Заказать курсовые, контрольные, рефераты...
Образовательные работы на заказ. Недорого!

Выделение, очистка и каталитические свойства моноаминоксидазы формы N из Aspergillus niger

Диссертация: Выделение, очистка и каталитические свойства моноаминоксидазы формы N из Aspergillus niger
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Большое значение придается возможности использования МАО в биосенсорах для детекции широкого круга биологически активных соединений. В организмах млекопитающих этот фермент присутствует в двух формах — МАО, А и Б, которые первоначально различали по их чувствительности к ацетиленовым ингибиторам (хлоргилину и депренилу) и по преимущественному окислению различных типов субстратов. Вместе с тем… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Общая характеристика МАО
    • 1. 2. Распространение и внутриклеточная локализация
    • 1. 3. Регуляция активности МАО
    • 1. 4. Формы МАО
    • 1. 5. Структурные особенности, А и Б форм МАО
    • 1. 6. Субстратная специфичность
    • 1. 7. Структура активного центра
    • 1. 8. Биотрансформация МФТП и его аналогов
    • 1. 9. Взаимодействие с ингибиторами
      • 1. 9. 1. Ингибиторы первого поколения
      • 1. 9. 2. Ингибиторы второго поколения
      • 1. 9. 3. Ингибиторы третьего поколения
    • 1. 10. Характеристика МАО N
  • Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Материалы
    • 2. 2. Условия выращивания клеток
    • 2. 3. Определение активности фермента
    • 2. 4. Ингибиторный анализ МАО
    • 2. 5. Получение препарата апофермента
    • 2. 6. Проведение кислотного гидролиза для идентификации ФМН и ФАД
    • 2. 7. Аналитические методы
  • Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Очистка МАО N
    • 3. 2. Хроматография МАО с использованием
  • С)-сефарозы
    • 3. 3. Исследование природы флавинового кофактора
    • 3. 4. Влияние рН на каталитические свойства
    • 3. 5. Взаимодействие МАО N с необратимыми ингибиторами
    • 3. 6. Сравнительное исследование субстратной специфичности различных форм МАО
    • 3. 7. Взаимодействие с обратимыми ингибиторами
  • ВЫВОДЫ

Выделение, очистка и каталитические свойства моноаминоксидазы формы N из Aspergillus niger (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В настоящее время для решения фундаментальных проблем биологической и медицинской химии, непосредственно связанных с актуальными задачами теоретической и клинической медицины, первостепенное значение имеет изучение природы ключевых ферментов, нарушение функций которых представляет собой ведущее звено в механизме расстройств процессов обмена веществ при патологических состояниях. К числу таких ферментов принадлежат моноаминоксидазы — ферменты, которые катализируют дезаминирование важнейших нейромедиаторов и биогенных аминов (нейроактивных и вазоактивных). Хотя эти ферменты были открыты несколько десятилетий назад, внимание к ним биохимиков, фармакологов, клиницистов, геронтологов все более возрастает, что объясняется важностью их функций в организме. Нарушение функций моноаминокси-даз обнаружено для широкого спектра нейропсихических заболеваний и расстройствингибиторы МАО широко применяются в медицинской практике при лечении депрессий, болезни Паркинсона, для стабилизации артериального давления и пр. Помимо теплокровных, эти ферменты были обнаружены в растениях и микроорганизмах. Роль МАО в этих организмах заключается в обеспечении их азотом в связанной форме.

Большое значение придается возможности использования МАО в биосенсорах для детекции широкого круга биологически активных соединений. В организмах млекопитающих этот фермент присутствует в двух формах — МАО, А и Б, которые первоначально различали по их чувствительности к ацетиленовым ингибиторам (хлоргилину и депренилу) и по преимущественному окислению различных типов субстратов. Вместе с тем, о структурных особенностях различных форм МАО, в частности, третичной структуре МАО и топографии субстрат-связывающих участков активного центра очень мало известно. Во многом это связано с отсутствием рентгеноструктурных данных по этому ферменту, что обусловлено трудностями в кристаллизации, А и Б форм МАО вследствие агрегации фермента при его выделении и очистке.

В 1995 г. в Aspergillus niger был впервые описан новый фермент с моноаминоксидазной активностью, названный МАО N [Schilling & Lerch, 1995]. Этот фермент обнаруживает высокую гомологию в аминокислотной последовательности с МАО теплокровных, но, в отличие от них, является цитоплазматическим, содержит нековалентно связанный флавин, и, что особенно важно с точки зрения его кристаллизации, не агрегирует в процессе его выделения и очистки. Высказано предположение, что МАО N является эволюционным предшественником МАО теплокровных. Таким образом, исследование этого фермента представляет несомненную актуальность как с практической стороны, поскольку отработка эффективных способов выделения МАО N может быть использована для решения ряда медицинских и биотехнологических задач, так и с фундаментальной точки зрения, поскольку для гомогенного препарата данного фермента появляется возможность, во-первых, его кристаллизации и, следовательно, изучения его третичной структуры, а, во-вторых, получения информации относительно общих структурных характеристик и кинетических особенностей различных форм МАО, чему может способствовать создание химерных форм МАО N и МАО теплокровных.

