Заказать курсовые, контрольные, рефераты...
Образовательные работы на заказ. Недорого!

Секвенирование и анализ организации генома вируса оспы коров штамм GRI-90

Диссертация: Секвенирование и анализ организации генома вируса оспы коров штамм GRI-90
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

По всей видимости, одним из таких свойств должен быть широкий круг хозяев ' среди диких животных, позволяющий вирусу длительно циркулировать в природе на большом ареале. Способность к длительной персистенции в организме хозяина будет также способствовать стабильному присутствию вируса в популяции чувствительных животных. Кроме того, сравнение нуклеотидных. последовательностей геномов вируса… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ
  • ВВЕДЕНИЕ
  • Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. ОРТОПОКСВИРУСЫ: МЕЖВИДОВЫЕ И ВНУТРИВИДОВЫЕ РАЗЛИЧИЯ
    • 1. Основы видовой дифференцировки ортопоксвирусов
    • 2. Белооспинные мутанты ортопоксвирусов
    • 3. Функциональная роль генов, расположенных в теломерных областях
      • 3. 1. Молекулярные факторы вирулентности
        • 3. 1. 1. Ингибиторы апоптоза инфицированных клеток
        • 3. 1. 2. Ингибиторы воспалительных реакций
        • 3. 1. 3. Ингибиторы действия интерферона
        • 3. 1. 4. Модуляторы иммунного ответа
      • 3. 2. Гены круга хозяев
      • 3. 3. Семейство Ке1сИ-белков
    • 4. Тельца включения типа, А ортопоксвирусов
    • 5. Внутривидовая вариабельность вируса оспы коров

Секвенирование и анализ организации генома вируса оспы коров штамм GRI-90 (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Исследование биологических свойств представителей рода.

Orthopoxvirus имеет относительно долгую историю, но оно не потеряло своей актуальности и до наших дней. Многие вирусные виды, входящие в состав этого рода, вызывают заболевания человека, такие как известная с глубокой древности натуральная оспа и недавно открытая оспа обезьян у ^ человека. Уже более 25 лет прошло с того времени как была прервана естественная трансмиссия натуральной оспы, начавшаяся задолго до нашей эры, в период формирования так или иначе связанных между собой сообществ людей. Появившись однажды в Африке или Восточной Азии, как следствие изменчивости одного из вирусов животных, натуральная оспа постепенно распространилась по всему миру (Маренникова и Щелкунов, 1998). Сохранение до настоящего времени природного резервуара ортопоксвирусов, а также увеличение прослойки неиммунного к ортопоксвирусам населения, делает вероятным появление в природе эпидемически опасного для людей вируса, близкого к вирусу натуральной оспы по патогенности и контагиозности. С 1970;х годов в различных частях Европы и бывшего Советского Союза было выделено множество штаммов вируса оспы коров от коров (Dekking, 1964), домашних кошек (Bennet et al., ^ 1986), белых крыс (Marennikova et al., 1978а), многих видов экзотических животных в зоопарках и цирках (Marennikova et al., 1977, Baxby et al., 1982). Их удалось выделить .не только от больных животных с генерализованной сыпью и гнойничковыми поражениями кожи, но и от внешне здоровых грызунов (Marennikova et al., 1978b). Совсем недавно в Бразилии коровьей оспой заразились 37 человек и 1500 голов крупного ^ рогатого скота. Периодически возникающие вспышки этого заболевания являются в Бразилии давней проблемой. Однако биологические свойства вируса, выделенного во время одной из таких вспышек, больше напоминали вирус осповакцины, а не вирус оспы коров. На основании данных, полученных при сравнении рестриктных карт вирусной ДНК и нуклеотидной последовательности гена, кодирующего гемагглютинин, авторами (Damaso et al., 2000) было сделано предположение, что выделенный вирус мог произойти от вируса осповакцины штамм ЮС, который 20 лет назад использовали в Бразилии для вакцинации. Если сделанное заключение верно, то впервые выявлен случай длительной персистенции вируса осповакцины в Новом Свете, что свидетельствует о высоком эпидемиологическом потенциале ортопоксвирусов.

Первые попытки установить эволюционную удаленность видов ортопоксвирусов предпринимались при помощи построения рестриктных карт геномной ДНК. Esposito and Knight (1985) построили рестриктные карты геномов всех известных к тому времени представителей рода Orthopoxvirus. Такое картирование может служить критерием принадлежности вирусного штамма к роду Orthopoxvirus, и внутри рода критерием принадлежности к тому или иному виду. Однако этот метод оставляет без ответа вопрос о том, какой из видов наиболее близок к вирусу-предшественнику, и соответственно, какой из видов сохранил наибольший эволюционный потенциал для появления новых видов ортопоксвирусов.

Намного большую информацию дает секвенирование и исследование структурно-функциональной организации генома ортопоксвирусов. Впервые полная структура генома была расшифрована для вируса осповакцины (Goebel et al., 1990). Позднее в нашей лаборатории была определена полная кодирующая последовательность нуклеотидов всего генома вируса натуральной оспы (Shchelkunov et al., 1992). Сравнительный анализ организации геномов этих двух вирусов позволил установить границы изменчивости их генов, а также тот факт, что эти два вируса обладают разными наборами генов, контролирующих свойства патогенности и детерминирующих круг хозяев вируса (Shchelkunov, 1995). Представленные данные с очевидностью свидетельствуют о том, что эти два вида ортопоксвирусов не могли произойти друг от друга. С другой стороны, очень высокая гомология центральных районов генома доказывает, что у них когда-то был общий предшественник.

Какой же из ныне существующих видов ортопоксвирусов наиболее близок к вирусу-предшественнику, и какими свойствами он должен обладать?

По всей видимости, одним из таких свойств должен быть широкий круг хозяев ' среди диких животных, позволяющий вирусу длительно циркулировать в природе на большом ареале. Способность к длительной персистенции в организме хозяина будет также способствовать стабильному присутствию вируса в популяции чувствительных животных. Кроме того, сравнение нуклеотидных. последовательностей геномов вируса осповакцины и вируса натуральной оспы позволило обнаружить, что геномы этих вирусов часто имеют довольно протяженные делеции друг относительно друга (Shchelkunov, 1995). Логично предположить, что вирус, имеющий наиболее протяженный геном, гораздо ближе расположен в эволюционном плане к вирусу-предшественнику. В полной мере всеми этими качествами обладает вирус оспы коров. Следовательно, несомненный научный интерес представляет определение нуклеотидной последовательности генома ВОК, исследование его генетической организации, поиск не идентифицированных генов патогенности и установление эволюционных взаимосвязей между «видами ортопоксвирусов.

ЦЕЛИ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ.

Целью настоящей работы было определение нуклеотидной последовательности ДНК вируса оспы коров штамм GRI-90, анализ организации его генома и сравнение с геномами других ортопоксвирусов.

В ходе исследования решали следующие задачи:

— получение библиотеки гибридных плазмид, несущих фрагменты генома ВОК штамм GRI-90, и ее характеризация;

— секвенирование вирусного генома;

— получение карт потенциальных открытых рамок трансляции (ОРТ) геномных последовательностей ДНК;

— выполнение компьютерного сравнительного анализа 5 полных ортопоксвирусных геномов (ВОК, штамм GRI-90, ВОК штамм Брайтон, ВЭ штамм Москва, ВОВ штамм Копенгаген и ВНО штамм Индия);

— анализ взаимной гомологии генов и белков ортопоксвирусов разных видов;

— выявление уникальных для ВОК генов и поиск по банку данных их функциональных аналогов.

НАУЧНАЯ НОВИЗНА И ПРАКТИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ.

Получена библиотека гибридных плазмид, несущих фрагменты генома ВОК штамм GRI-90 (BOK-GRI). Геном BOK-GRI представлен в коллекции на 97.8% в виде клонированных фрагментов.

Определена полная нуклеотидная последовательность генома BOK-GRI. Последовательность нуклеотидов BOK-GRI аннотирована и сдана на хранение в Международный банк данных EMBL Data Library под регистрационным номером Х94 355.

Обнаружено, что штаммы вируса оспы коров (BOK-GRI и BOK-BRJ) обладают самым протяженным геномом и наиболее полным набором вирусных генов среди изученных ортопоксвирусов. На основании этих данных сделано предположение, что ВОК — наиболее древний среди рассматриваемых ортопоксвирусов, а такие виды как ВНО, ВЭ и ВОВ образовались в результате их независимой эволюции от общего ВОК-подобного вируса-прародителя.

Выявлена общая закономерность для всех видов ортопоксвирусов в отношении типа генов, разрушенных в процессе эволюции. Большинство делетированных или разрушенных генов BHO-IND, ВОВ-СОР и ВЭ-MOS принадлежат либо к генам анкирин-подобных белков, либо к kelch-renaM, либо к генам, кодирующим молекулярные факторы вирулентности.

Обнаружено, что на фоне высокой внутривидовой гомологии штаммов ВОВ, ВНО и ВЭ внутривидовая гомология генов ВОК в концевых вариабельных областях генома невысока, что может указывать на большее внутривидовое разнообразие ВОК по сравнению с другими видами ортопоксвирусов.

Нуклеотидная последовательность генома BOK-GRI может быть использована для поиска специфичных для вируса оспы коров районов с целью разработки аналитичеких систем для диагностики ортопоксвирусов.

Коллекция плазмид со встроенными фрагментами генома BOK-GRI может быть использована для изучения биологических функций индивидуальных вирусных генов.

ПУБЛИКАЦИИ ПО ТЕМЕ.

1. Сафронов П. Ф., Петров Н. А., Рязанкина О. И., Тотменин А. В., Щелкунов С. Н., Сандахчиев JI.C. Гены круга хозяев вируса оспы коров. 1996. Докл. РАН. Т. 249. С. 829−833.

2. Щелкунов С. Н., Сафронов П. Ф., Тотменин А. В., Рязанкина О. И., Петров Н. А., Гуторов В. В., Сандахчиев JI.C. Множественные гены белков семейства рецептора фактора некроза опухолей у вируса оспы коров. 1998. Докл. РАН. Т. 360. С. 702−705.

