Заказать курсовые, контрольные, рефераты...
Образовательные работы на заказ. Недорого!

Структурная организация, экспрессия и эволюция гена, кодирующего секреторный белок ssp160 у видов рода Chironomus

Диссертация: Структурная организация, экспрессия и эволюция гена, кодирующего секреторный белок ssp160 у видов рода Chironomus
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Актуальность проблемы. Функцией слюнных желез личинок хирономид является выработка специфического гликопротеинового секрета, в состав которого входит большое количество различных белковых компонентов. Гены, кодирующие секреторные белки, экспрессируются в слюнных железах очень интенсивно, что сопряжено с образованием специфических пуфов — колец Бальбиани на политенных хромосомах. Благодаря… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Секреторные белки слюнных желез хирономид
      • 1. 1. 1. Исторический экскурс
      • 1. 1. 2. Структура и функция слюнной железы личинок хирономид
      • 1. 1. 3. Классификация silk-белков хирономид
      • 1. 1. 4. Белок ssp
      • 1. 1. 5. Регуляция silk-генов Chironomus
    • 1. 2. Silk-белки Bombyx mori и их гены
      • 1. 2. 1. Фиброин
      • 1. 2. 2. Белок Р25 и L-chain-фиброин
      • 1. 2. 3. Серицин
      • 1. 2. 4. Регуляция экспрессии silk-белков Bombyx mor
    • 1. 3. Silk-белки Galleriamellonella
      • 1. 3. 1. L-chain-фиброин
      • 1. 3. 2. БелокP
      • 1. 3. 3. Сероин
    • 1. 4. Роль гормонов в регуляции экспрессии генов silk-бежов
    • 1. 5. Влияние внешних факторов на работу silk-железы
    • 1. 6. Секреторные белки слюнной железы Drosophilamelanogaster
      • 1. 6. 1. Структура Sgs генов
      • 1. 6. 2. Регуляция Sgs генов Drosophila melanogaster
    • 1. 7. Консервативность механизмов регуляции silk-генов
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Сбор и определение личинок хирономид
    • 2. 2. Скрининг геномной библиотеки
    • 2. 3. Выделение ДНК
      • 2. 3. 1. Выделение фаговой ДНК
      • 2. 3. 2. Выделение геномной ДНК
      • 2. 3. 3. Выделение плазмидной ДНК
      • 2. 3. 4. Выделение фрагментов ДНК из агарозных гелей
    • 2. 4. Клонирование ДНК
      • 2. 4. 1. Расщепление ДНК эндонуклеазами рестрикции
      • 2. 4. 2. Лигировапие
      • 2. 4. 3. Приготовление компетентных клеток Е. col
      • 2. 4. 4. Трансформация клеток Е. coli методом теплового шока
    • 2. 5. Определение нуклеотидной последовательности фрагментов ДНК
    • 2. 6. ПЦР-амплификация
    • 2. 7. Электрофорез ДНК в агарозных гелях
    • 2. 8. Картирование сайта инициации транскрипции
    • 2. 9. Гибридизация in situ
      • 2. 9. 1. Приготовление ДНК-зондов
      • 2. 9. 2. Гибридизации in situ на РНК слюнных желез хирономид
      • 2. 9. 3. Гибридизация in situ на политенные хромосомы хирономид
      • 2. 9. 4. Иммунологическая детекция
    • 2. Ю. Компьютерный анализ последовательностей ДНК
      • 2. 10. 1. Построение филогенетических деревьев
      • 2. 10. 2. Распознавание сигнальной последовательности
      • 2. 10. 3. Распознавание потенциальныхрегуляторных сайтов
      • 2. 10. 4. Распознавание потенциальных сайтов связывание нуклеосом
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Структурная организация гена ssp
      • 3. 1. 1. Скрининг геномной библиотеки С. thummi. Клон рС2А
      • 3. 1. 2. Определение структуры кодирующей части гена ssploO
      • 3. 1. 3. Картирование сайта инициации транскрипции в гене ssploO
      • 3. 1. 4. Определение сигнального пептида
      • 3. 1. 5. Анализ промоторной области гена sspl
    • 3. 2. Полиморфизм гена ssp
      • 3. 2. 1. Популяционный полиморфизм гена sspl60y Chironomus thumm
      • 3. 2. 2. Межвидовая вариабельность гена sspl
    • 3. 3. Экспрессия гена ssp
    • 3. 4. Эволюция гена ssp

Структурная организация, экспрессия и эволюция гена, кодирующего секреторный белок ssp160 у видов рода Chironomus (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Функцией слюнных желез личинок хирономид является выработка специфического гликопротеинового секрета, в состав которого входит большое количество различных белковых компонентов. Гены, кодирующие секреторные белки, экспрессируются в слюнных железах очень интенсивно, что сопряжено с образованием специфических пуфов — колец Бальбиани на политенных хромосомах. Благодаря высокому уровню содержания секреторных белков и соответствующей мРНК в слюнных железах, а также из-за ограниченности экспрессии только одним типом ткани, гены секреторных белков хирономид являются одной из удобных моделей для изучения механизмов, обеспечивающих дифференциальную и тканеспецифичную экспрессию генов.

Молекулярная организация колец Бальбиани, постоянно присутствующих в кариотипе, и структура генов секреторных белков слюнной железы хирономид к настоящему времени достаточно хорошо изучены. У некоторых видов хирономид (С. thummi, С. pallidivittatiis) в слюнной железе выделяют специальную долю, которая характеризуется появлением дополнительного пуфа на хромосоме IV, наличием дополнительного, специфического только для специальной доли секреторного белка (sspl60 у С. thummi), наличием секреторных беермановых гранул и отличием в окрашивании на гликопротеины (Beermann, 1961; Grossbach, 1977; Себелева, Кикнадзе, 1977; Себелева и др., 1981; Kolesnikov et. al., 1981; Кикнадзе и др., 1985). В исследованиях Р. Хоффман с соавторами (Hoffman et al., 1996) было показано, что в дополнительном пуфе содержится ген, кодирующий белок ssp 160, а также была установлена структура кДНК этого гена у С. thummi.

Установление структуры гена ssploO и изучение его вариабельности как на внутривидовом, так и на межвидовом уровне, представляет интерес с точки зрения понимания эволюции и функции белка ssp 160 у личинок хирономид. Кроме этого, ген ssploO представляется удобной моделью для изучения регуляторных механизмов, обеспечивающих тканеспецифическую активность генов, в связи с чем исследование экспрессии гена ssploO и установление структуры его промотора является актуальным.

Слюнные железы личинок хирономид и дрозофилид и silk-железы чашуйчатокрылых (Bombyx mor i. Galleria mellonella) являются гомологичными органами, выполняющими похожие функции (Goldsmith, Kafatos, 1984; Turner, Mahowald, 1977). И хотя тканеспецифические гены желез у этих насекомых существенно различаются по. своей структуре, регуляторные механизмы, обеспечивающие корректную экспрессию генов секреторных белков, являются достаточно консервативными. Так, Б. Белло и П. Кубле (Bello, Couble, 1990) в экспериментах на Drosophila показали, что промотор гена Р25, который экспрессируется в задней части silk-железы В. mori, распознается и активируется только в передней части слюнной железы D. melanogaster. В связи с этим изучение генов silk-белков представляет интерес не только в плане выяснения конкретных механизмов тканеспецифической регуляции, но и для изучения вопроса об эволюции сложных регуляторных систем.

Дель и задачи исследования. Цель настоящей работы — изучение структуры, экспрессии и эволюции тканеспецифического гена ssploO у Chironomus thummi. В конкретные задачи работы входило:

1. Скрининг геномной библиотеки С. thummi с использованием в качестве зонда к ДНК-клона гена ssploO и получение геномного клона этого гена.

2. Установление полной нуклеотидной последовательности гена ssploO, а также 5'-фланкирующей области гена, содержащей промотор.

3. Изучение внутрии межвидовой вариабельности гена ssploO и построение филогенетического древа, отражающего эволюцию гена ssploO в роде Chironomus.

4. Изучение экспрессии гена ssploO у разных видов хирономид и выяснение взаимосвязи между наличием специальной доли в слюнной железе, присутствием гена sspl60 в геноме и его экспрессией.