Целью настоящей работы являлось получение гомогенно чистого препарата МАО 14, его биохимическая и кинетическая характеристика.

выводы.

1. Проведено выделение и очистка рекомбинантной формы МАО из Aspergillus niger (МАО формы N). Предложена упрощенная (в 1 стадию) методика очистки МАО N с использованием Q-сефарозы, позволяющая значительно увеличить выход электрофоретически чистой формы фермента.

2. Анализ спектральных характеристик флавинового кофактора фермента позволил подтвердить, что простетической группой MAON, которая участвует в реализации окислительно-восстановительной каталитической реакции, является ФАД.

3. Исследование взаимодействия MAON с необратимыми ингибиторами позволяет заключить, что фермент из Aspergillus niger, в отличие от МАО теплокровных, ингибируется производными пропаргиламина в равной степени.

4. МАО N характеризуется уникальным спектром субстратной специфичности, существенно отличающим этот фермент от, А и Б форм МАО. В частности, МАО N эффективно окисляет алкиламины (С4-С7), не являющиеся специфическими субстратами, А и Б форм. Фермент катализирует окисление МФТП и его производных с константами, близкими к таковым для МАО Б, но, в то же время, кинетика реакции имеет двухфазный характер, аналогично картине, наблюдаемой для МАО А.

5. В отношении обратимых ингибиторов МАОК проявляет специфичность, сходную с МАО А. В частности, данный фермент ингибируется селективными ингибиторами МАО, А и слабо взаимодействует с селективными ингибиторами Б формы.

АВТОР ВЫРАЖАЕТ ГЛУБОКУЮ ПРИЗНАТЕЛЬНОСТЬ К. КРОНИНУ ЗА КЛОНИРОВАНИЕ МАО И, А ТАКЖЕ С. О. САБЛИНУ И С. БЕРНАРД ЗА ВЫПОЛНЕНИЕ НЕКОТОРЫХ СПЕКТРАЛЬНЫХ И КИНЕТИЧЕСКИХ ИЗМЕРЕНИЙ.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.В., Иванов А. С., Медведев А. Е. Использование селективных ингибиторов для компьютерного моделирования активного центра моноаминоксидаз. // Вопросы мед. химии. 1997. Т.43(6). С.527−536.
  2. М.Ю. Состояние липидной компоненты мембран мозга крыс при стрессе, зависимость от возраста и индивидуально-типологических особенностей поведения. // Нейрохимия. 1995. Т.12(3). С.40−45.
  3. Altomare С., Carrupt Р-А., Gaillard P. et al. Quantitative structure-metabolism relationship analysis of MAO-mediated of 1-methyl-4-phenyl -1,2,3,6-tetrahydropyridine and analogs. Chem. Res. Toxicol. // 1992. V.5(3). P.366−375.
  4. Anderson M.C., Hasan F., McCrodden J.M., Tipton K.F. Monoamine oxidase inhibitors and the cheese effect. // Neurochem. Res. 1993. VI8 (11). P.1145−1149.
  5. Bach A.W.J., Lan N.C., Johnson D.L., et al. cDNA cloning of human liver monoamine oxidase A and B: molecular basis of differences in enzymatic properties. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA 1988.V.85(13). P.4934−4938.
  6. Baker S.P., Hemsworth B.A. Effect of phospholipid depletion by phospholipases on the properties and formation of the multiple forms of monoamine oxidase in the rat liver. // Eur. J. Biochem. 1978. V.92. P.165−174.
  7. Blaschko H. The natural history of amine oxidases. // Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. 1974. V.70. P.83−148.
  8. Bieck P.R., Antonin K. H/, Schmidt E. Clinical pharmacology of reversible monoamine oxidase-A inhibitors. // Clin. Neuropharmacol. 1993. V.16(Supp.l2). P. S34-S41.
  9. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. // Anal. Biochem. 1976. V.72. P.248−254.
  10. Burch H.B., Fluorimetric assay of FAD, FMN, and riboflavin. Methods Enzymol. // 1957. V.3. P.960−962.
  11. Burns R.S. Subclinical damage of the nigrostriatal dopamine system by MPTP as a model of preclinical Parkinson’s disease: a review. // Acta. Neuronl. Scand. 1991. V.36(suppl.84). P.29−36.
  12. Callingham B.A. Drug interactions with reversible monoamine oxidase-A inhibitors. Clin. Neuropharmacol. // 1993. V.16(Suppl. 2). P. S42-S50.