3. Shchelkunov S. N., Safronov P. F., Totmenin A. V., Petrov N. A.,' Ryazankina О. I., Gutorov V. V., and Kotwal G. J. The genomic sequence analysis of the left and right species-specific terminal region of a cowpox virus strain reveals unique sequences and a cluster of intact ORFs for immunomodulatory and host range proteins. // Virology. — 1998. — V. 243. — N 2. — P. 432 — 460.

4. Рязанкина О. И., Туманова О. Ю., Колосова И. В., Сафронов П. Ф., Каблова Г. В., Щелкунов С. Н. Структурно-функциональная организация генома вируса оспы коров, штамм GRI-90. I. Получение клонотеки фрагментов ДНК полного генома ВОК. 2000. Молекулярная биология, т.34, № 1, с Л 60 -168.

5. Сафронов П. Ф., Рязанкина О. И., Петров Н. А., Тотменин А. В., Колосова И. В., Щелкунов С. Н. Структурно-функциональная организация генома вируса оспы коров, штамм GRI-90. II. Сравнительный анализ структуры левого видоспецифичного района генома ортопоксвирусов. 1999. Молекулярная биология, Т. 33, № 2, С. 291−302.

6. Сафронов П. Ф., Тотменин А. В., Рязанкина О. И., Щелкунов С. Н. Структурнофункциональная организация генома вируса оспы коров, штамм GRI-90. III. Функциональная характеристика левого видоспецифичного района генома. 1999. Молекулярная биология, т. 33, № 2, с. 303−313.

ВКЛАД АВТОРА.

Секвенирование ДНК вируса оспы коров выполнено автором совместно с Н. А. Петровым, В. В. Гуторовым и М. В. Михеевым. Компьютерный анализ организации генома GRI-90 ВОК, анализ различий в нукпеотидных I последовательностях ДНК вирусов оспы коров, эктромелии, натуральной оспы и осповакцины выполнены лично автором. Создание и характеризация клонотеки фрагментов геномной ДНК штамма GRI-90 ВОК выполнено О. И. Рязанкиной при участии автора.

ВЫВОДЫ.

1. Получена и охарактеризована библиотека гибридных плазмид, несущих фрагменты ДНК ВОК штамм GRI-90 (BOK-GRI), покрывающие в сумме вирусный геном на 97.8 процента.

2. Определена последовательность 223 666 пар нуклеотидов ДНК BOK-GRI, представляющая весь геном вируса за исключением концевых шпилек. Последовательность нуклеотидов BOK-GRI аннотирована и сдана на хранение в Международный банк данных EMBL Data Library под регистрационным номером Х94 355. Установлено, что BOK-GRI кодирует 211 потенциальных открытых рамок трансляции (ОРТ) размером от 62 до 1933 аминокислотных остатков.

3. В результате сравнительного анализа 5 полных ортопоксвирусных геномов (ВОК, штамм GRI-90, ВОК штамм Brighton, ВЭ штамм Moscow, ВОВ штамм Copenhagen и ВНО штамм India-1967) впервые показано, что вирус оспы коров обладает наиболее полным набором вирусных генов среди изученных ортопоксвирусов. Высказано предположение о возможной эволюции ортопоксвирусов от общего ВОК-подобного прародителя в результате делеций, мутаций и рекомбинаций его генома и формирования видоспецифических наборов генов.

4. Обнаружена общая закономерность для всех видов ортопоксвирусов в отношении типа генов, разрушенных в процессе эволюции. Большинство делетированных или разрушенных генов BHO-IND, ВОВ-СОР и ВЭ-MOS принадлежат либо к генам анкирин-подобных белков, либо к? е/с/г-генам, либо к генам, кодирующим молекулярные факторы преодоления защитных реакций организма.

Установлено, что на фоне высокой внутривидовой гомологии штаммов ВОВ, ВНО и ВЭ внутривидовая гомология генов BOK-GRI и BOK-BRI в концевых вариабельных областях генома невысока, что может указывать на большее внутривидовое разнообразие ВОК по сравнению с другими видами ортопоксвирусов.

Глава IV.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В результате проведенного сравнительного анализа организации генома различных ортопоксвирусов нами обнаружено, что вирус оспы коров обладает самым полным набором вирусных генов. Многие гены являются уникальными для ВОК, но среди ортопоксвирусов с известной нуклеотидной последовательностью не было обнаружено ни одного гена, не имеющего гомолога в том или ином штамме ВОК. На основании этих данных можно заключить, что ВОК — наиболее древний среди рассматриваемых ортопоксвирусов, а такие виды как ВНО, ВЭ и ВОВ образовались в результате их независимой эволюции от общего вируса-прародителя, на роль которого может претендовать ВОК или близкий ему ортопоксвирус.

Два штамма ВОК, для которых осуществлено сравнение организации геномов, имеют почти идентичный набор генов, но, не смотря на это, внутривидовая гомология генов ВОК в вариабельных областях невысока и часто ее значения меньшие, чем при сравнении BOK-GRI с другими видами ортопоксвирусов. С другой стороны, внутривидовая гомология таких ортопоксвирусов как ВНО и ВОВ очень высока практически по всей длине генома. Эти данные согласуются с информацией о том, что штаммы ВОК, выделенные от различных животных и в разных географических зонах, гетерогенны по ряду биологических свойств: размеру бляшек, предельной температуре размножения ' на культуре клеток, патогенности для лабораторных животных, типу ATI-тел и др. (Маренникова и Щелкунов, 1998). Кроме того, у штаммов ВОК, выделенных от грызунов, в вариабельных областях часто обнаруживаются протяженные делеции, а ATI-тела не содержат вирусных частиц. Поскольку множественные факторы вирулентности, гены круга хозяев и «буферные» гены сосредоточены именно в этих районах, то было бы правомерным считать, что ВОК состоит из множества подвидов, различающихся по кругу природных хозяев, патогенности и способности к длительной персистенции в популяции животных. Возможно, что очень широкий круг хозяев ВОК является суммарным эффектом существования множества подвидов.

Обнаруженные у ортопоксвирусов ОРТ с необычно низким уровнем взаимной гомологии свидетельствует о том, что в процессе становления генома ортопоксвирусов шли активные рекомбинационные процессы с представителями других родов поксвирусов или с сильно дивергировавшими видами ортопоксвирусов. В результате этого в геноме ВОК отдельные гены представлены различными вариантами в разных изолятах. В связи с этим можно предполагать, что у ВОК существует свой генофонд, усиливающий эволюционный потенциал этого вида.

Более низкая внутривидовая гомология по целому ряду ОРТ двух изученных штаммов ВОК по сравнению с внутривидовой гомологией штаммов других видов ортопоксвирусов свидетельствует о том, что эти виды эволюционировали от разных подвидов ВОК. Следовательно, межвидовые различия во многом могут быть обусловлены исходными различиями ВОК-подобных предков каждого вида. В то же время очень высокий процент внутривидовой гомологии между изученными штаммами ВНО, BOO, ВЭ и ВОВ свидетельствует о том, что эти виды являются потомками одной эволюционной линии и повторного возникновения аналогичных видов либо не было вообще, либо они исчезли в процессе эволюции.