Научная новизна работы. В результате проведенного исследования установлена полная нуклеотидная последовательность гена ssploO у С. thummi и выявлено его прерывистое строение. Обнаружено существование аллельного полиморфизма по этому гену в популяциях С. thummi. Показано, что ген ssploO имеется не у всех видов рода Chironomus. Для 18 видов хирономид установлена частичная нуклеотидная последовательность гена ssploO и на основе полученных данных построено филогенетическое древо, согласующееся с существующими данными по эволюции хирономид. Исследована экспрессия гена ssploO у разных видов хирономид и показано, что данный ген экспрессируется только у видов, имеющих специальную долю в слюнной железе.

Научно-практическое значение. Полученные данные дополняют и расширяют существующую информацию о структуре и эволюции генов, кодирующих секреторные белки слюнных желез хирономид. Исследование экспрессии гена 55-рМО и получение последовательности его промотора являются основанием для дальнейшего изучения регуляции этого гена, как одной из моделей для выяснения молекулярных механизмов, обеспечивающих дифференциальную активность генов эукариот.

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались на 9-ом Международном конгрессе по генам, генным семействам и изоферментам (Сан-Антонио, США, 1997), на 8-ом и 9-ом рабочих совещаниях по кольцам Бальбиани (Фалстербо, Швеция, 1997; Порт-Вашингтон, США, 1999).

Выводы.

1. Установлена полная нуклеотидная последовательность гена ssploO Chironomus thummi. Ген имеет прерывистую организацию и содержит 5 интронов.

2. Показано существование аллельного полимофизма гена ssploO у С. thummi. Аллели имеют различное распределение в разных популяциях С. thummi.

3. Методами ПЦР и in situ гибридизации исследовано наличие гена ssploO у 41 вида хирономид. Показано, что у 30 изученных видов имеется ген ssploO. У остальных 11 видов ген обнаружен не был.

4. Для 18 видов хирономид были установлены нуклеотидные последовательности части гена ssploO. Обнаружена существенная вариабельность гена на межвидовом уровне. Наиболее вариабельным является район гена, содержащий N-X-S/T повторы. Филогенетическое древо, построенное на основе нуклеотидных последовательностей гена ssploO, согласуется с существующими данными по филогенетическим взаимоотношениям хирономид.

5. Исследована экспрессия гена ssploO у разных видов хирономид. Показано, что этот ген экспрессируется только у видов, содержащих специальную долю в слюнной железе. При этом уровень экспрессии гена у видов группы «pseudothummi» существенно выше, чем у видов, не входящих в эту группу. У видов, не имеющих специальной доли, но содержащих ген ssploO в геноме, экспрессии гена не обнаружено.

6. Установлена нуклеотидная последовательность промоторной области гена ssploO размером 1.1 kb. Выявлены потенциальные регуляторные сайты, имеющие гомологию с известными регуляторными последовательностями из промоторов генов других секреторных белков слюнной железы D. melanogaster и silk-железы В. mori.

Заключение

.

Хирономиды являются одним из традиционных и удобных объектов биологических исследований благодаря наличию крупных политенных хромосом в слюнных железах их личинок. В местах активной транскрипции на политенных хромосомах образуются тканеспецифические пуфы — кольца Бальбиани, в которых располагаются гены, кодирующие секреторные белки слюнной железы, или silk-белки. Возможность выделять отдельные компоненты секрета из слюной железы и наблюдать динамику их экспрессии на всех уровнях, от транскрипционного пуффинга хромосом и синтеза мРНК до секреции белковых продуктов, делает гены silk-белков удобной моделью для изучения регуляторных механизмов, обеспечивающих дифференциальную активность генов эукариот.

К настоящему времени гены, кодирующие секреторные белки хирономид, достаточно хорошо изучены. Так, в секрете Chironomus tentons выделяют по крайней мере 13 белковых компонентов, размер которых варьирует от 12 до 1100 kDa. Для большинства из этих белков определена структура кодирующих их генов и показано, что существенная часть этих генов представлена повторенными последовательностями, а сами белки имеют достаточно простой аминокислотный состав. На основе общности структуры и функции гены секреторных белков хирономид объединяют в мультигенное семейство.

У некоторых видов хирономид (С. thummi, С. pallidivittatus) в слюнной железе выделяют специальную долю, состоящую из 4 клеток. Характеристикой специальной доли является наличие дополнительного пуфа на хромосоме IV, наличие дополнительного, специфического только для специальной доли белка с молекулярным весом 160 kDa (ssploO), наличие секреторных беермановых гранул и отличие в окрашивании на гликопротеины. В исследованиях Р. Хоффман с соавторами (HofFman et al., 1996) было показано, что в дополнительном пуфе содержится ген, кодирующий белок sspl 60, а также была установлена структура кДНК этого гена у С. thummi.

В настоящей работе была установлена структура геномной копии гена sspI60 С. thummi и показано, что этот ген имеет прерывистое строение и содержит 6 экзонов и 5 интронов. Полный размер гена составляет 3372 bp, из которых 960 bp (28%) приходятся на интроны, а 5'- и 3'-нетранслируемые области имеют размер 37 и 128 bp соответственно. Сравнение экзон-интронной организации гена ssp!60 у С. thummi и С. pallidivittatus показало, что границы и положение интронов в гене полностью консервативны у этих видов, хотя сами последовательности интронов существенно различаются как по длине, так и по нуклеотидному составу.

При сравнении нуклеотидных последовательностей геномной и к ДНК копий гена sspl60 был обнаружен ряд различий. Дальнейшие исследования методами ПЦР и RFLP-анализа показали, что у С. thummi существует аллельный полиморфизм по гену sspl 60, и аллели представлены неравномерно и различно в разных популяциях С. thummi. Аллели различаются между собой как по отдельным нуклеотидным заменам, так и по числу повторов в вариабельных районах гена.

Методами ПЦР и гибридизации in situ было проверено наличие гена sspl60 у 41 вида хирономид и показано, что этот ген имеется у большинства, но не у всех видов рода Chironomus. Так, у С. tentans, С. dilutus, С. tenuistilus, С. entis и С. balatonicus ген sspl60 не обнаружен, а результаты т situ гибридизации на 5' фланкирующую область гена свидетельствуют о том, что у этих видов, скорее всего, произошла делеция гена sspl60.

Для 18 видов хирономид была установлена частичная последовательность гена sspl60, включающая район повторов. У разных видов была обнаружена существенная вариабельность по числу повторов в этом районе, но ни для одного из исследованных видов не было обнаружено стоп-кодонов. На основе полученных нуклеотидных последовательностей было построено филогенетическое древо, которое совпадает с другими, независимыми данными по филогении хирономид, и можно сказать, что эволюция кодирующей части гена sspl60 отражает эволюцию видов внутри рода Chironomus.

Методом in situ гибридизации на РНК в целых слюнных железах было проведено исследование экспрессии гена sspl60 у разных видов хирономид. Оказалось, что этот ген экспрессируется только у видов, содержащих специальную долю, и только в специальной доле. Причем у видов группы «pseudothummi» гибридизационный ответ значительно сильнее, чем у остальных видов, содержащих специальную долю. В свою очередь у тех видов, которые содержат ген ssploO, но не имеют специальной доли, транскриптов гена обнаружено не было. Таким образом, ген ssploO не определяет формирование специальной доли, а наоборот, специальная доля обуславливает экспрессию этого гена. Вопрос о факторах, влияющих на дифферинцировку клеток специальной доли, остается открытым.

Для промоторной области гена sspJoO была установлена нуклеотидная последовательность района размером 1.2 kb. Промотор является TATAи СААТ-содержащим. К сожалению, отсутствие экспериментальной системы для изучения промоторов хирономид in vivo не позволяет в настоящее время определить минимальные элементы промотора, необходимые для корректной и специфической экспрессии гена ssploO в специальной доле слюнной железы. Однако наличие информации по регуляции генов silk-белков у Bombyx mori и Sgs-генов у Drosophila melanogaster, которые являются гомологичными по функции секреторным белкам хирономид, позволяет провести сравнительный контекстный анализ промоторных областей этих генов и сделать предположения о механизме регуляции гена ssploO. Представляется вероятным, что ген ssploO находится под опосредованным контролем стероидных гормонов, что приводит к изменениям в структуре хроматина в области промотора (точное позиционирование нуклеосом) и обеспечению тканеспецифичности экспрессии этого гена. В свою очередь, уровень экспрессии гена ssploO может регулироваться рядом дополнительных транскрипционных факторов, входящих в достаточно сложный регуляторный каскад.