  13. Carper W.R., Stoddard D.D., Martin D.F. Pig liver monoamine oxidase I: isolation and characterization. // Biochim. Biophys. Acta. 1974 V.334. P.287−296.
  14. Cashman J.R. and Ziegler D.M. Contribution of N-oxygenation to the metabolism of MPTP (l-methyl-4-phenyl-l, 2,3,6-tetrahydropyridine) by various liver preparations. // Molecular Pharmacology. 1986.V.29(2). P.163−167.
  15. Cesura A.M., Gottowik J., Lang G., Malherbe P., Da Prada M. Structurefunction relationships of mitochondrial monoamine oxidase A and B: chimeric enzymes and site-directed mutagenesis studies. // J. Neural.
  16. Transm. Suppl. 1998.V.52. P. 189−200.
  17. Cesura A.M., Pletscher A. The new generation of monoamine oxidase inhibitors. // Prog Drug Res. 1992.V.38. P. 171−297.
  18. Chen K., Wu H.F., Grimsby J. and Shih J.C. Cloning of novel monoamine oxidase cDNA from trout liver. 1994. Molecular Pharmacology.V.46(6). P. 1226−1233.
  19. Chuang H.Y.K., Patek D.R., Hellerman L. Mitochondrial monoamine oxidase. Inactivation by pargyline. Adduct formation. // J. Biol. Chem. 1974. Y.249 (8). P.2381−2384.
  20. Cohen G. Monoamine oxidase and oxidative stress at dopaminergic synapses. // J. Neural. Transm. 1990. V.32(Suppl). P.229−238.
  21. Csanda E., Tarzy M., Takats A. et al. (-)-Deprenyl in the treatment of Parkinson’s disease. // J. Neural. Transm. 1983. V.(19). P.283−290.
  22. Curet O., Damoiseau G., Aubin N., Sontag N., Rovei V., Jarreau F.X.
  23. Befloxatone, a new reversible and selective monoamine oxidase-A inhibitor. I. Biochemical profile. // J. Pharmacol. Exp. Ther. 1996. V.277(l). P.253−264.
  24. Da Prada M., Kettler R., Keller H.H. at all. From moclobemide to Ro 196 327 and Ro 41−1049: the development of a new class of reversible, selective MAO-A and MAO-B inhibitors. // J. Neural Transm Suppl. 1990.V.29. P.279−292.
  25. De Varebeke J.P., Pauwels G., Buyse C., David-Remacle M., De Mey J, Youdim MB. The novel neuropsychotropic agent milacemide is a specific enzyme-activated inhibitor of brain monoamine oxidase B. // J. Neuro-chem. 1989. V.53(4). P. l 109−1116.
  26. Diez J.A., Maderdrut J.L. Development of multiple forms of mouse brain moonoamine oxidase in vivo and in vitro. // Brain Res. 1977. V. 128(1). P.187−192.
  27. Ding C.Z., Silverman R.B. Transformation of heterocyclic reversible monoamine oxidase-B inactivators into irreversible inactivators by N-methylation. // J. Med. Chem. 1993. V.36(23). P.3606−3610.
  28. Dostert P. Can our knowledge of monoamine oxidase (MAO) help in thedesign of better MAO inhibitors? // J. Neural. Transm. Suppl. 1994. V.41.1. P.269−279.
  29. Efange S.M.N. & Boudreau R.J. Molecular determinants in the bioactivation of the dopaminergic neurotoxin N-methyl-4-phenyl-l, 2,3,6-tetrahydropyridine (MPTP). // J. Computer-Aided Molec. Design. 1991. V.5. P.405−417.
  30. Finberg J.P.M. Effects of selective inhibition of MAO types A and B on peripheral symphathetic function. // In: Monoamine oxidase: Basic and clinical frontiers. 1982. Kamijo K., Usdin E. (edit). P. 174−182.
  31. Finberg J.P.Pharmacology of reversible and selective inhibitors of monoamine oxidase type A. // Acta Psychiatr. Scand. Suppl. 1995.V.386. P.8−13.
  32. Finnegan K.T., Irwin I., Delanney L.E. and Langston J.W. Age-dependent effects of the 2'-m an Antidethyl analog of l-methyl-4-phenil-l, 2,3,6-tetrahydropyridine: prevention by inhibitors of monoamine oxidase B // Pharmacology. 1995. V.27(2). P.716−720.
  33. Fowler C.J., Callingham B.A., MantleT.J. The effect of lipophilic compounds upon the activity of rat liver mitochondrial monoamine oxidase-A and -B. // Biochem. Pharmacol. 1980. V29. P. l 177−1183.
  34. Fowler C.J., Mantle T.J., Tipton K.F. The nature of the inhidition of rat liver monoamine oxidase types A and B by the acetylenic inhibitors clorgiline, L-deprenil and pargiline. // Biochem. Pharmacol. 1982. Y.31. P.3555−3561.