Сравнительное изучение организации генома ортопоксвирусов позволило выявить общую закономерность для всех видов ортопоксвирусов в отношении типа генов, разрушенных в процессе эволюции. Большинство делетированных или разрушенных относительно ВОК генов BHO-IND, ВОВ-СОР и ВЭ-MOS принадлежат либо к генам анкирин-подобных белков, либо к fe/сЛ-генам, либо к генам, кодирующим молекулярные факторы вирулентности. При этом следует отметить, что набор этих генов у каждого вида высокоспецифичен. Этот набор, или генетический «паспорт», можно считать главным критерием принадлежности вируса к тому или иному виду. Таким образом, такие ортопоксвирусы как ВОВ, ВНО и ВЭ не могли произойти друг от друга и не могут дать в процессе эволюции новые виды со свойствами, присущими другому виду. В то же время ВОК сохраняет за собой очень высокий эволюционный потенциал, и при определенных условиях дальнейшие изменения в геноме этого вида могут привести к появлению нового ВНО-подобного штамма вируса.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Н.Н. Сравнительное изучение свойств различных штаммов вируса вакцины: Дисс. канд. биол. наук. М., 1965. — 210с.
  2. Т., Фрич Э., Сэмбрук Д. Методы генетической инженерии // Молекулярное клонирование двухцепочечной кДНК / Под ред. А. А. Баева. -Москва, «Мир», 1988.-С. 209−218.
  3. С.С., Мальцева Н. Н. Сравнительное изучение некоторых штаммов вируса вакцины. Сообщ.1. особенности поведения в куриных зародышах, гемагглютинирующая активность и терморезистентность // Вопр. вирусол. 1964. -№ 3. С. 280 — 286.
  4. С.С., Щелкунов С. Н. Патогенные для человека ортопоксвирусы. КМК Scientific Press Ltd., М., 1998. — 386 с. Маренникова С. С., Мальцева Н. Н., Юмашева М. А. К вопросу о происхождении вируса вакцины // Вопр. вирусол. — 1965. — № 6. — С. 716 — 719.
  5. С.С., Гашников П. В., Жукова О. А., Рябчикова Е.И., Стрельцов
  6. B.В., Рязанкина О. И., Чекунова Э. В., Янова Н. Н., Щелкунов С. Н. Биотип и генетическая характеристика изолята вируса оспы коров, вызвавшего инфекцию ребенка // Журн. микробиол. 1996. -№ 4. — С. 6 — 10.
  7. Ш. Вирусология точная архитектура // Метаболизм вирусов и клеток / Под ред. Б. Филдса, Д. Найпа. М., Мир., 1989. — Т. 1. — С. 307 — 328.
  8. Г. Г., Дегтярев С. Х., Речкунова Н. И., Сосновцев С. В., Чижиков В. Е. Общий метод определения участков расщепления ДНК эндонуютеазами рестрикции // Биотехнология. 1990. — № 1. — С. 12−16.
  9. П.Ф., Петров Н. А., Рязанкина О. И., Тотменин А.В., Щелкунов
  10. C.Н., Сандахчиев JI.C. Гены круга хозяев вируса оспы коров // Докл. Академии наук. 1996.-№ 249. — С. 829 -833.
  11. В.Д., Мастюкова Ю. Н. Вирус вакцины и вопросы оспопрививания. М: Медгиз., 1961.-311 с.
  12. С.Р. Апоптоз: молекулярные и клеточные механизмы // Молекуляр. биология. 1996. -№ 30. — С. 487−502.
  13. Д. Методы трансформации E.coli. // Клонирование ДНК. Методы / Под ред. Д. Гловера. М. Мир., 1988. С.140−173.
  14. Э.М. Биология и экология ортопоксвирусов, патогенных для человека. Дисс. докт. биол. наук., М., 1980.-23 с.
  15. С.Н., Рязанкина О. И., Крыкбаев Р. А., Белавин П. А. Экспрессия последовательностей ДНК ортопоксвирусов в клетках Escherichia coli. // Молекуляр. биология. 1992. -№ 25. — Вып. 4. — С. 772 — 779.
  16. С.Н., Блинов В. М., Ресенчук С. М., Денисов С. И., Тотменин А. В., Сандахчиев JI.C. Семейство анкирин-подобных белков ортопоксвирусов // Докл. РАН. 1993. — № 328. — С. 256 — 258.
  17. С.Н., Тотменин А. В., Колосова И. В., Сандахчиев JI.C. Видоспецифические различия в организации генов? е/с//-подобных белков ортопоксвирусов, патогенных для человека // Докл. РАН. 2002. — № 383. — С. 271 -275.
  18. Ahn B.Y., Moss, В. Glutaredoxin homolog encoded by vaccinia virus is a virion-associated enzyme with thioltransferase and dehydroascorbate reductase activities // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992a. — V. 89. — № 15 — P. 7060 — 7064.
  19. Ahn B.Y., Moss, B. RNA polymerase-associated transcription specificity factor encoded by vaccinia virus // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992b. — V. 89. — N 8. -P. 3536−3540.
  20. Ahn B.Y., Gershon P.D., Jones E.V., Moss B. Identification of гроЗО, a vaccinia virus RNA polymerase gene with structural similarity to a eucaryotic transcription elongation factor//Mol. Cell. Biol. 1990a. -V. 10. -N 10. — P. 5433 — 5441.
  21. Ahn B.Y., Jones E.V., Moss B. Identification of the vaccinia virus gene encoding an 18-kilodalton subunit of RNA polymerase and demonstration of a 5' Poly (A) leader on its early transcript // J. Virol. 1990b. — V. 64. — N 6. — P. 3019 — 3024.
  22. Ahn B.Y., Rosel J., Cole, N.B., Moss, B. Identification and expression of rpol9, a vaccinia virus gene encoding a 19-kilodalton DNA-dependent RNA polymerasee subunit // J. Virol. 1992. — V. 66. -N 2. — P. 971 — 982.
  23. AlcamiA., Smith G.L. A soluble receptor for interleukin-lb encoded by vaccinia virus: a novel mechanism of viral modulation of the host response to infection // Cell.-1992.-V. 71.-N l.-P. 153−167.
  24. AlcamiA., Smith G.L. Vaccinia, cowpox, and camelpox viruses encode soluble gamma interferon receptors with novel broad species specificity // J. Virol. 1995. — V. 69. — N 8. — P. 4633 — 4639.
  25. AlcamiA., Smith G.L. A mechanism for the inhibition of fever by a virus // Proc Natl Acad Sci U S A. 1996. — V. 93. — N 20. — P. 11 029 — 11 034.
  26. Almazan F., Tscharke D.C., Smith G.L. The vaccinia virus superoxide dismutase-like protein (A45R) is a virion component that is nonessential for virus replication // J Virol. 2001. — V. 75. — N 15. — P. 7018 — 7029.
  27. Amegadzie B.Y., Ahn B.-Y., Moss B. Identification, sequence, and expression of the gene encoding a Mr 35,000 subunit of the vaccinia virus DNA-dependent RNA polymerase//J. Biol. Chem. 1991a. -V. 266. -N 21. — P. 13 712 — 13 718.
  28. Antoine G., Scheiflinger F., Dorner F., Falkner F.G. The Complete Genomic Sequence of the Modified Vaccinia Ankara Strain: Comparison with Other Orthopoxviruses // Virology. 1998. -V. 244. — N 2. — P. 365 — 396.
  29. Archard L.C., Mackett M. Restriction endonuclease analysis of red cowpox virus and its white pock variant//J. Gen. Virol. 1979.-V. 45. -N 1. -P. 51 — 63.
  30. Archard L.C., Mackett M., Barnes D.E., Dumbell K.R. The genome structure of cowpox virus white pock variants // J. Gen. Virol. 1984. — V. 65. — N 5. — P. 875 -886.
  31. Baek S.H., Kwak J.Y., Lee S.H., Lee Т., Ryu S.H., Uhlinger D.J., Lambeth J.D. Lipase activities of p37, the major envelope protein of vaccinia virus // J. Biol. Chem. 1997. — V. 272. — N 51. — P. 32 042 — 32 049.
  32. BanhamA.H., Smith G.L. Vaccinia virus gene B1R encodes a 34-kDa serine/threonine protein kinase that localizes in cytoplasmic factories and is packaged into virions // Virology. 1992. — V. 191. — N 2. — P. 803 — 812.
  33. BanhamA.H., Smith G.L. Characterization of vaccinia virus gene B12R // J. Gen. Virol. 1993.- V. 74.- N 12.- P. 2807−2812.
  34. Baroudy B.M., Venkatesan S., Moss B. Incomplemetely base-paired flip-flop terminal loops link the two DNA strands of the vaccinia virus genome into one uninterrupted polynucleotide chain // Cell. 1982. — V. 28. — N 2. — P. 315 — 324.
  35. Baroudy B.M., Venkatesan S., Moss B. Structure and replication of vaccinbia virus telomeres // Cold. Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 1983. — V. 47. — N 2. -P. 723−729.
  36. Baxby D. Laboratory characteristics of British and Dutch strains of cowpox virus. // Zentralbl Veterinaimed.B. 1975. — V. 22. — N 6. — P. 480 — 487.
  37. Baxby D., Shackleton W.B., Wheeler J., Turner A. Comparison of cowpox-like viruses isolated from European zoos. Brief report // Arch. Virol. 1979. — V. 61. -N4.-P. 337−340.
  38. Baxby D., Ashton D.G., Jones D.M., Thomsett L.R. An outbreak of cowpox in captive cheetahs: virological and epidemiological studies // J. Hyg. (Lond). -1982.-V. 89.-P. 365−372.
  39. Bayliss C.D., Smith G.L. Vaccinia virion protein I8R has both DNA and RNA helicase activities: implications for vaccinia virus transcription // J. Virol. 1996. -V. 70.-N2.-P. 794−800.
  40. Beattie E., Tartaglia J., Paoletti E. Vaccinia-virus encoded eIF-2a homolog abrogates the antiviral effect of interferon // Virology. 1991. — V. 183. — N 1. -P. 419−422.
  41. Bennett M., Gaskell C.J., Gaskell R.M., Baxby. D., Gruffydd-Jones T.J. Poxvirus infection in the domestic cat: some clinical and epidemiological observations // Vet. Rec. 1986.-V. 11 814.-N 22. — P. 387 — 390.
  42. Beutler В., Van Huffel C. An evolutionary and functional approach to the TNF receptor/ligand family // Ann. NY Acad. Sci. 1994. — V. 730. -P. 118 — 133.
  43. Blasco R., Moss B. Role of cell-associated enveloped vaccinia virus in cell-to-cell spread // J. Virol. 1992. — V. 66. — N 7. — P. 4170 — 4179.