Роль и значение белка ssploO в секрете личинок хирономид остается до конца не выясненным. С одной стороны, отсутствие гена ssploO в геноме некоторых видов хирономид, и его транскрипционная неактивность у других, позволяет сделать вывод о том, что этот ген не является жизненно важным для личинок хирономид. С другой стороны, консервативность экзон-интронной организации гена и его целостность (отсутствие стоп-кодонов) у исследованных видов, свидетельствуют о том, что этот ген находится под селективным давлением отбора. Изучение популяционного и межвидового полиморфизма гена ssploO обнаружило его высокую вариабельность в повторяющихся районах гена, обусловленную разным количеством мотивов N-X-S/T, которые являются потенциальными сайтами гликозилирования белка. Таким образом, ген ssploO представляет собой достаточно динамичную структуру, а белок ssploO не является совершенно необходимым для жизнедеятельности личинок хирономид, но, возможно, обеспечивает определенные адаптационные преимущества для тех видов, у которых он экспрессируется.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Ashburner М. Patterns of puffing activity in the salivary gland chromosomes of Drosophila. VI. Induction by ecdysone in salivary glands of D. melanogaster cultured in vitro II Chromosoma. 1972. V. 38. P. 255−281.
  2. Aviv H., Leder P. Purification of biologically active globin messenger RNA by chromotography on oligothymidylic acid-cellulose // Proc Natl Acad Sci USA. 1972. V. 69. 1408
  3. Balbiani E.G. Sur la structure du noyau des cellules salivaires chez les larves de Chironomus. II Zool Anz. 1881. V 4. P. 637−641.
  4. Bar dwell V. J, Treisman R. The POZ domain: a conserved protein-protein interaction motif// Genes Dev. 1994. V. 8. P. pl664−77.
  5. Baumlein H., Pustell J, Wobus U., Case S.T., Kafatos F.C. The 3* ends of two genes in the Balbiani ring с locus of Chironomus thummi 11 J Mol Evol. 1986. V. 24. P. 72−82.
  6. Beckendorf S.K., Kafatos F.C. Differentiation in the salivary glands of Drosophila melanogaster: characterization of the glue proteins and their developmental appearance // Cell. 1976. V. 9. P. 365−373.
  7. Beermann W, Bahr G.F. The submicroscopic structure of the Balbiani ring // Exp Cell Res. 1954. V. 6. P. 195−201.
  8. Beermann W. Ein Baibiani-ring als Locus einer Speicheldrusenmutation // Chromosoma. 1961. V. 12. P. 1−25.
  9. Belikov S., Gelius В., Almouzni G., Wrange O. Hormone activation induces nucleosome positioning in vivo // EMBO J. 2000. V. 19. P. 1023−1033.
  10. Bello В., Couble P. Specific expression of a silk-encoding gene of Bombyx in the anterior salivary gland of Drosophila II Nature. 1990. V. 346. P. 480−482.
  11. Benson M., Pirrotta V. The Drosophila zeste protein binds cooperatively to sites in many gene regulatory regions: implications for transvection and gene regulation // EMBO J. 1989. V. 7. P. 3907−3915.
  12. Bolshoy A., Shapiro K., Trifonov E.N., Ioshikhes I. Enhancement of the nucleosomal pattern in sequences of lower complexity // Nucleic Acids Res. 1997. V. 25. P. 32 483 254.
  13. Borcovec A.B., Masler E.P. Insect Neurochemestry and Neurophysiology. The Human Press, Clifton, NJ. 1990.
  14. Botella L.M., Grond C., Saiga H., Edstrom J.E., Nuclear localization of a DNA-binding C-terminal domain from Balbiani ring coded secretory protein // EMBO J. 1988. V. 7. P. 3881−3888.
  15. Botella L.M., Nieto A. The C-terminal DNA-binding domain of Chironomus BR gene products shows preferential affinity for (dA.dT)-rich sequences // Mol Gen Genet. 1996. V. 251. P. 422−427.
  16. Brumley L.L., Bogachev S.S., Kolesnikov N.N., Waite J. H, Case ST. Divergence and conservation of epitopes in intermediate-size secretory proteins from three species of Chironomus II Comp Biochem Physiol. 1993. V. 104B. P. 731−738.
  17. Burtis K.C., Thummel C.S., Jones C.W., Karim F.D., Hogness D.S. The Drosophila 74EF early puff contains E74, a complex ecdysone-inducible gene that encodes two ets-related proteins // Cell. 1990. V. 61. P. p85−99.
  18. Case S.T., Byers M.R. Repeated nucleotide sequence arrays in Balbiani ring 1 of Chironomus tentans contain internally nonrepeating and subrepeating elements // J Biol Chem. 1983. V. 258. P. 7793−7799.
  19. Case S T., Cox C., Bell W.C., Hoffman R.T., Martin J., Hamilton R. Extraordinary conservation of cysteines among homologous Chironomus silk proteins spl85 and sp220 //JMolEvol. 1997. V. 44. P. 452−462.
  20. Case S T., Daneholt B. Cellular and molecular aspects of genetic expression in Chironomus tentans salivary glands // Int Rev Biochem. 1977. V. 15. P. 45−77.
  21. Case S.T., Daneholt B. The size of the transcription unit in Balbiani ring 2 of Chironomus tentans as derived from analysis of the primary transcript and 75 S RNA // J Mol Biol. 1978. V. 124. P. 223−241.
  22. Case S T., Summers R.L., Jones A G. A variant tandemly repeated nucleotide sequence in Balbiani ring 2 of Chironomus tentans 11 Cell. 1983. V. 33. P. 555−562.
  23. Case S.T., Wieslander L. Secretory proteins of Chironomus salivary glands: structural motifs and assembly characteristics of a novel biopolymer // Results Probl Cell Differ. 1992. V. 19. P. 187−226.
  24. Case S.T. Correlated changes in steady-state levels of Balbiani ring mRNAs and secretory polypeptides in salivary glands of Chironomus tentans II Chromosoma. 1986. V. 94. P. 483−491.
  25. Chevillard M., Couble P., Prudhomme J.C. Complete nucleotide sequence of the gene encoding the Bombyx mori silk protein P25 and predicted amino acid sequence of the protein // Nucleic Acids Res. 1986. V. 14. P. 6341−6342.
  26. Cortes E, Botella L.M., Barettino D., Diez J.L. Identification of the spl products of Balbiani ring genes in Chironomus thummi // Chromosoma. 1989. V. 98. P. 428−432.
  27. Couble P., Chevillard M., Moine A., Ravel-Chapuis P., Prudhomme J.C. Structural organization of the P25 gene of Bombyx mori and comparative analysis of its 5' flanking DNA with that of the fibroin gene //Nucleic Acids Res. 1985. V. 13.P. 1801−1814.
  28. Couble P., Michaille J.J., Garel A., Couble ML., Prudhomme J.C. Developmental switches of sericin mRNA splicing in individual cells of Bombyx mori silkgland // Dev Biol. 1987. V. 124. P. 431−440.
  29. Couble P., Moine A., Garel A., Prudhomme J.C. Developmental variations of a nonfibroin mRNA of Bombyx mori silkgland, encoding for a low-molecular-weight silk protein // Dev Biol. 1983. V. 97. P. 398−407.
  30. Crowley T.E., Bond M.W., Meyerowitz E.M. The structural genes for three Drosophila glue proteins reside at a single polytene chromosome puff locus // Mol Cell Biol. 1983. V. 3. P. 623−634.
  31. Crowley T.E., Mathers P.H., Meyerowitz E.M. A trans-acting regulatory product necessary for expression of the Drosophila melanogaster 68C glue gene cluster // Cell. 1984. V. 39. P. 149−156.
  32. Crowley T.E., Meyerowitz E.M. Steroid regulation of RNAs transcribed from the Drosophila 68c polytene chromosome puff// Dev Biol. 1984. V. 102. P. 110−121.
  33. Daneholt B., Anderson K., Fagerlind M. Large-sized polysomes in Chironomus tentans salivary glands and their relation to Balbiani ring 75 S RNA // J Cell Biol. 1977. V. 73. P. 149−160.