  35. Gerlach M., Riederer P., Youdim M.B.H. Molecular mechanisms for neurodegeneration: synergism between reactive oxygen species, calcium and excitotoxic amino acids. // Adv. Neurol. 1996a. V.69. P. 177−194.
  36. Giovani A., Sieber B.A., Heikkila R.E. et al. Studies on species sensitivity to the dopaminergic neurotoxin l-methhyl-4-phenyl-l, 2,3,6-tetrahydropyridine.Part 1: Systemic administration. // Pharmacology. 1994.V.27(3). P.1000−1007.
  37. Globus M.Y.T., Ginsberg M.D., Dietrich W.E. et al. Substantia nigra lesions protects against ischemic damage in the striatum. // Neurosci. Lett. 1987. Y.80. P.251−256.
  38. J., Cesura A.M., Malherbe P., Lang G. & Da Prada M.
  39. Characterization of wild-type and mutant forms of human monoamineoxidase A and B expressed in a mammalian cell line. // FEBS Lett. 1993. V.317. P.152−156.
  40. Gottovic J., Malherbe P., Lang G., et al. Structure/function relationships of mitochondrial monoamine oxidase A and B chimeric forms. // Eur.J.Biochem. 1995.V.23(3). P.934−942.
  41. Grimsby J., Zentner M., Shih. Identification of a region importman for human monoamine oxidase B substrate and inhibitor selectivity. // Life Sci. 1996.V.58(9). P.777−787.
  42. Grimsby J., Chen K., Wang L.-J., Lan N.C.& Shih J.C. Human monoamine oxidase A and B genes exhibit identical exon-intron organisation. // Proc. Natl Acad. Sci. USA 1991. V.88(9). P.3637−3641
  43. Haefely W., Burkard W.P., Cesura A.M. at all. Biochemistry andpharmacology of moklobemide, a prototype RIMA. //
  44. Psychopharmacology (Berl). 1992. V.106. P. S6−14.
  45. Haefely W., Burkard W.P., Cesura A., et al. Pharmacology of moclobemide. // Clin. Neuropharmacol. 1993. V.16(Suppl 2). P. S8-S18.
  46. Hare M.L.C., Tyramine oxidase: New enzyme in liver. // Biochem. J. 1928. V.22. P.968−979.
  47. Harfenist M., Joyner C.T., Mize P.D., White H.L. Selective inhibitors of monoamine oxidase.2. Arylamide SAR. // J. Med. Chem. 1994. V.37(13). P.2085−2089.
  48. Heikkila R.E., Terleckyj I., Sieber B.A. Monoamine oxidase and the bioactivation of MPTP and related neurotoxins: relevance to DATATOP. // J. Neural. Transm. 1990. V.32. P.217−227.
  49. Heinonen E.H., Lammintausta R. A review of the pharmacology of selegiline. //Acta. Neurol. Scand. 1991. V.84(suppl.l36). P.44−59.
  50. Higgins D.G. CLUSTAL V: multiple alignment of DNA and protein sequences. // Methods Mol. Biol. 1994. V.25. P.307−318.
  51. I., Tsugeno Y., Hirashiko I., Ogata F. & Ito A. Characterization of wild type and mutant forms of human monoamine oxidase A and B expressed in a mammalian cell line. // J. Biochem. 1996. V. 124(4). P.759−765.
  52. I., Tsugeno Y., Hirashiko I., Ogata F. & Ito A. Characterization of rat monoamine oxidase A with noncovalently-bound FAD expressed in yeast cell. // J. Biochem. (Tokyo) 1996. V.120. P.759−765.
  53. Hsu Y-P.P., Weyler W., Chen S. et al. Structural features of human monoamine oxidase A elucidated from cDNA and peptide sequences. // J. Neurochem. 1988. V.51. P.1321−1324.
  54. Hsu Y-P.P., Powell J.F., Sims K.B. et al. Molecular genetics of the monoamine oxidases. // J.Neurochem. 1989. V.53. P. 12−89.
  55. R.H. & Faulkner R. The role of phospholipid in the multiple functional forms of brain monoamine oxidase. // J. Biol. Chem. 1981.V.256(17).P.9211−9215.
  56. Johnston J.P. Some observations upon a new inhibitor of monoamine oxidase in brain tissue. // Biochem. Pharmacol. 1968. V.17(7). P. 12 851 297.
  57. Kagaya T., Kajiwara A., Nagato S., Akasaka K., Kubota A. E2011 a novel, selective and reversible inhibitor of monoamine oxidase type A. // J. Pharmacol. Exp. Ther. 1996. V.278(l). P.243−251.
  58. C. & D’lorio A. On rat liver mitochondrial monoamineoxidase activity and lipids. // Arch. Biochem. Biophys. 1978. V.190.1. P.847−849.