  44. Blasco R., Cole N.B., Moss B. Sequence analysis, expression, and deletion of a vaccinia virus gene encoding a homolog of profilin, a eukaiyotic actin-binding protein // J. Virol. 1991. — V. 65. — N 9. — P. 4598 — 4608.
  45. Blomquist M.C., Hunt L.T., Barker W.C. Vaccinia virus 19-kilodalton protein: relationship to several mammalian proteins, including two growth factors // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1984. — V. 81. — N 23. — P. 7363 — 7367.
  46. Born T.L., Morrison L.A., Esteban D.J., Van den Bos Т., Thebeau L.G., Chen N., Spriggs M.K., Sims J.E., Buller R.M. A poxvirus protein that binds to and inactivates IL-18, and inhibits NK cell response // J. Immunol. 2000. — V. 164. -N6.-P. 3246−3254.
  47. Brick D.J., Burke R.D., Minkley A.A., Upton C. Ectromelia virus virulence factor p28 acts upstream of caspase-3 in response to UV light-induced apoptosis // J. Gen. Virol. 2000. — V. 81. — N 4. — P. 1087 — 1097.
  48. Brown C.K., Turner P.C., Moyer R.W. Molecular characterization of the vaccinia virus hemagglutinin gene // J. Virol. 1991. — V. 65. — N 7. — P. 3598 — 3606.
  49. Broyles S.S., Fesler B.S. Vaccinia virus gene encoding a component of the viral early transcription factor // J.Virol. 1990. — V.64. — N4. — P. 1523 -1529.
  50. Broyles S.S., Moss В. Identification of the vaccinia virus gene encoding nucleoside triphosphate phosphohydrolase I, a DNA-dependent ATPase // J. Virol. 1987.-V. 61.-N5.- P. 1738- 1742.
  51. Buller R.M.L., Palumbo G.J. Poxvirus pathogenesis // Microbiol. Rev. 1991. — V. 55.-P. 80−122.
  52. Buller R.M.L, Chakrabarti S., Cooper J.A., Twardizik D.R., Moss B. Deletion of the vaccinia virus growth factor gene reduces virus virulence // J. Virol. — 1988. -V. 62. -N 3. P. 866−874.
  53. Calderara S., Xiang Y., Moss B. Orthopoxvirus IL-18 binding proteins: affinities and antagonist activities // Virology. 2001. — V. 279. — N 1. — P. 22 — 26.
  54. Cao J.X., Koop B.F., Upton C. A human homolog of the vaccinia virus Hindlll K4L gene is a member of the phospholipase D superfamily // Virus Res. 1997. -V. 48.-N 1.-P. 11−18.
  55. Cassetti M.C., Merchlinsky M., Wolffe E.J., Weisberg A.S., Moss B. DNA packaging mutant: repression of the vaccinia virus A32 gene results in noninfectious, DNA-deficient, spherical, enveloped particles //J. Virol. 1998. -V. 72.-N 7. — P. 5769 — 5780.
  56. Cavallaro K.F., Esposito J.J. Sequences of the raccoon poxvirus hemagglutinin protein//Virology.-1992.-V. 190.-N l.-P. 434−439.
  57. Chang H.-W., Watson, J.C., Jacobs B.L. The E3L gene of vaccinia virus encodes an inhibitor of the interferon-induced, double-stranded RNA-dependent protein kinase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. — V. 89. — N 11. — P. 4825 — 4829.
  58. Chen W., Drillien R., Spehnef D., Buller R.M. Restricted replication of ectromelia virus in cell culture correlates with mutations in virus-encoded host range gene // Virology. 1992. — V. 187. — N 2. — P. 433 — 442.
  59. Christen L.M., Sanders M., Wiler C., Niles E.G. Vaccinia virus nucleoside triphosphate phosphohydrolase I is an essential viral early gene transcription termination factor // Virology. 1998. — V. 245. — N 2. — P.360 — 371.
  60. Chung C.S., Hsiao J.C., Chang Y.S., Chang W. A27L protein mediates vaccinia virus interaction with cell surface heparan sulfate // J. Virol. 1998. — V. 72. — N 2.-P. 1577- 1585.
  61. Cohen G.M. Caspases: the executioners of apoptosis // Biochem. Review. 1997. -V. 326.-P.1−16.
  62. Cohen J.J., Duke R.C., Fadok V.A., Sellins K.S. Apoptosis and programmed cell death in immunity. //Annu Rev. Immunol. 1992. -V. 10. — P. 267−293.
  63. Cooper J.A., Wittek R., MossB. Extension of the transcriptional and translational map of the left end of the vaccinia virus genome to 21 kilobase pairs // J. Virol. -1981. V. 39. — N 3. — P. 733 — 745.
  64. Crook N.E., Clem R.J., Miller L.K. An apoptosis-inhibiting gene with a zinc finger-like motif//J. Virol. 1993. — V.67. — P. 2169−2174.
  65. Cudmore S., Cossart P., Griffiths G., Way M. Actin based motility of vaccinia virus // Xlth Poxvirus and Iridovirus Meeting. May 4−9 1996. Toledo, Spain. — P. 131.
  66. Dalton D.K., Pitts-Meek S., Keshav S., Figari I.S., Bradley A., Stewart T.A. Multiple defects of immune cell function in mice with disrupted interferon-gamma genes // Science. 1993. — V. 259. -N 5102. — P. 1739- 1742.
  67. Damaso C.R., Esposito J.J., Condit R.C., Moussatche N. An emergent poxvirus from humans and cattle in Rio de Janeiro State: Cantagalo virus may derive from Brazilian smallpox vaccine // Virology. 2000. — V. 277. — N 2. — P. 439 — 449.
  68. Davies M.V., Elroy-Stein O., Jagus R., Moss В., Kaufman R.J. The vaccinia virus
  69. K3L gene product potentiates translation by inhibiting double-stranded-RNAactivated protein kinase and phosphorylation of the alpha subunit of eukaiyotic initiation factor 2 // J. Virol. 1992. — V. 66. — N 4. — P. 1943 — 1950.
  70. Dekking F. Cowpox and vaccinia // Zoonosis / J. van der Hoeden ed. — Elsevier, Amsterdam, 1964. -411 p.
  71. Demkowicz W.E., Ennis F.A. Vaccinia virus-specific CD8+ cytotoxic T lymphocytes in humans//J. Virol. 1993. — V. 67.-N3.-P. 1538- 1544.
  72. Duncan S.A., Smith G.L. Vaccinia virus gene SalF5R is non-essential for virus replication in vitro and in vivo // J. Gen. Virol. 1992. — V. 73. — N 5. — P. 1235 -1242.
  73. Dyster L.M., Niles E.G. Genetic and biochemical characterization of vaccinia virus genes D2L and D3R which encode virion structural proteins // Virology. -1991.-V. 182.-N2.-P. 455−467.
  74. Earl P.L., Jones E.V., Moss B. Homology between DNA polymerase of poxviruses, herpesviruses, and adenoviruses: Nucleotide sequence of the vaccinia virus DNA polymerase gene // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. — V. 83. — N 11.-P. 3659−3663.
  75. Engelstad M., Smith G.L. The vaccinia virus 42 kDa envelope protein is required for envelopment and egress of extracellular virus and for virulencve // Virology. -1993. V. 194. — N 2. — P. 627 — 637.
  76. Engelstad M., Howard S.T., Smith G.L. A constitutively expressed vaccinia gene encodes a 42-kDa glycoprotein related to complement control factors that forms part of the extracellular virus envelope // Virology. 1992. — V. 188. — N 2. — P. 801−810.
  77. Esposito J.J., Knight J.C. Orthopoxvirus DNA: A comparison of restriction profiles and maps // Virology. 1985. — V. 143. — N 1. — P. 230 — 251.
  78. Esposito J.J., Cabradilla C.D., Nakano J.H., Obijeski J.F. Intragenomic sequence transposition in monkeypox virus // Virology. 1981. — V. 109. — N 2. — P. 231 -243.
  79. Evans E., Klemperer N., Ghosh R., Traktman P. The vaccinia virus D5 protein, which is requered for DNA replication, is a nucleic acid-independent nucleoside triphosphatase //J. Virol. 1995. — V.69. — N 9. — P. 5353 — 5361.
  80. Fenner F. The biological characters of several strains of vaccinia, cowpox, and rabbitpox viruses // Virology. 1958. — V.5. — P. 502 — 529.
  81. Fenner F., Sambrook J.F. Conditional lethal mutants of rabbitpox virus. II. Mutants (p) that fail to multiply in PK-2a cells // Virology. 1966. — V.28. — P. 600−609.
  82. Fenner F., Wittek R., Dumbell K.R. The Orthopoxviruses. Academic Press, Inc., San Diego, 1989−432pp.
  83. Freemont P. S., Hanson I.M., Trowsdale J. A novel cystein-rich sequence motif // Cell. -1991.- V.64. N 3. — P. 483 — 484.
  84. Frischknecht F., Moreau V., Rottger S., Gonfloni S., Reckmann I., Superti-Furga G., Way M. Actin-based motility of vaccinia virus mimics receptor tyrosine kinase signalling // Nature. 1999. — V.401. — N 6756. — P. 926 — 929.
  85. Funahashi S., Sato Т., Shida H. Cloning and characterization of the gene encoding the major protein of the A-type inclusion body of cowpox virus // J. Gen. Virol. -1988.-V.69.-N l.-P. 35−47.
  86. Gagliardini V., Fernandez P.-A., Lee R.K., Drexler H.C.A., Rotello R.J., Fishman M.C., Yuan J. Prevention of vertebrate neuronal death by the crmA gene // Science. 1994. — V.263. — P. 826 — 828.
  87. Gershon P.D., Moss B. Early transcription factor subunits are encoded by vaccinia virus late genes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. — V.87. -N 11. — P. 4401 -4405.
  88. Gershon P.D., Ahn B.-Y., Garfield M., Moss, B. Poly (A) polymerase and a dissociable polyadenylation stimulatory factor encoded by vaccinia virus // Cell. -1991. V.66. — N 6. — P. 1269 — 1278.
  89. Gillard S., Spehner D., Drillien R., Kirn A. Localization and sequence of a vaccinia virus gene required for multiplication in human cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. — V.83. — N 15. — P. 5573 — 5577.
  90. Goebel S.J., Johnson G.P., Perkus M.E., Davis S.W., Winslow J.P., Paoletti E. The complete DNA sequence of vaccinia virus // Virology. 1990. — V. 179. — N l.-P. 247−266.
  91. Golini F., and Kates J.R. Transcriptional and translational analysis of a strongly expressed early region of the vaccinia virus genome // J. Virol. 1984. — V.49. -N2.-P. 459−470.
  92. Griffiths G., Roos N., Schleich S., Locker J.K. Structure and assembly of intracellular mature vaccinia virus: thin-section analyses // J. Virol. — 2001. -V.75. N 22. — P. 11 056−11 070.
  93. Gross C.H., Shuman S. The nucleoside triphosphatase and helicase activities of vaccinia virus NPH-II are essential for virus replication // J. Virol. 1998. — V.72. -N6.-P. 4729−4736.
  94. Guan K., Broyles S.S., Dixon J.E. A Tyr/Ser protein phosphatase encoded by vaccinia virus // Nature. 1991. — V.350. — N 6316. — P. 359 — 362.
  95. Gubser C., Smith G.L. The sequence of camelpox virus shows it is most closely related to variola virus, the cause of smallpox // J. Gen. Virol. 2002. — V.83. -N 4.-P. 855−872.
  96. H.Gvakharia B.O., Koonin E.K., Mathews C.K. Vaccinia virus G4L gene encodes a second glutaredoxin // Virology. 1996. — V.226.- N 2. — P. 408 — 411.
  97. Hansen H., Sandvik Т., Tryland M., Olsvik О., Traavik Т. Comparison of thymidine kinase and A-type inclusion protein gene sequences from Norwegian and Swedish cowpox virus isolates // APMIS. 1999. — V. 107. — N 7. — P.667 -675.
  98. Havell E.A. Evidence that tumor necrosis factor has an important role in antibacterial resistance // J. Immunol. 1989. — V. 143-N 9. — P.2894 — 2894.
  99. Hiller G., Weber K., Schneider L., Parajsz C., Jungwirth C. Interaction of assembled progeny pox viruses with the cellular cytoskeleton // Virology. 1979. -V.98.-N l.-P. 142- 153.
  100. Hirt P., Hiller G., Wittek R. Localization and fine structure of a vaccinia virus gene encoding an envelope antigen // J. Virol 1986. — V.58.- N 3. — P.757 — 764.
  101. Hsiao J.C., Chung C.S., Chang W. Vaccinia virus envelope D8L protein binds to cell surface chondroitin sulfate and mediates the adsorption of intracellular mature virions to cells //J. Virol. 1999. — V.73. — N 10. — P. 8750 — 8761.
  102. Hu F.Q., Smith C.A., Pickup D.J. Cowpox virus contains two copies of an early gene encoding a soluble secreted form of the type II TNF receptor // Virology.• 1994. V. 204. — N 1. — P.343 — 356 .
  103. Hu X., Wolffe E.J., Weisberg A.S., Carroll L.J., Moss B. Repression of the A8L gene, encoding the early transcription factor 82-kilodalton subunit, inhibits morphogenesis of vaccinia virions//J.Virol.- 1998. V.72.-N l.-P. 104- 112.
  104. Kane E.M., Shuman S. Temperature-sensitive mutations in the vaccinia virus H4 gene encoding a component of the virion RNA polymerase // J. Virol. 1992. -V.66. — N10. — P.5752 — 5762.
  105. Kane E.M., Shuman S. Vaccinia virus morphogenesis is blocked by a temperature-sensitive mutation in the 17 gene that encodes a virion component // J. Virol. 1993. — V 67. — N 5. — P. 2689 — 2698.
  106. Kao S.-Y., Bauer W.R. iosynthesis and phosphorylation of vaccinia virus structural protein VP11 // Virology. 1987. — V. 159. — N 2. — P.339 — 407.
  107. Keck J.G., Baldick C.J., Moss B. Role of DNA replication in vaccinia virus gene expression: A naked template is required for transcription of three late trans-activator genes//Cell. — 1990.- V61.-N 5.-P. 801 -809.
  108. Keck J.G., Kovacs G.R., Moss B. Overexpression, purification, and late transcription factor activity of the 17-kilodalton protein encoded by the vaccinia virus AIL gene //J. Virol. 1993b. — V. 67. — N 10. — P. 5740 — 5748.
  109. Kerr S.M., Smith G.L. Vaccinia virus encodes a polypeptide with DNA ligase activity // Nucl. Acids Res. 989. — V. 17. — N 22. — P. 9039 — 9050.
  110. Klemperer N., McDonald W., Boyle K., Unger В., Traktman P. The A20R protein is a stoichiometric component of the processive form of vaccinia virus DNA polymerase //J. Virol. -2001. V. 75. -N 24. — P. 12 298 — 12 307.
  111. Koonin E.V. A highly conserved sequence motif defining the family of MutT-related proteins from eubacteria, eukaryotes and viruses // Nucleic Acids Res. -1993. V. 21. — N 20. — P. 4847 — 4849.
  112. Koonin E.V., Senkevich T.G., Chernos V.I. Gene A32 product of vaccinia virus may be an ATPase involved in viral DNA packaging as indicated by sequence comparisons with other putative viral ATPases // Virus Genes. 1993. — V. 7. — N 1 -P. 89−94.
  113. Ml.Kotwal G.J. The great escape immune evasion by pathogens I I Immunologist. -1996.-V. 4.-P. 157−164.
  114. Kotwal G.J., Moss B. Vaccinia virus encodes a secretory polypeptide structurally related to complement control proteins // Nature. 1988. — V. 335. — N 6186. — P. 76−178.
  115. Kotwal G.J., Moss B. Vaccinia virus encodes two proteins that are structurally related to members of the plasma serine protease inhibitor superfamily // J. Virol. 1989. — V. 63. — N 2. — P. 600 — 606.
  116. Kotwal G.J., Hugin A.W., Moss B. Mapping and insertional mutagenesis of a vaccinia virus gene encoding a 13,800-Da secreted protein // Virology. 1989. -V. 171. -N 2. -P. 579−587.
  117. Kovacs G.R., Moss B. The vaccinia virus H5R gene encodes late gene transcription factor 4: purification, cloning and overexpression // J. Virol. 1996. -V.70. — N 10. — P. 6796 — 6802.
  118. Kovacs G.R., Vasilakis N., Moss B. Regulation of viral intermediate gene expression by the vaccinia virus B1 protein kinase // J. Virol. 2001. — V. 75. — N 9.-P. 4048−4055.
  119. Lake J.R., Cooper P.D. Deletions of the terminal sequences in the genomes of the white pock (u) and host-restricted (p) mutants of rabbitpox virus // J. Gen. Virol. -1980.-V. 48.-N l.-P. 135−147.
  120. Lambert S., Yu H., Prchal J.T., Lawler J., Ruff P., Speicher D., Cheung M.C., Kan Y.W., Palek J. cDNA sequence for human erythrocyte ankyrin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. — V. 87. — P. 1730 — 1734.
  121. Law K.M., Smith G.L. A vaccinia serine protease inhibitor which prevents virus-induced cell fusion // J. Gen. Virol. 1992. — V73. — N 3. — P. 549 — 557.
  122. Lee-Chen G.-J., Bourgeois N., Davidson K., Condit R.C., Niles E.G. Structure of the transcription and termination sequence of seven early genes in the vaccinia virus Hindlll D fragment // Virology. -1988. V. 163. — N 1. — P. 64 — 79.
  123. Lin S., Broyles S.S. Vaccinia protein kinase 2: A second essential serine/threonine protein kinase encoded by vaccinia virus // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. -V. 91.-N 16.-P. 7653−7657.
  124. Lin S., Chen W., Broyles S.S. The vaccinia virus B1R gene product is a serine/threonine protein kinase // J. Virol. 1992. — V. 66. — N 5. — P. 2717 -2723.
  125. Lux S.E., John K.M., Bennett V. Analysis of cDNA for human erythrocyte ankyrin indicates a repeated structure with homology to tissue-differentiation and cell-cycle control proteins // Nature. 1990. — V. 344. — P. 36 — 42.
  126. Maa J.-S., Esteban M. Structural and functional characterization of cell surface binding protein of vaccinia virus // J. Virol. 1987. — V. 61. — N 12. — P. 3910 -3919.
  127. Maa J.-S., Rodriguez J.F., Esteban M. Structural and functional characterization of a cell surface binding protein of vaccinia virus // J. Biol. Chem. 1990. —V. 265. -N3.-P. 1569−1577.
  128. Mackett M. Restriction endonuclease of orthopoxvirus DNA: Ph.D. Thesis. -Univ. of London., 1981. 211 pp.
  129. Marchal J. Infectious ectromelia. A hitherto undescribed virus disease of mice // J. Path. Bacterid. 1930. — V. 33. — P. 713 — 728.
  130. Marennikova S.S., Maltseva N.N., Korneeva V.I., Garanina N. Outbreak of pox disease among carnivora (felidae) and edentata // J. Infect. Dis. -1977. V. 135. -P. 358−366.
  131. Marennikova S.S., Ladnyj I.D., Ogorodinikova Z.I., Sheliikhina E.M., Maltseva N.N. Identification and study of a poxvirus isolated from wild rodents in Turkmenia // Arch Virol. 1978a. — V. 56. — N 1 -2. — P. 7 — 14.
  132. Marennikova S.S., Shelukhina E.M., Fimina V.A. Pox infection in white rats // Lab Anim.- 1978b.-V. 12.-N 1.-P. 33−36.
  133. Martin K.H., Grosenbach D.W., Franke C.A., Hruby D.E. Identification and analysis of three myristylated vaccinia virus late proteins // J. Virol. — 1997. -V. 71.-N7. P. 5218−5226.
  134. Massung R.F., Knight J.C., Esposito J.J. Topography of variola smallpox virus inverted terminal repeats // Virology. 1995. — V. 211. — N 1. — P. 350 — 355.
  135. Maxam A., Gilbert W. Sequencing end-labeled DNA with base-specific chemical cleavages // Methods Enzymol. 1980. — V 65.- P. 499 — 560.
