to threonine or methionine// J. Gen. Appl. Microbiol. 1969. -Vol. 15, N. 3. -P. 267−287.
  156. Shoshanbarmatz V., Weil S., Meyer H., Varsanyi M., Heilmeyer L.M.G.: Endogenous, Ca2±Dependent Cysteine-Protease Cleaves Specifically the Ryanodine Receptor Ca2+ Release Channel in Skeletal
  157. Muscle// Journal of Membrane Biology. 1994. — Vol. 142, Iss 3. — P. 281−288.
  158. Stadtman E.R. Allosteric regulation of enzyme activity// Advan. Enzymol. -1966.-Vol. 28.-P. 41−154.
  159. Stadtman E.R., Shapiro B.M., Kingdon X.S. Woolfolk C.A., Hubbard G.S. Cellular regulation of glutamine synthetase activity in Escherichia coli. // Advances in enzyme regul. -1968. Vol. 6. — P. 257−289.
  160. Takenaka S., Inagaki J., Tsuama S., Miyatake K., Nakano V. Mono-ADP-ribosylation of arginine residue of Euglena gracilis L. in synchronous culture// Eukaryot. Microbiol. 1995. — Vol. 42, N 4. — P. 373−376.
  161. Tate S.S., Meister A. Regulation of rat liver glutamine synthetase: activation by a-ketoglutarate and inhibition by glycine, alanine, and carbamyl phosphate.//Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A. 1971. — Vol. 68. -P. 781−790.
  162. Terada S., Hori J., Fujimura S., Kimoto E. Purification and Amino-Acid-Sequence Sf Brevilysin L6, a Nonhemorrhagic Metalloprote ase from Agkistro-don Halys Brevicaudus Venom// Journal of Biochemistry. 1999. — Vol. 125, Iss l.-P. 64−69.
  163. Tiemeir D.C., Milman G. Regulation of glutamine synthetase in cultured chines hamster cells. Induction and repression by glutamine.// J. Biol. Chem. -1972. Vol. 247. — P. 5722−5726.
  164. Tsakiris S., Kouniniotoukrontiri P., Schulpis K.H. L-Phenylalanine Effect on Rat Diaphragm Acetylcholinesterase and Na+, K±ATPase// Zeitschrifit fur Naturforschung C-A Journal of Biosciences. 1998. — Vol. 53, Iss 11−12. — P.1055−1060.
  165. Upreti G.C., Jensen K., Munday R., Duganzich D.M., Vishwanath R., Smith J.F. Studies on Aromatic Amino-Acid Oxidase Activity in Ram Spermatozoa Role of Pyruvate as an Antioxidant// Animal Reproduction Science.-190- 1998. Vol. 51, Iss 4. — P. 275−287.
  166. Uwakwe A.A., Monanu M.C., Ekeke G.I. Effects of the Extract of Cajanus-Cajan Seeds on Hbss Erythrocyte Glutathione-S-Transferase Activity// Nutrition Research. 1996. — Vol. 16, Iss 9. — P. 1459−1465.
  167. Weil L. Activation of arginase//J. Biol. Chem.1935. Vol. 110. P. 201−209.
  168. Woolfolk C.A., Stadtman E.R. Regulation of glutamine synthetase. III. Cumulative feedback inhibition of glutamine synthetase from Escherichia coli.// Arch. Biochem. Biophys. 1967. — Vol. 118. — P. 736−755.
  169. Woolfolk G.A., Stadtman E.R., Cumulative feedback inhibition in the multiple end product regulation of glutamine synthetase activity in Escherichia coli//
  170. Biochem. Biophys. Res. Comn. 1964. — Vol. 17. — P. 313.
  171. Yamamoto Y., Hamade R., Konoshita Y., Higuchi M., Yoshimura I., Sekiya J., Yamada Y.: Biological Approaches Using Lichen-Derived Cultures Growth and Primary Metabolism// Symbiosis. — 1994. Vol. 16, Iss 2.-P. 203−217.
Заполнить форму текущей работой

Сдать сессию!