  59. Kato M., Katayama T., Iwata H. et al. In vivo characteriziation of T-794, a novel reversible inhibitor of monoamine oxidase-A, as an antidepressant with a wide safety margin. // Pharmacology. 1998.V.284(3). P.983−990.
  60. Kenney W.C., Nagy J., Salach J.I. Structure of the covalent Phenylhydrazine adduct of monoamine oxidase. // In: Monoamine oxidase: structure, function, and altered functions. Singer T.P. Von Korff R.W. (eds). 1979. N.Y. Academic Press. P.25−37.
  61. Kneubuhler S., Thull U., Altomare C. et al. Inhibition of monoamine oxidase-B by 5H-indenoll, 2-c.pyridazines: biologocal activities, quantitative structure-activity relationships (QSARs) and 3D-QSARs. // J. Med. Chem. 1995. V.38(19). P. 3874−3883.
  62. Knoll J., Magyar K. Some puzzling pharmacological effects of monoamine oxidase inhibitors. // Adv. Biochem. Psychopharmacol. 1972.1. V.5. P.393−408.
  63. Krueger M.J., Mazouz F., Ramsay R.R., Milcent R., Singer T.P. Dramatic species differences in the susceptibility of monoamine oxidase B to a group of powerful inhibitors. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. V.206(2). P.556−562.
  64. T., Takamoto S. & Ito A. Primary structure of rat monoamine oxidase A deduced from cDNA and its expression in rat tissues. // Agr. Biol. Chem. 1990. V.54. P. 253−257.
  65. Kwan S.W., Bergeron J.M., Abell C.W. Molecular properties of monoamine oxidases A and B. // Psychopharmacology (Berl). 1992.V.106.
  66. Langston J.W., Ballard P., Tetrud J.W., Irwin I. Chronic parkinsonism in human due to a product of meperidine-analog synthesis. // Science. 1983. V.219. P.979−980.
  67. S.W., Irwin I. & Langston E.B. Pargiline prevents MPTP-induced Parkinsonism in primates. // Science. 1984. V.225. P.1480−1482.
  68. Lavian G., Finberg J.P., Youdim M.B. Comparison of the effect of reversible and irreversible MAO inhibitors on renal nerve activity in the anesthetized rat. // J. Neural. Transm. Supp.l. 1994. V.41. P. 107−113.
  69. Lebreton L., Curet O., Gueddari S., Mazouz F., Bernard S., Burstein C., Milcent R. Selective and potent monoamine oxidase type B inhibitors: 2-substituted 5-aryltetrazole derivatives. // J. Med. Chem. 1995. V.38(24). P.4786−4792.
  70. Levitt P., Pintar J.E., Breakefield X.O. Immunocytochemical demonstration of monoamine oxidase B in brain astrocytes and serotonergicnturons. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1982. V.79(20). P.6385−6389.
  71. Markey S.P., Schmuff N.R. The pharmacology of the parkinsonian syndrome producing neurotoxin MPTP (l-methyl-4-phenyl-l, 2,3,6-tetrahydropyridine) and structurally related compounds. // Med. Res. Rev. 1986. V.6. P.389−429.
  72. Matsumoto J., Takahashi T., Agata M., Touofuku H., Sasada N. A study of biological pharmacology of IFO, a new selective and reversible monoamine oxidase-B inhibitor. // Jpn. J. Pharmacol. 1994.V.65(1). P.51−57.
  73. A.L., Abeles R.H., Salach J.I. & Singer T.P. The structure ofthe covalent adduct formed by the interaction of 3-dimethylamino-lpropyne and the flavin of mitochondrial amine oxidase. // Biochemistry. 1976. V.15.P. 114−125.
  74. Mayersohn M., Guentert T.W. Clinical pharmacokinetics of the monoamine oxidase-A inhibitor moclobemide. // Clin. Pharmacokinet. 1995. V.29(5). P.292−332.
  75. McEwen C.M., Sasaki G., Jones D.C. Human liver mitichondrial monoamine oxidase. III. Kinetic studies concerning time-dependent inhibitors. // Biochemistry. 1969. V.8. P.3963.
  76. N. & Yasunobu. Bovine liver monoamine oxidase. A modified purification procedure and preliminary evidence for two subunits and one FAD. // Arch. Biochem. Biophys. 1978. V.189. P.481−489.
  77. J. & Ito A. Mitochondrial targeting signal of rat liver monoamine oxidase B is located at its carboxy terminus. // J. Biochem (Tokyo). 1992. V. l 11. P.20−24.
  78. Monteverde A., Gnemmi P., Rossi F. et al. Selegiline in the treatment of mild or moderate Alzheimer-type dementia. // Clin. Therap. 1990. V.12. P.315−322.
  79. O’Brien E.M., Dostert P., Pevarello P., Tipton K.F. Interactions of some analogues of the anticonvulsant milacemide with monoamine oxidase. // Biochem. Pharmacol. 1994. V.48(5). P.905−914.
  80. O’Carroll A.M., Fowler C.J., Phillips J.P. et al. The deamination of dopamine by human brain monoamine oxidase. Specificity for the two enzyme formsin seven brain regions. // Naunyn-Schmiedeberg's Arch. Pharmacol. 1983. V.322(3). P. 198−202.
  81. Paech C., Salach J.I., Singer T.P. Suicide inactivation of monoamineoxidase by trans- phenylcyclopropylamine. // in Monoamine oxidase: structure, function and altered functions. Singer T.P. Von Korff R.W.eds). 1979. N.Y. Academic Press. P. 39−50.
  82. Palmer S.L., Mabic S., Castagnoli N.Jr. Probing the active sites of monoamine oxidase A and B with 1,4-disubstituted tetrahydropyridine substrates and inactivators. // J. Med. Chem. 1997. V.40(13). P. 19 821 989.
  83. Pollard H.B., Dhariwal K., Adeyemo O.M., et al. A parkinsonian syndrome induced in the goldfish by the neurotoxin MPTP. // FASEB Journal. 1992.V.6. P.3108−3116.
  84. Powell J.F., Hsu Y.-P. P., Weyler W. et al. The primary structure of bovine monoamine oxidase type A. Comparison with peptide sequences of bovine monoamine oxidase type B and other flavoenzymes. // Biochem. J. 1989. V.259(2). P.407−413.
  85. Powell J.F. Molecular biological studies of monoamine oxidase: structure and function. // Biochem. Soc. Transact. 1991. V. 19. P. 199−201.
  86. R.R., Sablin S.O., Bachurin S.O. & Singer T.P. Oxidation oftetrahydrostilbazole by monoamine oxidase A demonstrates the effect ofalternate pathways in the kinetic mechanism. // Biochemistry. 1993. V.32. P.9025−9030.
  87. Riederer P., Konradi C., Hebenstreit G., Youdim M.B. Neurochemical perspectives to the function of monoamine oxidase. // Acta Neurol. Scand. Supp.l. 1989.V.126. P.41−45.
  88. Riley L.A., Waguespack M.A. and Denney RM. Characterization and quantitation of monoamine oxidases A and B in mitochondria from human placenta. // Molecular Pharmacology. 1989.V.36(1). P.54−60.
  89. Rinne U.K. New strategies in the treatment of early Parkinson’s disease. // Acta. Neurol. Scand. 1991. V.136(Suppl.84). P.95−98.
  90. Rovei V., Caille D., Curet O., Ego D., Jarreau F.X. Biochemical pharmacology of befloxatone (MD370503), a new potent reversible MAO-A inhibitor. // J. Neural. Transm. Supp.l. 1994. V.41. P.339−347.
  91. Rudorfer M.V. Monoamine oxidase inhibitors: reversible and irreversible. // Psychopharmacol. Bull. 1992. V.28(l). P. 45−57.
  92. Sablin S.O., Krueger M.J., Singer T.P. et al. Interaction of tetrahydrostilbazoles with monoamine oxidase A and B. // J. Med. Chem. 1994.V.37. P.151−157.
  93. Salach J.I. Monoamine oxidase from beef liver mitochondria: simplified isolation procedure, properties and determination of its cysteinyl flavin content. // Arch. Biochem. Biophys. 1979. V.192 (1). P. 128−137.
  94. Salach J.I., Singer T.P., Castagnoli N. Jr., Trevor A. Oxidation of the neurotoxicamine 1 -methyl-4-phenyl-1,2,3,6-tetrahydropyridine and suicide inactivation of the enzyme by MPTP. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1984. V.125. P.831−835.
  95. Saura J., Richards J.G., Mahy N. Age-related changes in MAO in B1/C57 mouse tissues: a quantitative radiographic study. // J. Neural. Transm. 1994a. V.41. P.89−94.
  96. Saura J., Richards J.G., Mahy N. Differential age-related changes of MAO-A and MAO-B in mouse brain and peripheral organs. // Neurobiol. Aging. 1994b. V.15(4). P. 399−408.
  97. Sayre L.M. Biochemical mechanism of action of the dopaminergic neurotoxin l-methyl-4-phenyl-l, 2,3,6-tetrahydropyridine (MPTP). // Toxicol. Lett. 1989. V.48. P.128−149.
  98. B. & Lerch K. Amine oxidases from Aspergillus niger. identificationof a novel flavin-dependent enzyme. // Biochim. Biophys.
  99. Acta. 1995a. V.1243. P. 529−537.
  100. B. & Lerch K. Cloning, sequencing and heterologous expression of the monoamine oxidasegene from Aspergillus niger. //Mol. Gen. Genet. 1995b. V.247. P.430−438.