  136. McDonald W.F., Klemperer N., Traktman P. Characterization of a processive form of the vaccinia virus DNA polymerase // Virology. 1997. — V. 234. — N 1. -P. 168- 175.
  137. McGeoch DJ. Protein sequence comparisons show that 'pseudoproteases' encoded by the poxviruses and certain retroviruses belong to the deoxyuridine triphosphatase family // Nucl. Acids Res. 1990. — V. 18. — P. 4105 — 4110.
  138. Mcintosh A.A., Smith G.L. Vaccinia virus glycoprotein A34R is required for infectivity of extracellular enveloped virus // J. Virol. 1996. — V. 70. -N l.-P. 272−281.
  139. Meis R.J., Condit R.C. Genetic and molecular biological characterization of vaccinia virus gene which renders the virus dependent on isatin-b-thiasemicarbazone (IBT) // Virology. 1991. — V. 182. — N 2. — P. 442 — 454.
  140. Merchlinsky M., Moss B. Nucleotide sequence required for resolution of the concatemer junction of vaccinia virus DNA // J. Virol. — 1989. — V. 63. N 10. — P. 4354−4361.
  141. Meyer H., Rziha H.-J. Characterization of the gene encoding the A-type inclusion protein of camelpox virus and sequence comparison with other orthopoxviruses // J. Gen. Virol. 1999. — V. 74. — P. 1679 — 1684.
  142. Meyer H., Pfeffer M., Rziha H.-J. Sequence alteration within and downstream of the A-type inclusion protein genes allow differentiation of Orthopoxvirus species by polymerase chain reaction // J. Gen. Virol. 1994. — V. 75. -N 8. — P. 1975 -1981.
  143. Meyer H., Neubauer H., Pfeffer M. Amplification of 'variola virus-specific* sequences in German cowpox virus isolates.. Feb- ():. // J. Vet. Med. B. Infect. Dis. Vet. Public Health. 2002. — V. 49. — N 1. — P. 17 — 19.
  144. Miller C.G., Shchelkunov S.N., Kotwal G.J. The cowpox virus-encoded homolog of the vaccinia virus complement control protein is an inflammation modulatoiy protein//Virology. 1997.-V. 229.-N l.-P. 126−133.
  145. Mohandas A.R., Dales S. Involvement of spicules in the formation of vaccinia virus envelopes elucidated by a conditional lethal mutant // Virology. 1995. — V. 214.-N2.-P. 494−502.
  146. Moolenaar W.H., Kranenburg O., Postma F.R., Zondag G.C. Lysophosphatidic acid: G-protein signalling and cellular responses // Curr. Opin. Cell Biol. -1997. -V9.-N2.-P. 168- 173.
  147. Moore J.B., Smith G.L. Steroid hormone synthesis by a vaccinia enzyme: a new type of virus virulence factor // EMBO J. 1992. — V. 11. — N 5. — P. 1973 -1980.
  148. Morgan J.R., Roberts B.E. Organization of RNA transcripts from a vaccinia virus early gene cluster // J. Virol. 1984. — V. 51. — N 2. — P. 283 — 297.
  149. Morgan J.R., Cohen L.K., Roberts B.E. Identification of the DNA sequence encoding the large subunit of the mRNA-capping enzyme of vaccinia virus // J. Virol. 1984. — V. 52. — N 1. — P. 206 — 214.
  150. Mossman K., Upton C., Buller R.M.L., McFadden G. Species specificity of ectromelia virus and vaccinia virus interferon-g binding proteins // Virology.1995. V. 208. — N 2. — P. 762 — 769.
  151. Moyer R.W., Graves R.L. IV. The late white pock (ц) host range (hr) mutants of rabbit poxvirus are blocked in morphogenesis // Virology. 1982. — V. 119. — N 2. -P. 332−346.
  152. Moyer R.W., Graves R.L., Rothe C.T. The white pock (mu) mutants of rabbit poxvirus III. Terminal DNA sequence duplication and transposition in rabbit poxvirus // Cell. 1980b. — V. 22. — N 2. — P. 545 — 553.
  153. Najarro P., Traktman P., Lewis J.A. Vaccinia virus blocks gamma interferon signal transduction: viral VH1 phosphatase reverses Statl activation // J. Virol. -2001.-V. 75.-N 7.-P. 3185−3196.
  154. Nakano E., Panicali D., Paoletti E. Molecular genetics of vaccinia virus: demonstration of marker rescue // Proc. Natl. Acad.Sci. USA.- 1982. V. 79. -N5.-P. 1593- 1596.
  155. Ng A., Tscharke D.C., Reading P.C., Smith G.L. The vaccinia virus A41L protein is a soluble 30 kDa glycoprotein that affects virus virulence // J. Gen. Virol. -2001.-V. 82. -N 9. P. 2095−2105.
  156. Niles E.G., Seto J. Vaccinia virus gene D8 encodes a virion transmembrane protein //J. Virol. 1988. — V. 62. — N 10. — P. 3772 — 3778.
  157. Niles E.G., Lee-Chen G.-J., Shuman S., Moss В., Broyles S.S. Vaccinia virus gene D12L encodes the small subunit of the viral mRNA capping enzyme // Virology. — 1989.-V. 172.-N2.-P. 513−522.
  158. Palumbo G.J., Pickup D.J., Fredrickson T.N., Mclntyre L.J., Buller R.M.L. Inhibition of an inflammatory response is mediated by a 38-kDa protein of cowpox virus//Virology. 1989.-V. 172.-N 1.-P. 262−273.
  159. Palumbo G.J., Glasgow W.C., Buller R.M.L. Poxvirus-induced alteration of arachidonate metabolism // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. — V.90. — N 5. -P. 2020 — 2024.
  160. Palumbo G.J., Buller R.M., Glasgow W.C. Multigenic evasion of inflammation by poxviruses // J. Virol. 1994. — V. 68. — N. — P. 1737 — 1749.
  161. Panicali D., Paoletti E. Construction of poxviruses as cloning vectors: Insertion of the thymidine kinase gene from herpes simplex into the DNA of infectious vaccinia virus // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1982. — V. 79. — N 16. — P. 4927 -4931.
  162. Panus J.F., Smith C.A., Ray C.A., Smith T.D., Patel D.D., Pickup D.J. Cowpox virus encodes a fifth member of the tumor necrosis factor receptor family: a soluble, secreted CD30 homologue // Proc Natl Acad Sci USA.- 2002. V. 99. -N12.-P. 8348−8353.
  163. Parkinson J.E., Smith G.L. Vaccinia virus gene A36R encodes a Mr 43−50K protein on the surface of extracellular enveloped virus // Virology. 1994. — V. 204.-N l.-P. 376−390.
  164. Parkinson J.E., Sanderson C.M., Smith G.L. The vaccinia virus A38L gene product is a 33-kDa integral membrane glycoprotein // Virology. -1995. V. 214. -Nl.-P. 177−188.
  165. Patel A.H., Gaffney D.F., Subak-Sharpe J.H., Stow N.D. DNA sequence of the gene encoding a major secreted protein of vaccinia virus, strain Lister // J. Gen. Virol. 1990. — V. 71. — N 9. -P. 2013 — 2021.
  166. Patel D. D, Pickup DJ, Joklik W.K. Isolation of cowpox virus A-type inclusions and characterization of their major protein component. // Virology. 1986. — V. 149.-N2.-P. 174−189.
  167. Payne L.G. Characterization of vaccinia virus glycoproteins by monoclonal antibody preparations // Virology. 1992. — V. 187. -N 1. — P. 251 — 260.
  168. Pearson W.R., Lipman D.J. Improved tools for biological sequence comparison // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1988. V. 85. — N 8. — P. 2444 — 2448.
  169. Perkus M.E., Goebel S.J., Davis S.W., Johnson G.P., Limbach K., Norton E.K., Paoletti E. Vaccinia virus host range genes // Virology. 1990. — V. 179. — N 1. -P. 276−286.
  170. Perkus M.E., Goebel S.J., Davis S.W., Johnson G.P., Norton E.K., Paoletti E. eletion of 55 open reading frames from the termini of vaccinia virus // Virology. -1991.-V. 180.-N l.-P. 406−410.
  171. Pickup D.J., Ink B.S., Parsons B.L., Hu W., Joklik W.K. Spontaneous deletions and duplications of sequences in the genome of cowpox virus // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1984. V. 81.-P. 6817−6821.
  172. Prabhakaran K., Harris E.B., Randhawa B. Properties of lysophospholipase in Mycobacterium leprae // J. Basic Microbiol. 1996. — V. 36. — N5. — P. 341 -349.
  173. Rajagopal I., Ahn B.Y., Moss В., Mathews C.K. Roles of vaccinia virus ribonucleotide reductase and glutaredoxin in DNA precursor biosynthesis // J. Biol Chem. 1995. — V. 270. — N 46. — P. 27 415−27 418.
  174. Reith R.A., Williamson J.D. Pathogenesis of vaccinia and cowpox infections // XI Poxvirus and Iridovirus Meeting. May 4−9 1996. Toledo, Spain. — P. 98.
  175. Rempel R.E., Traktman P. Vaccinia virus B1 kinase: phenotypic analysis of temperature-sensitive mutants and enzymatic characterization of recombinant proteins // J. Virol. 1992. — V. 66. — N 7. — P. 4413 — 4426.
  176. Resenchuk S.M., Blinov V.M. ALIGNMENT SERVICE: creation and processing Д of alignments of sequences of unlimited length. // Comput. Appl. Biosci. 1995.1. V. 11.-N 1.-P.7−11.
  177. Rivas C., Gil J., Melkova Z., Esteban M., Diaz-Guerra M. Vaccinia virus E3L protein is an inhibitor of the interferon (i.f.n.)-induced 2−5A synthetase enzyme // Virology. -1998. V. 243. — N 2. — P. 406−414.
  178. Robinson D.N., Cooley L. Drosophila kelch is an oligomeric ring canal actin organize // J. Cell Biol. 1997. — V. 138. — P. 799 — 810.
  179. Rochester S.C., Traktman P. Characterization of the single-stranded DNA binding protein encoded by the vaccinia virus 13 gene // J. Virol. 1998. — V. 72. — N 4. -P. 2917−2926.
  180. Rodriguez D., Esteban M., Rodriguez J.R. Vaccinia virus A17L gene product is essential for an early step in virion morphogenesis // J. Virol. 1995. — V. 69. -N 8.-P. 4640−4648.