  34. Daneholt B., Hosick H. Evidence for transport of 74S RNA from a discrete chromosome region via nuclear sap to cytoplasm in Chironomus tentans // Proc Natl Acad Sci USA. 1973. V. 70. P. 442−446.
  35. Daneholt B. Giant RNA transcript in a Balbiani ring // Nature New Biol. 1972. V. 240. P. 229−232.
  36. Di B.P., Withers D.A., Bayer C.A., Fristrom J.W., Guild G.M. The Drosophila Broad-Complex encodes a family of related proteins containing zinc fingers // Genetics. 1991. V. 129. P. p385−97.
  37. Diez J.L., Cortes E., Merino Y., Santa-Cruz M.C. Galactose-induced puffing changes in chironomus thummi Balbiani rings and their dependence on protein synthesis // Chromosoma. 1990. V. 99. P. 61−70.
  38. Dignam S.S., Case S.T. Balbiani ring 3 in Chironomus tentcms encodes a 185-kDa secretory protein which is synthesized throughout the fourth larval instar // Gene. 1990. V. 88. P. 133−140.
  39. Dignam S.S., Yang L., Lezzi M., Case S.T. Identification of a developmentally regulated gene for a 140-kDa secretory protein in salivary glands of Chironomus tentans larvae // J Biol Chem. 1989. V. 264. P. 9444−9452.
  40. Dorer S., Douglas R., Henikoff S. Expansion of transgene repeats cause heterochromatin formation and gene silencing in Drosophila H Cell. 1994. V. 77. P. 993−1002.
  41. Dreesen T.D., Lezzi M., Case S.T. Developmentally regulated expression of a Balbiani ring 1 gene for a 180-kD secretory polypeptide in Chironomus tentans salivary glands before larval/pupal ecdysis // J Cell Biol. 1988. V. 106. P. 21−27.
  42. Durand B., Drevet J., Couble P. P25 gene regulation in Bombyx mori silk gland: two promoter-binding factors have distinct tissue and developmental specificities // Mol Cell Biol. 1992. V. 12. P. 5768−5777.
  43. Dynan W.S., Tjian R. The promoter specific transcription factor Spl binds to upstream sequencese in the SV40 early promoter // Cell. 1983. V. 66. P. 563−567.
  44. Edstrom J.E., Rydlander L., Francke C. Concomitant induction of a Balbiani ring and a giant secretory protein in Chironomus salivary glands // Chromosoma. 1980. V. 81. P. 115−124.
  45. Edstrom J.E., Sierakowska H., Burvall Dependence of Balbiani ring induction in Chironomus salivary glandson inorgabic phosphate // Dev Biol. 1982. V. 91. P. 131−137.
  46. Ekker SC., von Kessler D.P., Beachy P. A. Differential DNA sequence recognition is a determinant of specificity in homeotic gene action // EMBO J. 1992. V. 11. P. 4059−4072.
  47. Emery IF., Bedian V., Guild G.M. Differential expression of Broad-Complex transcription factors may forecast tissue-specific developmental fates during Drosophila metamorphosis//Development. 1994. V. 120. P. p3275−87.
  48. Felsenstei J. Confedence limits on phylogenies: an approach using the bootsrap // Evolution. 1985. V. 39. P. 783−791.
  49. Fernandes M., Xiao H, Lis J.T. Fine structure analyses of the Drosophila and Saccharomyces heat shock factor-heat shock element interactions // Nucleic Acids Res.1994. V. 22! P. 167−173.
  50. Fletcher J.C., Burtis K.C., Hogness D.S., Thummel C.S. The Drosophila E74 gene is required for metamorphosis and plays a role in the polytene chromosome puffing response to ecdysone // Development. 1995. V. 121. P. pl455−65.
  51. Fletcher J.C., Thummel C.S. The ecdysone-inducible Broad-complex and E74 early genes interact to regulate target gene transcription and Drosophila metamorphosis // Genetics.1995. V. 141. P. pl025−35.
  52. Florence B., Handrow R., Laughon A. DNA-binding specificity of the fushi tarazu homeodomain//Mol Cell Biol. 1991. V. 11. P. 3613−3623.
  53. Fukuta M, Matsuno K, Hui C.C., Nagata T., Takiya S., Xu P.X., Ueno K., Suzuki Y. Molecular cloning of a POU domain-containing factor involved in the regulation of the Bombyx sericin-1 gene//J Biol Chem. 1993. V. 268. P. 19 471−19 475.
  54. Gage LP., Manning R.F. Internal structure of the silk fibroin gene of Bombyx mori. I The fibroin gene consists of a homogeneous alternating array of repetitious crystalline and amorphous coding sequences // J Biol Chem. 1980. V. 255. P. 9444−9450.
  55. Gall J.G., Pardue M L. Formation and detection of RNA-DNA hybrid molecules in cytological preparations // Proc Natl Acad Sci USA. 1969. V. 63. P. 378−383.
  56. Galler R., Edstrom J.E. Phosphate incorporation into secretory protein of chironomus salivary glands occurs during translation // EMBO J. 1984. V. 3. 2855
  57. Galler R., Saiga H., Widmer R.M., Lezzi M., Edstrom J.E. Two genes in Balbiani ring 2 with metabolically different 75S transcripts //EMBO J. 1985. V. 4. P. 2977−2982.
  58. Galli J., Lenaahl U., Paulsson G., Ericsson C., Bergman T., Carlquist M., Wieslander L. A new member of a secretory protein gene family in the dipteran Chironomus tentcms has a variant repeat structure // J Mol Evol. 1990. V. 31. P. 40−50.
  59. Galli J., Wieslander L. Two secretory protein genes in Chironomus tentans have arisen by gene duplication and exhibit different developmental expression patterns // J Mol Biol. 1993a. V. 231. P. 324−334.
  60. Galli J., Wieslander L. A repetitive secretory protein gene of a novel type in Chironomus tentans is specifically expressed in the salivary glands and exhibits extensive length polymorphism // J Biol Chem. 1993b. V. 268. P. 11 888−11 893.
  61. Galli J., Wieslander L. A new member of the balbiani ring multigene family in the dipteran Chironomus tentans consists of a single-copy version of a unit repeated in other gene family members // J Mol Evol. 1994a. V. 37. P. 457−463.
  62. Galli J., Wieslander L. Structure of the smallest salivary-gland secretory protein gene in Chironomus tentans IIJ Mol Evol. 1994b. V. 38. P. 482−488.
  63. Gamo T., Inokuchi T., Laufer H. Polypeptides of fibroin and serecin secreted from the different sections of the silk gland in Bombyx mori // Insect Biochem. 1977. V. 7. P. 285 295.
  64. Garel J.P. Endocrinological aspacts of silk production // Experientia. 1983. V. 39. P. 461 466.
  65. Garfinkel M.D., Pruitt RE, Meyerowitz E.M. DNA sequences, gene regulation and modular protein evolution in the Drosophila 68C glue gene cluster // J Mol Biol. 1983. V. 168. P. 765−789.
  66. Georgel P., Bellard F., Dretzen G., Jagla K., Richards G., Bellard M. GEBF-I in Drosophila species and hybrids: the co-evolution of an enhancer and its cognate factor // Mol Gen Genet. 1992. V. 235. P. 104−112.
  67. Gilbert L.J. The endocrine control of molting: the Tobacco hornworm, Manduca sexta, as a model system // Ecdysone. (ed. Koolman, J.). Stuttgart. George Thieme. 1989. P. 448 471.
  68. Gogos J.A., Hsu T., Bolton J., Kafatos F.C. Sequence discrimination by alternatively spliced isoforms of a DNA binding zinc finger domain // Science. 1992. V. 257. P. 19 511 955.
  69. Goldsmith M.R., Kafatos F.C. Developmentally regulated genes in silkmoths // Annu Rev Genet. 1984. V. 18. P. 443−487.
  70. Grond C., Saiga H., Edstrom J.E. The sp-I genes in the Balbiani rings of Chironomus salivary glands // Results Probl Cell Differ. 1987. V. 14. P. 69−80.
  71. Grossbach U. Chromosomen-Aktivitat und biochemische Zelldifrerenzierung in del Speichel-drusen von Camptochironomus II Chromosoma. 1969. V. 28. P. 136−244.
  72. Grossbach U. Chromosome puffs and gene expression in polytene cells // Cold Spring Harb Symp Quant Biol. 1973. V. 38. P. 619−627.