  101. Schiloff B.A., Behrens P. Q, Kwan S.-W., Lee J.H. & Abell C.W. Monoamine oxidase B isolated from bovine liver exists as large oligomeric complexes in vitro. // Eur. J. Biochem. 1996. V.242. P.41−50
  102. Schneider L.S., Pollok V.E., Zemansky M.F. et al. A pilot study of low-dose L-deprenyl in Alzheimer’s disease. // J. Geriatric. Psych. Neurol. 1991. V.4. P.143−148.
  103. Silverman R.B., Hoffman S.J., Catus W.B. III. A mechanism for mitochondrial monoamine oxidase catalyzed amine oxidation. // J. Amer. Chem. Soc. 1980. V.102. P. 7126−728.
  104. Silverman R.B., Hiebert C.K. and Vazques M.L. Inactivation of monoamine oxidase by allylamine does not result in flavin attachment. // J. Biol. Chem. 1985.V.260(27). P.14 648−14 652.
  105. R.B. & Zieske P.A. Identification of the amino acid bound to the labile adduct formed during inactivation of monoamine oxidase by phenyl-cyclopropylamine. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1986. V.135. P.154−159.
  106. Silverman R.B. Mechanism of inactivation of monoamine oxidase by trans-2-phenylcyclopropylamine and the structure of the enzyme-inactivator adduct. // J. Biol.Chem. 1983. V.258(24). P.14 766−14 769.
  107. Silverman R.B., Hoffman S J., Catus W.B. A mechanism for mitochondrial monoamine oxidase catalyzed amineoxidation // J. Am. Chem. Soc. 1980. V.102. P.7126−7128.
  108. Singer T.P., Husain M. Monoamine oxidase and its reaction with suicide substrates. // In: Flavins and Flavoproteins. V. Massey and C. Williams (eds). 1982. P.389−401.
  109. Singer TP., Salach J.I., Castagnoli N. Jr. Interactions of the neurotoxic amine, MPTP, with mmonoamine oxidases. // Biochem. J. 1986. V.235. P.785−789.
  110. Smith G.S., Reid R.A. The influence of the respiratory state on monoamine oxidase activity in the rat liver mitochondria. // Biochem. J. 1978. V.176. P.1011−1014.
  111. Sunderland T., Tariot P.H., Cohen R.M. et al. Dose-dependent effects of deprenyl on CSF monoamine metabolites in patients with Alzheimer’s disease. //Psychopharmacol. 1987. V.91. P.293−296.
  112. Symes A.L., Sourkes T.L., Youdim M.B.H. et al. Decreased monoamine oxidase activity in liver of iron-deficient rats. // Canadian. J. Biochem. 1969. V.47 (11). P.999−1002.
  113. Tan A.K. & Ramsay R.R. Substrate-specific enhancement of the oxidative halh-reaction of monoamine oxidase. // Biochemistry. 1993. V.32. P.2137−2143.
  114. Thull U., Kneubuhler S., Gaillard P. et al. Inhibition of monoamine oxidase by isoquinoline derivatives: quantitative and 3D-quantitative structure-activity relationships. // Biochem. Pharmacol. 1995. V.5(6). P.869−877.
  115. Tipton K.F., O’Carroll A.M., McCrodden J.M. The catalytic behavior of monoamine oxidase. // J. Neura. Transm. 1987. V.23(Suppl). P.25−35.
  116. Traystman R.J., Gurtner G.H., Koehler R.C. et al. Central chemoreceptor and oxygenase regulation of cerebral blood flow. // J. Cerebral. Blood Flow Metab. 1983. V.3. P.180−181.
  117. Tsang D., Ho K.P., Wen H.L. Ontogenesis of multiple forms of monoamine oxidase in rat brain regions and liver. // Dev. Neurosci. 1986. V.8(4). P.243−250.
  118. Tsugeno Y., Hirashiki I., Ogata F., Ito A. Regions of the molecule responsible for substrate specificity of monoamine oxidase A and B: a chimeric enzyme analysis. // J. Biochem. (Tokyo). 1995. V. 118(5). P.974−980.
  119. Tsugeno Y. and Ito A. A key amino acid responsible for substrate selecting of monoamine oxidase A and B. // J. Biol. Chem. 1997. V.260. P. 725−732.
  120. Tsugeno Y. and Ito A. A key amino acid responsible for substrate selectivity oxidase A and B. // J. B. C. 1998.V.272(22). P.14 033−14 036.
  121. M.C. & Edmonson D. Structure-activity relationships in the oxidation of benzylamine analogues by bovine liver mitochondrial monoamine oxidase B. //Biochemistry. 1994. V.33. P.7088−7098.