  181. Rodriguez J.F., Esteban M. Mapping and nucleotide sequence of the vaccinia virus gene that encodes a 14-kilodalton fusion protein // J. Virol. 1987. — V.61. -N 11.-P. 3550−3554.
  182. Rodriguez J.F., Kahn J.S., Esteban M. Molecular cloning, encoding sequence, and expression of vaccinia virus nucleic acid-dependent nucleoside triphosphatase gene // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. — V.83. — P. 9566 — 9570.
  183. Rollins B.J. Chemokines // Blood. 1997. — V. 90. -P. 909 — 928.
  184. Roper R.L., Moss B. Envelope formation is blocked by mutation of a sequence related to the HKD phospholipid metabolism motif in the vaccinia virus F13L protein // J. Virol. 1999. — V. 73. -N 2. — P. 1108 — 1117.
  185. Roper R.L., Payne L.G., Moss B. Extracellular vaccinia virus envelope glycoprotein encoded by the A33R gene // J. Virol. 1996. -V. 70. — N 6. — P. 3753−3762.
  186. Roper R.L., Wolffe E.J., Weisberg A., Moss B. The envelope protein encoded bythe A33R gene is required for, formation of actin-containing microvilli and efficient cell-to-cell spread of vaccinia virus // J. Virol. -1998. V 72. — N 5. — P. 4192−4204.
  187. Rosales R., Sutter G., Moss B. A cellular factor is required for transcription of vaccinia viral intermediate-stage genes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. — V. 91.-N9.-P. 3794−3798.§
  188. Rosel J.L., Moss B. Transcriptional and translational mapping and nucleotide sequence analysis of a vaccinia virus gene encoding the precursor of the major core polypeptide 4b // J. Virol. 1985. — V. 56. — N 3. — P. 830 — 838.
  189. Ruby J., Senkevich Т., Buller M., Cuff S. A poxvirus protein inhibits apoptosis mediated by CD40 and the p75 TNF receptor. // XI Poxvirus and Iridovirus Meeting. Toledo, Spain. May 4−9 1996. Toledo, Spain. — P. 208.
  190. Ryazankina O.I., Muravlev A.I., Gutorov V.V., Mikrjukov N.N., Cheshenko I.O., Shchelkunov, S.N. Comparative analysis of the conserved region of the orthopoxvirus genome encoding the 36K and 12K proteins // Virus Res. 1993. -V. 29. -N 3. -P. 281 -303.
  191. Sanderson C.M., Hollinshead M., Smith G.L. The vaccinia virus A27L protein is needed for the microtubule-dependent transport of intracellular mature virus particles // J. Gen. Virol. 2000. — V. 81. — N 1. — P. 47 — 58.
  192. Sanderson C.M., Parkinson J.E., Hollinshead M., Smith G.L. Overexpression of the vaccinia virus A38L integral membrane protein promotes Ca2+ influx into infected cells // J. Virol. 1996. — V. 70. — N 2. — P. 905 — 914.
  193. Sanz P., Moss B. dentification of a transcription factor, encoded by two vaccinia virus early genes, that regulates the intermediate stage of viral gene expression // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. — V. 96. — N 6. — P. 2692 — 2697.
  194. Sarov I., Joklik W.K. Studies on the nature and location of the capsid polypeptides of vaccinia virions // Virology. 1972. — V. 50. — N 2. — P. 579 — 592.
  195. Saraiva M, Alcami A. CrmE, A novel soluble tumor necrosis factor receptor encoded by poxviruses // J. Virol. 2001. — V.75. — N 1. — P. 226−233.
  196. Schmitt J.F.C., Stunnenberg H.G. Sequence and transcriptional analysis of the vaccinia virus Hindlll I fragment J. Virol. 1988. — V. 62. — N 6. — P. 1889 -1897.
  197. Schwarz D.A., Katayama C.D., Hedrick S.M. Schlafen, a new family of growth regulatory genes that affect thymocyte development // Immunity. 1998. — V. 9. -ft N5.-P. 657−668.
  198. Seki M., Oie M., Ichihashi Y., Shida H. Hemadsorption and fusion inhibition activities of hemagglutinin analyzed by vaccinia virus mutants // Virology. -1990.-V. 175.-N2.-P. 372−384.
  199. Senkevich T.G., Koonin E.V., Buller R.M.L. A poxvirus protein with a RING zinc finger motif is of crucial importance for virulence // Virology. 1994. — V. 198. -N 1.-P. 118−128.
  200. Senkevich T.G., Weisberg A.S., Moss B. Vaccinia virus E10R protein is associated with the membranes of intracellular mature virions and has a role in morphogenesis // Virology. 2000. -V. 278. — N 1. -P. 244 — 252.
  201. Seregin S.V., Babkina I.N., Nesterov A.E., Sinyakov A.N., Shchelkunov S.N. Comparative studies of gamma-interferon receptor-like proteins of variola major and variola minor viruses//FEBS Lett. 1996.-V.382.-N 1−2.-P. 79−83.
  202. Shchelkunov S.N. Functional organization of variola major and vaccinia virus genomes // Virus Genes. 1995. — V. 10. — N 1. — P. 53 — 71.
  203. Shchelkunov S.N., Blinov V.M., Sandakhchiev L.S. Genes of variola and vaccinia viruses necessary to overcome the host protective mechanisms // FEBS Lett. — 1993a.-V. 319.-N 1−2.-P. 80−83.
  204. Shchelkunov S.N., Blinov V.M., Sandakhchiev L.S. Ankyrin-like proteins of variola and vaccinia viruses // FEBS Lett. 1993b. — V. 319. — N 1−2. — P. 163 -165.
  205. Shchelkunov S.N., Blinov V.M., Resenchuk S.M., Totmenin A.V., Sandakhchiev L.S. Analysis of the nucleotide sequence of 43 kbp segment of the genome of variola virus India-1967 strain // Virus Res. 1993c. — V. 30. — N 3. — P. 239 -258.
  206. Shchelkunov S.N., Blinov V.M., Totmenin A.V., Marennikova S.S., Kolykhalov A.A., Frolov I.V., Chizhikov V.E., Gytorov V.V., Gashnikov P.V., Belanov E.F., Belavin P.A., Resenchuk S.M., Andzhaparidze O.G., Sandakhchiev L.S.
  207. Nucleotide sequence analysis of variola virus Hindlll M, L, I genome fragments // Virus Res. 1993e. — V. 27. — N 1. — P. 25 — 35.
  208. Shchelkunov S.N., Resenchuk S.M., Totmenin A.V., Blinov V.M., Marennikova S.S., Sandakhchiev L.S. Comparison of the genetic maps of variola and vaccinia viruses // FEBS Lett. 1993f. — V. 327. -N 3. — P. 321 — 324.
  209. Shchelkunov S.N., Ryazankina O.I., Gashnikov, P.V. Gene of the late nonstructural vaccinia virus 36K protein is essential for virus reproduction // Virus Res. 1993g. — V.28. -N 3. — P. 273 — 283.
  210. Shchelkunov S.N., Totmenin A.V., Sandakhchiev L.S. Analysis of the nucleotide sequence of 23.8 kbp from the left terminus of the genome of variola major virus strain India-1967//Virus Res. 1996.-V. 40.-N2.-P. 169- 183.
  211. Shchelkunov S.N., Totmenin A.V., Loparev V.N., Safronov P.F., Gutorov V.V., Chizhikov V.E., Knight J.C., Parsons J.M., Massung R.F., Esposito J.J. Alastrimsmallpox variola minor virus genome DNA sequences 11 Virology. 2000. — V. 266.-N 2.-P. 361 -386.
  212. Shchelkunov S., Totmenin A., Kolosova I. Species-specific differences in organization of orthopoxvirus kelch-like proteins // Virus Genes. 2002a. — V.24. -N2.-P. 157−162.
  213. S.N., Totmenin A.V., Safronov P.F., Mikheev M.V., Gutorov V.V., ф Ryazankina O.I., Petrov N.A., Babkin I.V., Uvarova E.A., Sandakhchiev L.S.,
  214. Sisler J.R., Esposito J.J., Damon I.K., Jahrling P.B., Moss B. Analysis of the monkeypox virus genome 11 Virology. 2002b. — V. 297. — N 2. — P. 172 — 194. 261. Shida H. (1986) Nucleotide sequence of the vaccinia virus hemagglutinin gene //
  215. Virology.- 1986.-V. 150.-N2.-P. 51 -462. 262. Shida H., Tanabe K., Matsumoto S. Mechanism of virus occlusion into A-type inclusion during poxvirus infection // Virology. 1977. — V.26.- N 1. — P. 217 233.
  216. Shuman S., Moss B. Identification of a vaccinia virus gene encoding a type I DNA topoisomerase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. — V. 84. — N 21. P. 7478 -7482.
  217. Simpson D.A., Condit R.C. The vaccinia virus A18R protein plays a role in viral transcription during both the early and the late phases of infection // J. Virol. -1994.-V. 68.-N6.-P. 3642−3649.
  218. Slabaugh M.B., Roseman N., Davis R., Matthews C. Vaccinia virus encoded ribonucleotide reductase: Sequence conservation of the gene for the small subunit and its amplification in hydroxyurea-resistant mutants // J. Virol. 1988. — V. 62. -P. 519−27.
  219. Smith G.L., Chan Y.S. Two vaccinia virus proteins structurally related to the interleukin-1 receptor and the immunoglobulin superfamily // J. Gen. Virol. -1991.-V. 72.-N3.-P.511 -518.
  220. Smith G.L., de Carlos A., Chan Y.S. Vaccinia virus encodes a thymidylate kinase gene: Sequence and transcriptional mapping //Nucl. Acids Res. 1989a. — V. 17. -N 19.-P. 7581−7590.
  221. Smith G.L., Chan Y.S., Kerr S.M. Transcriptional mapping and nucleotide sequence of a vaccinia virus gene encoding a polypeptide with extensive homology to DNA ligases // Nucl. Acids Res. 1989b. — V. 17. — N 22. — P. 9051- 9062.
  222. Smith G.L., Howard S.T., Chan, Y.S. Vaccinia virus encodes a family of genes with homology to serine proteinase inhibitors // J. Gen. Virol. 1989c. — V. 70. -N9.-P. 2333−343.
  223. Smith G.L., Chan Y.S., Howard S.T. Nucleotide sequence of 42 kbp of vaccinia viris strain WR from near the right inverted terminal repeat // J. Gen. Virol. -1991.-V. 72.-N 6. P. 1349- 1376.