  73. Grossbach U. The salivary gland of Chironomus (Diptera): a model system for the study of cell differentiation // Results Probl Cell Differ. 1977. V. 8. P. 147−196.
  74. Grzelak K., Couble P., Garel A., Kludkiewicz B., Alrouz H. Low molecular wieght silk proteins in Galleria mellonella // Insect Biochem. 1988. V. 18. P. 223−228.
  75. Grzelak K., Kluding H., Lasota Z. The effect of 20-hydroxyecdyson on expression of genes coding for low molecular weight silk proteins of Galleria mellonella II Insect Biochem Mol Biol. 1993. V. 18. P. 223−228.
  76. Grzelak K. Control of expression of silk protein genes // Comp Biochem Physiol B Biochem Mol Biol. 1995. V. 110. P. 671−681.
  77. Guay P. S., Guild G.M. The ecdysone-induced puffing cascade in Drosophila salivary glands: a Broad-Complex early gene regulates intermolt and late gene transcription // Genetics. 1991. V. 129. P. 169−175.
  78. Guild G.M., Shore E.M. Larval salivary gland secretion proteins in Drosophila. Identification and characterization of the Sgs-5 structural gene // J Mol Biol. 1985. V. 179. P. 289−314.
  79. Guild G.M. Molecular analysis of a developmentally regulated gene which is expressed in the larval salivary gland oi Drosophila II Dev Biol. 1984. V. 102. P. 462−470.
  80. Guryev V., Makarevitch I., Blinov A., Martin J. Phylogeny of the genus Chironomus (Diptera) inferred from DNA sequences of mitochondrial Cytochrome b and Cytochrome oxidase I // Mol. Phyl. Evol. 2000. V. in press.
  81. Hacker U., Kaufmann E., Hartmann C., Jurgens G., Knochel W., Jackie H. The Drosophila fork head domain protein crocodile is required for the establishment of head structures//EMBO J. 1996. V. 14. P. 5306−5317.
  82. Hagele K. Chironomus II Handbook of Genetics. N. Y. London. Plenum Press. 1975. P. 219−278.
  83. Hamada Y., Yamashita O, Suzuki Y. Haemolymph control of sericin gene expression studied by organ transplantation // Cell Dff. 1987. V. 20. P. 65−76.
  84. Hamodrakas S.J., Kafatos F.C. Structural implications of primary sequences from a family of Balbiani ring-encoded proteins in Chironomus IIJ Mol Evol. 1984. V. 20. P. 296−303.
  85. Hansson L., Lambertsson A. The role of su (j) gene function adn ecdysterone in transcription of glue polupeptide mRNAs in Drosophila melanogaster II Mol Gen Genet. 1983. V. 192. P. 395−401.
  86. Hansson L., Lambertsson A. Steroid regulation of glue protein genes in Drosophila melanogaster II Hereditas. 1989. V. 110. P. 61−67.
  87. Hardy P.A., Pelling C. Cell-free synthesis and immunological characterization of salivary proteins from Chironomus tentans I I Chromosoma. 1980. V. 81. P. 403−417.
  88. Hertner T., Eppenberger H.M., Lezzi M. The gain secretory proteins of Chironomus tentans salivary glands, the organization of their primary structure, their amino acid and carbohydrate composition//Chromosoma. 1983. V. 88. P. 194−200.
  89. Hertner T., Meyer B., Eppenberger H.M., Mahr R. The secretion proteins in chironomus tentans salivary glands: electrophoretic characterization adn molecular weight estimation // Wilhel Roux’s Arch Dev Biol. 1980. V. 189. P. 69−72.
  90. Hoey T., Levine M. Divergent homeo box proteins recognize similar DNA sequences in Drosophila II Nature. 1988. V. 332. P. 856−861.
  91. Hoffman R.T., Schmidt E.R., Case S T. A cell-specific glycosylated silk protein from Chironomus thummi salivary glands. Cloning, chromosomal localization, and characterization of cDNA// J Biol Chem. 1996. V. 271. P. 9809−9815.
  92. Hofmann A., Garfinkel M.D., Meyerowitz E.M. cis-acting sequences required for expression of the divergently transcribed Drosophila melanogaster Sgs-7 and Sgs-8 glue protein genes I I Mol Cell Biol. 1991. V. 11. P. 2971−2979.
  93. Hoog C., Engberg C, Wieslander L. A BR 1 gene in Chironomus tentans has a composite structure: a large repetitive core block is separated from a short unrelated 3'-terminal domain by a small intron // Nucleic Acids Res. 1986. V. 14. P. 703−719.
  94. Hoog C, Wieslander L. Differen evolutionary behavior of structurally related, repetitive sequences occuring in the same Balbiani ring gene in Chironomus tentans // Proc Natl Acad Sci USA. 1984. V. 81. P. 5165−5169.
  95. Horner M.A., Chen T., Thummel C.S. Ecdysteroid regulation and DNA binding properties of Drosophila nuclear hormone receptor superfamily members // Dev Biol. 1995. V. 168. P. p490−502.
  96. Hui C.C., Matsuno K., Suzuki Y. Fibroin gene promoter contains a cluster of homeodomain binding sites that interact with three silk gland factors // J Mol Biol. 1990a. V. 213. P. 651−670.
  97. Hui C.C., Suzuki Y., Kikuchi Y, Mizuno S. Homeodomain binding sites in the 5' flanking region of the Bombyx mori silk fibroin light-chain gene // J Mol Biol. 1990b. V. 213. P. 395−398.
  98. Hui C.C., Suzuki Y. Enhancement of transcription from the Ad2 major late promoter by upstream elements of the fibroin- and sericin-1-encoding genes in silk gland extracts // Gene. 1989. V. 85. P. 403−411.
  99. Jongens T.A., Fowler T., Shermoen A.W., Beckendorf S.K. Functional redundancy in the tissue-specific enhancer of the Drosophila Sgs-4 gene // EMBO J. 1989. V. 7. P. 25 592 567.
  100. Jukes T.H., Cantor C.R. Evolution of protein molecule // Mammalian protein metabolism, (ed. Munro, N.H.). New York. Acad. Press. 1969. P. 21−132.
  101. Jurgens G., Weigel D. Terminal versus seqmental development in the Drosophila embryo: the role of the homeotic gene fork head // Roux’s Arch Dev Biol. 1988. V. 197. P. 345 354.
  102. Kao W.Y., Case S.T. A novel giant secretion polypeptide in Chironomus salivary glands: implications for another Balbiani ring gene // J Cell Biol. 1985. V. 101. P. 1044−1051.
  103. Kao W.Y., Case S T. Individual variations in the content of giant secretory polypeptides in salivary glands of Chironomus II Chromosoma. 1986. V. 94. P. 475−482.
  104. Karim F.D., Guild G.M., Thummel C.S. The Drosophila Broad-Complex plays a key role in controlling ecdysone-regulated gene expression at the onset of metamorphosis // Development. 1993. V. 118. P. p977−88.
  105. Kasai Y., Nambu J R., Lieberman P.M., Crews S.T. Dorsal-ventral patterning in Drosophila: DNA binding of snail protein to the single-minded gene // Proc Natl Acad Sci USA. 1992. V. 89. P. 3414−3418.
  106. Kiknadze I.I., E. L.O., Kolesnikov N.N., Gunderina L.I. Animal species for developmental studies, (eds. Dettlaff, T.A. and Vassetsky, S.G.). New York. Consultants Bureau. 1990. V. l.P. 133−178.
  107. Kikuchi Y., Mori K., Suzuki S., Yamaguchi K., Mizuno S. Structure of the Bombyx mori fibroin light-chain-encoding gene, upstream sequence elements common to the light and heavy chain//Gene. 1992. V. 110. P. 151−158.
  108. King-Jones, K., Korge G., Lehmann M. The helix-loop-heiix proteins dAP-4 and daughterless bind both in vitro and in vivo to SEBP3 sites required for transcriptional activation of the Drosophila gene Sgs-4 IIJ Mol Biol. 1999. V. 291. P. 71−82.
  109. Kodrik D., Sehnal F. Juvenile hormone counteracts the action of ecdysterone on silk glands of Galleria mellonella L. (Lepidoptera: Pyralidae) // Int J Insect Morphol Embryol. 1994. V. 23. P. 39−56.
  110. Koeile M.R., Talbow W.S., Segrawes W.A., Bender M.T., Cherbas P., Hogness D.S. The Drosophila EcR gene encodes an ecdysteron receptor, a new member of a steroid receptor superfamily//Cell. 1991. V. 67. P. 59−77.