  122. Westlund K.N. The distribution of monoamine oxidases A and B in normal human brain. // In: Monoamine Oxidase Inhibitors in Neurological Diseases. Liberman A. et al. (eds). N.Y. 1994. P. 1−19.
  123. Westlund K.N., Krakover T.J., Kwan S.W. et al. Intracellular distribution of monoamint oxidase A in selected regions of rat and monkey brain and spinal cord. // Brain Res. 1993. V.612(l-2). P.221−230.
  124. Weyler W., Hsu Y-P. P. & Breakefield X.O. Biochemistry and genetics of monoamine oxidase. //Pharmacol. Ther. 1991. V.47. P.391−417.
  125. W. & Salach J.I. Purification and properties of mitochondrial monoamine oxidase type A from human placenta. // J. Biol. Chem. 1985. V.260. P.13 199−13 207.
  126. R.K., Terpsira P. & Hoi W.G.J. Prediction of the occurrence of the ADP- binding poc|3-fold in proteins, using an amino acid sequence fingerprint. // J. Mol. Pharmacol. 1986. V.187. P.101−107.
  127. Willoughty J., Glover V., Sandler M. Histochemical localization of monoamine oxidase A and B in rat brain. // Neural. Transm. 1988. V.74(l). P.29−42.
  128. Wouters J. Structural aspects of monoamine oxidase and its reversible inhibition. // Curr. Med. Chem. 1998.V.5(2). P. 137−162.
  129. Wouters J., Baudoux G. First partial three-dimensional model of human monoamineoxidase A. // Proteins: Str., Func., and Genet. 1998.V.32(1). P.97−110.
  130. Wouters J., Moureau F., Vercauteren D.P., Evrard G. et al. Experimental and theoretical study of reversible monoamine oxidase inhibitors: structural approach of the active site of the enzyme. // J. Neural. Trans. Suppl. 1994. V.41. P.313−319.
  131. Wu H.F., Chen K. & Shih J.C. Site-directed mutagenesis of monoamine oxidase A and B: role of cysteins. // Mol. Pharmacol. 1993. V.43(6). P.888−893.
  132. Yasunobu K.T., Watanabe K., Zeidan H. Monoamine oxidase: Some new findings. // In: Monoamine oxidase: structure, function, and altered functions. Singer T.P. Von Korff R.W. (eds). 1979. N.Y. Academic Press. P.251−263.
  133. Yoshino M., Obata T., Sho S., Kinemuchi H. Enzymic and molecular characteristics of a new form of monoamine oxidase, distinct from formA and form-B. // Jpn. J. Pharmacol. 1984. V.35(2). P.105−115.
  134. Youdim M.B., Finberg J.P. New direction in monoamine oxidase A and B selective in inhibitors and substrates. // Biochem Pharmacol. 1991 V.41(2). P.155−162.
  135. Youngster S.K., McKeown K.A., Jin Y.-Z, Ramsay R.R., Heikkila RE.
  136. Singer T.P. Oxydation of analogs of l-methyl-4-phenyl-l, 2,3,6tetrahydropyridine by monoamine oxidases A and B and the inhibition ofmonoamine oxidases by the oxidation products. // J. Neurochem. 1989.1. V.53. P.1837−1842.
  137. Zang L.Y. and Misra H.P. Generation of reactive oxygen during the monoamine oxidase-catalized oxidation of the neurotoxicant, l-methyl-4-pheny 1−1,2,3,6-tetrahydropyridine. // J.Biol.Chem. 1993.V.268(22). P.16 504−16 512.
  138. E.A., Kasturi L., Gurne D.H. & Hupricar S.V. On the topochemistry of the active site of monoamine oxidase types A and B. // In: Monoamine oxidase: structure, function and altered functions. Acad.Press. Y.Y. 1979. P.101−120.
  139. B. & Silverman R.B. Identification of the active site cysteine in bovine liver monoamine oxidase B. // J. Am. Chem. Soc. 1997. V.119. P.6690−6691.
  140. Zhou B.P., Lewis D.A., Kwan S.-W, Kirksey T.J., & Abell C.W. Biochemistry. 1995. V.34. P. 9526−9531.
  141. Zhou B.P., Lewis D.A., Kwan S.-W., & Abell C.W. Flavinylation of monoamine oxidase B. // J. Biol. Chem. 1995. V.270. P.23 653−23 660.
  142. Zhou B.P., Wu B., Kwan S-W., and W. Abell C.W. Characterization of highly conserved FAD-binding site in human monoamine oxidase B.11 J.
  143. Biol. Chem. 1998. V.273(24). P.14 862−14 868.
  144. Zhu Q.S., Grimsby J., Chen K. and Shih J.C. Promoter organization ad activity of human monoamine oxidase (MAO) A and B genes. // Neuroscience. 1992.V.12. P.4437−4446.
Заполнить форму текущей работой

Сдать сессию!