  224. Spehner D., Gillard S., Drillien R., Kirn, A. A cowpox virus gene required for multiplication in Chinese hamster ovary cells // J. Virol. 1988. — V. 62. — N 4. -P. 1297- 1304.
  225. Spriggs M.K., Hruby D.E., Maliszewski C.R., Pickup D.J., Sims J.E., Buller R.M.L., VanSlyke J. Vaccinia and cowpox viruses encode a novel secreted interleukin-1-binding protein // Cell. 1992. — V 71. -N 1. — P. 145 — 152.
  226. Stuart D.T., Upton C., Higman M.A., Niles E.G., McFadden G. A poxvirus-encoded uracil DNA glycosylase is essential for virus viability // J. Virol. — 1993.- V. 67. N 5. — P. 2503 — 2512.
  227. Symons J.A., Alcami A., Smith G.L. Vaccinia virus encodes a soluble type I interferon receptor of novel structure and broad species specificity // Cell. 1995. — V. 81.-N4.-P. 551 -560.
  228. Takahashi Т., Oie M., Ichihashi Y. N-terminal amino acid sequences of vaccinia virus structural proteins // Virology. 1994. — V. 202. — N 2. — P. 844 — 852.
  229. Tengelsen L.A., Slabaugh M.B., Bibler J.K., Hruby D.E. Nucleotide sequence and molecular genetic analysis of the large subunit of ribonucleotide reductase encoded by vaccinia virus // Virology. 1988. — V. 164. — N 1. — P. 121 — 131.
  230. Tracey K.J., Cerami A. Tumor necrosis factor: a pleiotropic cytokine and therapuetic target// Annu. Rev. Med. 1994. — V. 45. — P. 491 — 503.
  231. Traktman P., Caligiuri A., Jesty S.A., Liu K., Sankar U. Temperature-sensitive mutants with lesions in the vaccinia virus F10 kinase undergo arrest at the earliest stage of virion morphogenesis // J. Virol. 1995. — V. 69. — N 10. — P. 6581 -6587.
  232. Turner P.C., Musy P.Y., Moyer R.W. Poxvirus serpins. // Viroceptors, Virokines and Related Immune Modulators Ecoded by DNA Viruses / McFadden G. Ed. -R.G. Landes Company, Austin, 1995. P. 67 — 88.
  233. Turner P.C., Baquero M.T., Yuan S., Thoennes S.R., Moyer R.W. The cowpox virus serpin SPI-3 complexes with and inhibits urokinase-type and tissue-type plasminogen activators and plasmin // Virology. 2000. — V. 272. — N 2. — P. 267 -280.чЬ
  234. Ueda Y., Morikawa S., Matsuura Y. Identification and nucleotide sequence of the gene encoding a surface antigen induced by vaccinia virus // Virology. 1990. -V. 177.-N2.-P. 588−594.
  235. Ulaeto D., Grosenbach D., Hruby D.E. The vaccinia virus 4c and A-type inclusion proteins are specific markers for the intracellular mature virus particle // J. Virol. -1996. V. 70. — N 6. -P. 3372 — 3377.
  236. Upton C., Macen J.L., Schreiber M., McFadden G. Myxoma virus expresses secreted protein with homology to the tumor necrosis factor receptor gene family that contributes to viral virulence // Virology. 1991. — V. 184.- P. 370 — 382.
  237. Upton C., Mossman K., McFadden G. Encoding of a homolog of IFN-g receptor by myxoma virus // Science. 1992. — V. 258. — P. 1369 — 1372.
  238. Upton C., Stuart D., McFadden G. Identification of a poxvirus gene encoding a uracil DNA glycosylase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. — V. 90. — P. 4518 -4522.
  239. Van Meir E., Wittek R. Fine structure of the vaccinia virus gene encoding the precursor of the major core protein 4a // Arch. Virol. 1988. — V. 102. — N 1−2. — P. 19−27.
  240. Varich N.L., Sychova I.V., Kaverin N.V., Antonova T.P., Chernos V.T. Transcription of both DNA strands of vaccinia virus genome in vivo // Virology. -1979. V. 96. — N 2. — P. 412 — 430.
  241. Venkatesan S. Gershowitz A., Moss B. Complete nucleotide sequences of two agjacent early vaccinia virus genes located within the inverted terminal repetition // J. Virol. 1982. — V. 44. — N 2. — P. 637 — 646.
  242. Wang S., Shuman S. Vaccinia virus morphogenesis is blocked by temperature-sensitive mutations in the F10 gene, which encodes protein kinase 2 // J. Virol. -1995.-V. 69.-N 10.-P. 6376−6388.
  243. Wang S., Shuman S. A temperature-sensitive mutation of the vaccinia virus Ell gene encoding a 15-kDa virion component // Virology. 1996. — V. 216. — N 1. -P. 252−257.
  244. Watson J.C., Chang H.-W., Jacobs B. Characterization of a vaccinia virus-encoded double-stranded RNA-binding protein that may be involved in inhibition of the double-stranded RNA-dependent protein kinase // Virology. 1991. — V. 185. — N l.-P. 206−216.
  245. Weinrich S.L., Hruby D.E. A tandemly-oriented late gene cluster within the vaccinia virus genome // Nucl. Acids Res. 1986. -V. 14. — N 7. — P. 3003 -3016.
  246. Weir J.P., Moss B. Nucleotide sequence of the vaccinia virus thymidine kinase gene and the nature of spontaneous frameshift mutations // J. Virol. 1983. — V. 446.-N2.-P. 530−537.
  247. Whayeb S.A., Yamamoto K., Castillo M.E., Tojo H., Honda T. Lysophospholipase L2 of Vibrio cholerae Ol affects cholera toxin production. // FEMS Immunol. Med. Microbiol. 1996. — V. 15. -N 1. — P. 9 — 15.
  248. Whitaker-Dowling P., Younger J.S. Characterization of a specific kinase inhibitory factor produced by vaccinia virus which inhibits the interferon-induced protein kinase//Virology. 1984.-V. 137. -N 1. — P. 171 — 181.
  249. White C.L., Weisberg A.S., Moss B. A glutaredoxin, encoded by the G4L gene of vaccinia virus, is essential for virion morphogenesis // J Virol. 2000. — V. 74. -N 19.-P. 9175−9183.
  250. Whitehead S.S., Hruby D.E. A transcriptionally controlled trans-processing assay: putative identification of a vaccinia virus-encoded proteinase which cleaves precursor protein P25K // J. Virol. 1994. — V. 68. — N 11. — P. 7603 — 7608.
  251. Williams G.T., Smith C.A. Molecular regulation of apoptosis: genetic controls on cell death // Cell. 1993. — V. 74. — P. 777 — 779.
  252. Williams O., WolfFe E.J., Weisberg A.S., Merchlinsky M. Vaccinia virus WR gene A5L is required for morphogenesis of mature virions // J. Virol. 1999. — V. 73.-N6.-P. 4590−4599.
  253. Wolffe E.J., Weisberg A.S., Moss B. Role for the vaccinia virus A36R outer envelope protein in the formation of virus-tipped actin-containing microvilli and cell-to-cell virus spread // Virology. 1988. — V. 244. — N 1. — P. 20 — 26.
  254. Wolffe E.J., Isaacs S.N., Moss B. Deletion of the vaccinia virus B5R gene encoding a 42 kilodalton membrane glycoprotein inhibits extracellular virus envelope formation and dissemination // J. Virol. 1993. — V. 67. — N 8. — P. 4732 -4741.
  255. Wolffe E.J., Moore D.M., Peters P.J., Moss B. Vaccinia virus A17L open reading frame encodes an essential component of nascent viral membranes that is required to initiate morphogenesis // J. Virol. 1996. — V. 70. — N 5. — P. 2797 — 2808.
  256. Wolffe E.J., Katz E., Weisberg A., Moss B. The A34R glycoprotein gene is required for induction of specialized actin-containing microvilli and efficient cellto-cell transmission of vaccinia virus // J. Virol. 1997. — V. 71. — N 5. — P. 3904 -3915.
  257. Xiang Y., Simpson D.A., Spiegel J., Zhou A., Silverman R.H., Condit R.C. The vaccinia virus A18R DNA helicase is a postreplicative negative transcription elongation factor// J. Virol. 1998. — V. 72. -N 9. — P. 7012 — 7023.
  258. Xu Q., Reed J.C. Bax inhibitor-1, a mammalian apoptosis suppressor identified by functional screening in yeast // Mol. Cell. 1998. — V. 1. — N 3. — P. 337 — 346.
  259. Xu X., Nash P., McFadden G. Myxoma virus expresses a TNF receptor homolog with two distinct functions // Virus Genes. 2000. — V. 21. — N 1 -2. — P. 97 — 109.
  260. Xue F., Cooley L. kelch Encodes a component of intercellular bridges in Drosophila egg chambers // Cell. 1993. — V. 72. — P. 681 — 693.
  261. Yang W.-P., Kao S.-Y., Bauer W.R. Biosynthesis and post-translational cleavage of vaccinia virus structural protein // Virology. 1988. — V. 167. — N 2. — P. 585 -590.
  262. Yanisch-Perron C., Vieira J., Messing J. Improved M13 phage cloning vectors and host strains: nucleotide sequences of the M13mpl8 and pUC19 vectors // Gene. — 1985.-V. 33.-N l.-P. 103−109.
  263. Zajac P., Spehner D., Drillien R. The vaccinia virus J5L open reading frame encodes a polypeptide expressed late during infection and required for viral multiplication // Virus Res. 1995. — V. 37. — N 2. — P. 163 — 173.
  264. Zhang Y., Moss B. Immature viral envelope formation is interrupted same stage by lac operator-mediated repression of the vaccinia virus D13L gene and by the drug rifampicin // Virology. 1992. — V. 187. — N 2. — P. 643 — 653.
  265. Zhang Y., Ahn B.Y., Moss B. Targeting of a multicomponent transcription apparatus into assembling vaccinia virus particles requires RAP94, an RNA polymerase-associated protein // J. Virol. 1994. — V. 68. — N 3. — P. 1360 -1370.
  266. Zhang W.H., Wilcock D., Smith G.L. Vaccinia virus F12L protein is required for actin tail formation, normal plaque size, and virulence // J. Virol. 2000. — V. 74. -N24.-P. 11 654−11 662.
Заполнить форму текущей работой

Сдать сессию!