  111. Kokubo H., Takiya S., Mach V., Suzuki Y. Spatial and temporal expression pattern of Bombyx mori fork head/SGF-1 gene in embryogenesis // Dev Genes Evol. 1996. V. 206. P. 80−85.
  112. Kolesnikov N.N., Karakin E.I., Sebeleva T.E., Meyer L., Serfling E. Cell-specific synthesis and glycosylation of secretory proteins in larval salivary glands of Chironomus thummi II Chromosoma. 1981. V. 83. P. 661−677.
  113. Koolman J. Ecdysteroids // Zool Sci. 1990. V. 7. P. 563−580.
  114. Korge G. Chromosome puff activity and protein synthesis in larval salivary glands of Drosophila melanogaster II Proc Natl Acad Sci USA. 1975. V. 72. P. 4550−4554.
  115. Korge G. Larval saliva in Drosophila melanogaster. production, composition, and relationship to chromosome puffs // Dev Biol. 1977. V. 58. P. 339−355.
  116. Korge G. Genetic analysis of the larval secretion gene Sgs-4 and its regulatory chromosome sites in Drosophila melanogaster 11 Chromosoma. 1981. V. 84. P. 373−390.
  117. Kumar S., Tamura K., Nei M. MEGA: molecular evolutionary genetics analysis, version 1.01 //Pennsylvania State Univ. 1993. v. 1.01.
  118. Kumaran A.K. Modes of action of juvenile hormones at cellular and molecular levels // Recent Advances in Comparative Arthropod Morphology, Physiology and Development 1990. V. l.P. 182−227.
  119. Kuzin B, Tillib S., Sedkov Y., Mizrokhi L., Mazo A. The Drosophila trithorax gene encodes a chromosomal protein and directly regulates the region-specific homeotic gene fork head // Genes Dev. 1994. V. 8. P. p2478−90.
  120. Laemmli U.K., Kas E., Poljak L., Adachi Y. Scaffold assotiated regions: cis-acting determinants of chromatin structural loops and functional domains // Curr Opin Genet Dev. 1992. V. 2. P. 275−285.
  121. Lecourtois M., Schweisguth F. The neurogenic suppressor of hairless DNA-binding protein mediates the transcriptional activation of the enhancer of split complex genes triggered by Notch signaling // Genes Dev. 1995. V. 9. P. 2598−2608.
  122. Lehmann M., Korge G. Ecdysone regulation of the Drosophila Sgs-4 gene is mediated by the synergistic action of ecdysone receptor and SEBP 3 // EMBO J. 1995. V. 14. P. 716 726.
  123. Lehmann M., Korge G. The fork head product directly specifies the tissue-specific hormone responsiveness of the Drosophila Sgs-4 gene // EMBO J. 1996. V. 15. P. 48 254 834.
  124. Lehmann M., Wattler F., Korge G. Two new regulatory elements controlling the Drosophila Sgs-3 gene are potential ecdysone receptor and fork head binding sites // Mech Dev. 1997. V. 62. P. 15−27.
  125. Lehmann M. Drosophila Sgs genes: stage and tissue specificity of hormone responsiveness//Bioessays. 1996. V. 18. P. 47−54.
  126. Lendahl U., Wieslander L. Balbiani ring 6 gene in Chironomus tentans. a diverged member of the Balbiani ring gene family // Cell. 1984. V. 36. P. 1027−1034.
  127. Lendahl U., Wieslander L. Balbiani ring (BR) genes exibit different patterns of expression during development//Dev Biol. 1987. V. 121. P. 130−138.
  128. Lizardi P.M., Brown D.D. The length of the fibroin gene in the Bombyx mori genome // Cell. 1975. V. 4. P. 207−215.
  129. Lotz B., Colonna Cesari F. The chemical structure and the crystalline structures of Bombyx mori silk fibroin//Biochimie. 1979. V. 61. P. 205−214.
  130. Mach V., Ohno K., Kokubo H., Suzuki Y. The Drosophila fork head factor directly controls larval salivary gland-specific expression of the glue protein gene Sgs3 II Nucleic Acids Res. 1996. V. 24. P. 2387−2394.
  131. Mach V., Takiya S., Ohno K., Handa H., Imai T., Suzuki Y. Silk gland factor-1 involved in the regulation of Bombyx sericin-1 gene contains fork head motif // J Biol Chem. 1995. V. 270. P. 9340−9346.
  132. Maniatis T., Goodborn S., Fisher J. Regulation of inducible and tissue specific gene expression// Science. 1987. V. 236. P. 1237−1244.
  133. Mansukhani A., Crickmore A., Sherwood P.W., Goldberg M L. DNA-binding properties of the Drosophila melanogaster zeste gene product // Mol Cell Biol. 1988. V. 8. P. 615 623.
  134. Martin J., Hoffman R.T., Case S T. Identification of divergent homologs of Chironomus tentans spl85 and its Balbiani ring 3 gene in Australasian species of Chironomus and Kiefferulus II Insect Biochem Mol Biol. 1996. V. 26. P. 465−473.
  135. Martin M., Giangrande A., Ruiz C., Richards G. Induction and repression of the Drosophila Sgs-3 glue gene are mediated by distinct sequences in the proximal promoter //EMBO J. 1989a. V. 8. P. 561−568.
  136. Martin M., Mettling C., Giangrande A., Ruiz C., Richards G. Regulatory elements and interactions in the Drosophila 68C glue gene cluster // Dev Genet. 1989b. V. 10. P. 189 197.
  137. Matsuno K., Hui CC, Takiya S., Suzuki T., Ueno K., Suzuki Y. Transcription signals and protein binding sites for sericin gene transcription in vitro // J Biol Chem. 1989. V. 264. P. 18 707−18 713.
  138. Matsuno K., Takiya S., Hui C.C., Suzuki T., Fukuta M., Ueno K., Suzuki Y. Transcriptional stimulation via SC site of Bombyx sericin-1 gene through an interaction with a DNA binding protein SGF-3 //Nucleic Acids Res. 1990. V. 18. P. 1853−1858.
  139. McNabb S.L., Beckendorf S.K. Cis-acting sequences which regulate expression of the Sgs-4 glue protein gene of Drosophila II EMBO J. 1986. V. 5. P. 2331−2340.
  140. Meyerowitz E.M., Hogness D.S. Molecular organization of a Drosophila puff site that responds to ecdysone // Cell. 1982. V. 28. P. 165−176.
  141. Michaille J.J., Couble P., Prudhomme J.C., Garel A. A single gene produces multiple sericin messenger RNAs in the silk gland of Bombyx mori II Biochimie. 1986. V. 68. P. 1165−1173.
  142. Michaille J. J., Garel A., Prudhomme J.C. The expression of five middle silk gland specific genes is territorially regulated during the larval development of Bombyx mori // Insect Biochem. 1989. V. 19. P. 19−27.
  143. Michalik J., Szolajska E., Lassota Z. Brain factor from Galleria mellonella (Lepidoptera) stimulating silk gland activity // Experientia. 1992. V. 48. P. 762−765.
  144. Mitchell P., Tjian R. Transcriptional regulation in mammalian cells by sequence specific DNA binding proteins // Science. 1989. V. 245. P. 371−378.
  145. Mitsialis S.A., Kafatos F.C. Regulatory elements controlling chorion gene expression are conserved between flies and moths //Nature. 1985. V. 317. P. p453−6.
  146. Mougneau E., von Seggern D., Fowler T., Rosenblatt J., Jongens T., Rogers B, Gietzen D., Beckendorf S.K. A transcriptional switch between the Pig-1 and Sgs-4 genes of Drosophila melanogaster II Mol Cell Biol. 1993. V. 13. P. 184−195.
  147. Murre C., Bain G., van D M., Engel I., Furaari B.A., Massari M.E., Matthews J R., Quong M.W., Rivera R.R., Stuiver M.H. Structure and function of helix-loop-helix proteins // Biochim Biophys Acta. 1994. V. 1218. P. pl29−35.
  148. Muskavitch M.A., Hogness D.S. Molecular analysis of a gene in a developmentally regulated puff of Drosophila melanogaster II Proc Natl Acad Sci USA. 1980. V. 77. P. 7362−7366.
  149. Muskavitch M.A., Hogness D.S. An expandable gene that encodes a Drosophila glue protein is not expressed in variants lacking remote upstream sequences // Cell. 1982. V. 29. P. 1041−1051.
  150. Nielsen H, Engelbrecht J., Brunak S., von Heijne G. Identification of prokaryotic and eukaryotic signal peptides and prediction of their cleavage sites // Protein Eng. 1997. V. 10. P. 1−6.
  151. Nielsen H., Krogh A. Prediction of signal peptides and signal anchors by a hidden Markov model//Ismb. 1998. V. 6. P. 122−130.
  152. Nony P., Prudhomme J.C., Couble P. Regulation of the P25 gene transcription in the silk gland of Bomhyxll Biol Cell. 1995. V. 84. P. 43−52.
  153. Okamoto H, Ishikawa E., Suzuki Y. Structural analysis of sericin genes. Homologies with fibroin gene in the 5' flanking nucleotide sequences // J Biol Chem. 1982. V. 257. P. 15 192−15 199.
  154. Paulsson G, Bernholm K, Wieslander L. Conserved and variable repeat structures in the Balbiani ring gene family in Chironomus tentans // J Mol Evol. 1992a. V. 35. P. 205−216.
  155. Paulsson G., Hoog C., Bernholm K., Wieslander L. Balbiani ring 1 gene in Chironomus tentans. Sequence organization and dynamics of a coding minisatellite // J Mol Biol. 1992b. V. 225. P. 349−361.
  156. Paulsson G., Lendahl U., Galli J., Ericsson C., Wieslander L. The Balbiani ring 3 gene in Chironomus tentans has a diverged repetitive structure split by many introns // J Mol Biol. 1990. V. 211. P. 331−349.
  157. Felling C. Ribonukleinsauresynthese der Riesenchromosomen: autoradiographische Untersuchungen an Chironomus tentans // Chromosoma. 1964. V. 15. P. 71−122.
  158. Prudhomme J.C., Couble P., Garel J.P., Daillie J. Silk synthesis // Comp Insect Physiol Biochem Pharmacol. 1985. V. 10. P. 571−594.
  159. Pustell J., Kafatos F.C., Wobus U., Baumlein H. Balbiani ring DNA: sequence comparisons and evolutionary history of a family of hierarchically repetitive protein-coding genes // J Mol Evol. 1984. V. 20. P. 281−295.
  160. Quandt K., Freeh K, Karas H, Wingender E., Werner T. Matlnd and Matlnspector New fast and versatile tools for detection of consensus matches in nucleotide sequence data // Nucleic Acids Res. 1995. V. 23. P. 4878−4884.
  161. Raghavan K.V., Crosby M.A., Mathers PH., Meyerowitz EM. Sequences sufficient for correct regulation of Sgs-3 lie close to or within the gene // EMBO J. 1986. V. 5. P. 33 213 326.
  162. Ramain P., Giangrande A., Richards G., Bellard M. Analysis of DNase I-hypersensitive site in transgenic Drosophila reveals a key regulatory element of Sgs-3 // Proc Natl Acad Sci USA. 1988. V. 85. P. 2718−2722.
  163. Rapoport T.A. Transport of proteins across the endoplasmic reticulum membrane // Science. 1992. V. 258. P. 931−936.
  164. Ridderford L.M. Hormones and Drosophila development // The Development of Drosophila melanogaster. (eds. Bate, M. and A., M.A.). Cold Spring Harbor, NY. Cold Sprang Harpor Laboratory Press. 1993. V. 2. P. 899−939.
  165. Roark M., Raghavan K.V., Todo T., Mayeda C.A., Meyerowitz E.M. Cooperative enhancement at the Drosophila Sgs-3 locus // Dev Biol. 1990. V. 139. P. 121−133.
  166. Roth G.E., Wattler S., Bornschein H., Lehmann M., Korge G. Structure and regulation of the salivary gland secretion protein gene Sgs-1 of Drosophila melanogaster II Genetics. 1999. V. 153. P. 753−762.
  167. Ruvkin G., Finney M. Regulation of transcriptional and cell identity by POU domain protein // Cell. 1991. V. 64. P. 475−478.
  168. Rydlander L., Edstrom J.E. Large sized nascent protein as dominating component during protein synthesis in Chironomus salivary glands // Chromosoma. 1980. V. 81. P. 85−99.
  169. Rydlander L. Isolation and characterization of the two giant secretory proteins in salivary gland of Chironomus tentans II Biochem J. 1984. V. 220. P. 423−431.
  170. Saiga H., Grond C, Schmidt E.R., Edstrom J.E. Evolutionary conservation of the 3' ends of members af a family of gaint secretory protein genes in Chironomus pallidivittatus II J Mol Evol. 1987. V. 25. P. 20−28.
  171. Saitou N, Imanishi M. The neghbour-joning method: a new method for reconstructing phylogenetic trees // Mol. Biol. Evol. 1987. V. 4. P. 406−425.
  172. Sehnal F., Akai H. Insect silk glands: their types, development and function, and effects of environmental factors and morphogenetic hormones on them // Int J Insect Morphol Embryol. 1990. V. 19. P. 79−132.
  173. Sehnal F., Michaille J. Control of activity and regression of silk glands in the last-larval instar of Galleria mellonella IIJ Insect Physiol. 1984. V. 30. P. 119−126.
  174. Serfling E., Meyer L., Rudolph A., Steiner K. Secretory proteins and balbiani ring gene activities in salivary glands of Chironomus thummi larvae // Chromosoma. 1983. V. 88. P. 16−23.
  175. Seydoux G, Fire A. Whole-mount in situ hybridization for the detection of RNA in Caenorhabditis elegans embryos // Methods Cell Biol. 1995. V. 48. P. 323−339.
  176. Shermoen A.W., Beckendorf S.K. A complex of interacting DNAse I -hypersensitive sites near the Drosophila glue protein gene Sgs-4 II Cell. 1982. V. 29. P. 461−468.
  177. Shore E.M., Guild G.M. Larval salivary gland secretion proteins in Drosophila structural analysis of the Sgs-5 gene // J Mol Biol. 1986. V. 190. P. 149−158.
  178. Shore E.M., Guild G.M. Closely linked DNA elements control the expression of the Sgs-5 glue protein gene in Drosophila I I Genes Dev. 1987. V. 1. P. 829−839.
  179. Simmons R. Nucleosome positioning: occurence, mechanisms and functional consequences // Prog Nucleic Acids Res Mol Biol. 1991. V. 40. P. 143−184.
  180. Sprague K.U. The Bombyx mori silk proteins: characterization of large polypeptides // Biochemistry. 1975. V. 14. P. 925−931.
  181. Stanojevic D., Hoey T., Levine M. Sequence-specific DNA-binding activities of the gap proteins encoded by hunchback and Kruppel in Drosophila II Nature. 1989. V. 341. P. 331−335.
  182. Sumegi J., Wieslander L., Daneholt B. A hierarchic arrangement of the repetitive sequences in the Balbiani ring 2 gene of Chironomus tentans II Cell. 1982. V. 30. P. 579 587.
  183. Talbot W.S., Swyryd E.A., Hogness D.S. Drosophila tissues with different metamorphic responses to ecdysone express different ecdysone receptor isoforms // Cell. 1993. V. 73. P. pl323−37.
  184. Thisse C, Perrin-Schmitt F., Stoetzel C., Thisse B. Sequence-specific transactivation of thq Drosophila twist gene by the dorsal gene product // Cell. 1991. V. 65. P. 1191−1201.
  185. Thompson E.M., Christians E., Stinnakre M.G., Renard J.P. Scaffold attachment regions stimulate HSP70.1 expression in mouse preimplantation embrios but not in differentiated tissues // Mol Cell Biol. 1994. V. 14. P. 4694−4703.
  186. Thummel C.S., Burtis K.C., Hogness D.S. Spatial and temporal patterns of E74 transcription during Drosophila development //Cell. 1990. V. 61. P. pl01-ll.
  187. Todo T., Roark M., Raghavan K.V., Mayeda C., Meyerowitz E. Fine-structure mutational analysis of a stage- and tissue-specific promoter element of the Drosophila glue gene Sgs-3II Mol Cell Biol. 1990. V. 10. P. 5991−6002.
  188. Tokutake S. Isolation of the smallest component of silk protein // Biochem J. 1980. V. 187. P. 413−417.
  189. Tripoulas N.A., Samols D. Developmental and hormonal regulation of sericin RNA in the silkworm, Bombyx mori // Dev Biol. 1986. V. 116. P. 328−336.
  190. Truman J.W., Talbot W.S., Fahrbach S.E., Hogness D.S. Ecdysone receptor expression in the CNS correlates with stage-specific responses to ecdysteroids during Drosophila and Manduca development//Development. 1994. V. 120. P. p219−34.
  191. Tsuda M., Suzuki Y. Faithful transcription initiation of fibroin gene in a homologous cellfree system reveals an enhancing effect of 5' flanking sequence far upstream // Cell. 1981. V. 27. P. 175−182.
  192. Tsuda ML, Suzuki Y. Transcription modulation in vitro of the fibroin gene exerted by a 200- base-pair region upstream from the «TATA» box // Proc Natl Acad Sci USA. 1983. V. 80. P. 7442−7446.
  193. Turner F.R., Mahowald A.P. Scanning electron microscopy of Drosophila melanogaster embryogenesis. II. Gastrulation and segmentation//Dev Biol. 1977. V. 57. P. p403−16.
  194. Velissariou V., Ashburner M. The secretory proteins of the larval salivary gland of Drosophila melanogaster. Cytogenetic correlation of a protein and a puff // Chromosoma. 1980. V. 77. P. 13−27.
  195. Wahle E., Kuhn U. The mechanism of 3' cleavage and polyadenylation of eukaryotic pre-mRNA//Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1997. V. 57. P. 41−71.
  196. Walker V.K., Ashburner M. The control of ecdysterone-regulated puffs in Drosophila salivary glands // Cell. 1981. V. 26. P. p269−77.
  197. Weber F., Mahr R, Meyer B., Eppenberger H.M., Lezzi M. Cell-free translation of Balbiani ring RNA (75S) of Chironomus tentans salivary glands into high molecular weight products // Wilhel Roux’s Arch Dev Biol. 1983. V. 192. 203
  198. Weigel D, Jackie H. The fork head domain: a novel DNA binding motif of eukaryotic transcription factors? // Cell. 1990. V. 63. P. p455−6.
  199. Weigel D., Jurgens G., Kuttner F., Seifert E., Jackie H. The homeotic gene fork head encodes a nuclear protein and is expressed in the terminal regions of the Drosophila embryo // Cell. 1989. V. 57. P. p645−58.
  200. Wellman S.E., Hamodrakas S.J., Kamitsos E.I., Case S.T. Secondary structure of synthetic peptides derived from the repeating unit of a giant secretory protein from Chironomus tentans II Biochim Biophys Acta. 1992. V. 1121. P. 279−285.
  201. Wieslander L., Daneholt B. Demonstration of Balbiani ring 75S RNA sequences in polysomes // J Cell Biol. 1977. V. 73. 264
  202. Wieslander L., Hoog C., Hoog J.O., Jornvall H., Lendahl U., Daneholt B. Conserved and nonconserved structures in the secretory proteins encoded in the Balbiani ring genes of Chironomus tentans IIJ Mol Evol. 1984. V. 20. P. 304−312.
  203. Wieslander L., Lendahl U. The Balbiani ring 2 gene in Chironomus tentans is built from two types of tandemly arranged major repeat units with a common evolutionary origin // EMBOJ. 1983. V. 2. P. 1169−1175.
  204. Wieslander L., Paulsson G. Sequence organization of the Balbiani ring 2.1 gene in Chironomus tentans II Proc Natl Acad Sci USA. 1992. V. 89. P. 4578−4582.
  205. Wieslander L., Sumegi J., Daneholt B. Evidence for a common ancestor sequence for the Balbiani ring 1 and Balbiani ring 2 gene in Chironomus tentans II Proc Natl Acad Sci U S A. 1982. V. 97. P. 6956−6960.
  206. Wieslander L. The Balbiani ring multigene family: coding repetitive sequences and evolution of a tissue-specific cell function // Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1994. V. 48. P. 275−313.
  207. Wimmer E.A., Jackie H., Pfeiffe C., Cohen S. A Drosophila homologue human Spl is a head-specific segmentation gene//Nature. 1993. V. 336. P. 690−691.
  208. Xu P.X., Fukuta M., Takiya S., Matsuno K., Xu X., Suzuki Y. Promoter of the POU-Ml/SGF-3 gene involved in the expression of Bombyx silk genes // J Biol Chem. 1994. V. 269. P. 2733−2742.
  209. Yamaguchi К., Kikuchi Y., Takagi Т., Kikuchi A., Oyama F., Shimura K., Mizuno S. Primary structure of the silk fibroin light chain determined by cDNA sequencing and peptide analysis // J Mol Biol. 1989. V. 210. P. 127−139.
  210. Yang C., Sehnal F. Ribosomal protein L5 of Bombyx mori: cDNA sequence and tissue differences in the L5 mRNA content II Insect Mol Biol. 1998. V. 7. P. 301−306.
  211. Yang C., Teng X., Zurovec M., Scheller K., Sehnal F. Characterization of the P25 silk gene and associated insertion elements in Galleria mellonella II Gene. 1998. V. 209. P. 157−165.
  212. Zurovec M., Kodrik D., Yang C., Sehnal F., Scheller K. The P25 component of Galleria silk // Mol Gen Genet. 1998a. V. 257. P. 264−270.
  213. Zurovec M., Vaskova M., Kodrik D., Sehnal F, Kumaran A.K. Light-chain fibroin of Galleria mellonella L // Mol Gen Genet. 1995. V. 247. P. 1−6.
  214. Zurovec M., Yang C., Kodrik D., Sehnal F. Identification of a novel type of silk protein and regulation of its expression // J Biol Chem. 1998b. V. 273. P. 15 423−15 428.
  215. О.А., Кикнадзе ИИ. Строение слюнной железы хирономид и ее дифференцировка в онтогенезе // Организация и экспрессия тканеспецифической функции у Diptera. Новосибирск. Наука. 1985. С. 96−100.
  216. Л.И., Богачев С. С., Кикнадзе И. И. Сравнительный анализ белков секрета слюнных желез личинок видов трибы Chironomini (Diptera, Chironomidae) // Зоол. Ж. 1995. Т. 74. С. 53−67.
  217. Л.И., Шерудило А. И., Митина Р. С. Цикл репродукции ДНК при политенизации хромосом в клетках слюнных желез Chironomus thummi. II // Цитология. 1984. Т. 26. С. 927−935.
  218. А.Г., Кикнадзе И. И., Христолюбова Н. Б. Ультраструктурная организация тканеспецифического кольца Бальбиани 3 (КБа) Chironomus thummi II Цитология. 1983. Т. 25. С. 1037−1042.
  219. И.И., Колесников Н. Н., Лопатин О. Е. Хирономус Chironomus thummi -лабораторная культура// Объекты биологии развития. М. Наука. 1975. С. 95−127.
  220. И.И. Сравнительная характеристика пуффинга в хромосомах слюнных желез Chironomus thummi в личиночном развитии и при метаморфозе. Пуффинг в 4 хромосоме//Цитология. 1976. Т. 18. С. 1322−1329.
  221. И.И., Истомина А. Г., Сиирин М. Т., Себелева Т. Е. Кариотипы и системы колец Бальбиани хирономид Fleuria Lacustris II Цитология. 1990. Т. 32. С. 371−377.
  222. И.И., Зайниев Г. А., Панова Т. М. и др. Идентификация хромомеров КБс, КБв, Кба и молекулярно-цитологическая организация колец Бальбиани у Chironomus thummi II Цитология. 1985. Т. 27. С. 376−385.
  223. В.Г., Катохин A.B. Характерная модульная структура промоторов и ее применение для разработки программ распознавания // Вычислит Технол. 2000. В печати.
  224. И.Ф., Березиков Е. В., Гурьев В. П., Блинов А. Г. Молекулярная филогения рода Chironomus, основанная на анализе нуклеотидных последовательностей двух ядерных генов, ssploO и глобина 2Ь // Молекуляр Биол. 2000. Т. 34. № 4.
  225. Т.Е., Кикнадзе И. И. Цитохимический анализ мукополисахаридного состава секрета в слюнных железах личинок Chironomus thummi II Цитология. 1977. Т. 19. С. 147−153.
  226. Т.Е., Колесников H.H., Кикнадзе И. И. Сравнительный анализ белков секрета клеток слюнной железы личинок Chironomus thummi, различающихся количеством колец Бальбиани//Докл. АН СССР. 1981. Т. 256. С. 975−978.
  227. H.A., Шилова А. И., Белянина С И. Объем и структура рода Chironomus Meigen (Diptera, Chironomidae): обзор мировой фауны // Экология, эволюция и систематика хирономид. ИБВВ иИЭВБ РАН. Тольятти, Борок. 1996. 178 с.
  228. H.A., Шилова А. И., Белянина С. И. Объем и структура рода Chironomus Meigen (Diptera, Chironomidae): обзор мировой фауны // Экология, эволюция и систематика хирономид. ИБВВ и ИЭВБ РАН. Тольятти, Борок. 1996. 178 с.
Заполнить форму текущей работой

Сдать сессию!