Пептиды и полипептиды

Для пептидов (/? = 2—10). полипептидов (/7 = 10—150) н белков характерно наличие пептидной (карбамидной) группировки —Ср—N11—, кото;

О рая представляет собой сложную и очень своеобразную функциональную группу:

Для белков характерно создание структур, в которых свойства превращаются в функции, а функции создают такое многообразное взаимодействие с окружающей средой, которое называется Жизнью.

Для карбамидной 1руппы свойственна оригинальная структура. Все четыре атома — N, С, О и С располагаются в одной плоскости, что отвечает 5/?²-гибридизации карбонильного атома кислорода:

Связь N-C в пептидах и белках сильно укорочена. Для a-связи C-N с порядком п = 1 характерна длина / = 0,147 нм. В пептидах и белках / = 0,132 нм и это обусловлено участием электронной пары.

Nорбитали в сильном ля-сопряжении с С=0. В результате электронная плотность сдвигается от атома азота к атому кислорода и возникает не только мощный диполь, но и высокие электронодонорные (атом =0) и электроноакцепторные свойства (атом Н при азоте). В результате резко возрастает способность этих атомов к образованию водородной связи, за счет которой возникает важнейшее свойство белков — образовывать структуры бесконечно разнообразных форм:

Что касается взаимодействия пептидной связи с катионами металлов, то атом азота оказывается инертным ко всем металлам, кроме платиновых. Катионы вступают в комплексообразование с атомом кислородаCONH-группы.

В живых организмах пептиды образуются ферментативным путем из аминокислот или их производных с помощью ферментов — синтетаз, или при частичном распаде белков (также ферментативном):

При химическом синтезе пептидов в лаборатории из одинаковых аминокислот для сочетания карбоксильной группы одной молекулы с аминогруппой, а не с карбоксильной группой другой молекулы, необходимо в качестве первого реагента взять хлорангидрид аминокислоты, защищенной ацильной или алкоксикарбонильной группой, а в качестве второго реагента — сложный эфир:

о.

(обычно X = (СН₃)₃С—О—i—, С₆Н₅СН, — О—(р=0 и др.). Снятие защитных групп, например (СН₅)С—ОСО", происходит легко при действии CF₃COOH.

Синтез полипептидов является весьма тонкой и специфической, универсальной экспериментальной задачей, требует большого искусства, знаний и навыков. В последние годы сконструированы специальные автоматические «синтезаторы» полипептидов и получены на них весьма сложные полипептиды: гормоны (например, скотофобин, снимающий страх), антибиотики (грамицидин, акгиномицин), витамины.

Важнейшим свойством пептидов является возможность дальнейшего наращивания длины полимера вплоть до белков, что связано с наличием так называемых концевых группNH₂ иСООН, а также способность пептидной связи к гидролизу. Гидролиз можно провести ферментативно или химическим путем. В 6 М НС1 гидролиз завершается за одни сутки:

К наращиванию длины пептидной цепи способны только лишь цепные пептиды. Естественно, что циклические пептиды, как. например, приведенный ниже цикло-глицил-глицил-аланил-серил, неспособны к этой реакции. Однако пиролизу по C-N-связям они подвергаются гак же, как и линейные пептиды: