Перечислите ферменты, определение активности которых в крови используется для диагностики инфаркта миокарда. 
Напишите катализируемые ими реакции. 
Объясните, почему определение изоферментного спектра имеет большее диагностическое значение, чем определение общей активности ферментов

Развитие инфаркта миокарда сопровождается изменениями активности ферментов сыворотки крови (КК, ЛДГ, ACT) и ГГТ, активность которой после приступа стенокардии остается повышенной в течение длительного времени.

Креатинкиназа-АТФ — катализирует обратимый перенос фосфатного остатка между АТФ и креатином с образованием АДФ и креатинфосфата.

Общепринято сокращенное название фермента — креатинкиназа (КК). КК — цитозольный и митохондриальный фермент, который функционирует в клетках многих тканей. Продукт реакции фосфокреатин — макроэргическое соединение, обеспечивающее энергией сокращение мышцы, ее расслабление и транспорт метаболитов в миоцит. В настоящее время активность КК — ведущий тест в диагностике инфаркта миокарда. Физиология человека /Под ред. Смирнова В.М./ - М., Медицина, 2001 г.

Наибольшее содержание КК отмечено в миокарде и скелетных мышцах, высокое содержание — в языке, мышце диафрагмы, низкое — в почках, легких, печени. КК — димер; в цитозоле клеток тканей человека присутствуют 2 субъединицы: М — мышечный тип и В — мозговой тип. При инфаркте миокарда высокая активность КК сохраняется неопределенно долго.

Креатинфосфокиназа катализирует обратимую реакцию фосфорилирования креатина с образованием креатинфосфата (КФ). Последний является своеобразным резервным макроэргическим соединением, который может быть быстро использован в качестве «аварийного» источника энергии преимущественно в тканях, функционирование которых предъявляет повышенные требования к энергообеспечению (нервная ткань, мышцы).

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) — цинксодержаший фермент, катализирует обратимую реакцию восстановления пировиноградной кислоты в молочную кислоту при участии НАД-Н2.

L-лактат + НАД+ - пируват + НАДН + H.

Фермент в кристаллической форме был получен из мышцы сердца. Подобным же образом были получены кристаллические ферментные препараты из скелетных мышц и печени.

Общая активность ЛДГ при инфаркте миокарда наиболее значительно повышается в течение первых 2 сут после приступа стенокардии и до исходного уровня понижается медленно, в течение 14−16 дней, эпизодическое повышение ЛДГ можно отметить и в более поздние сроки.

Глутамилтранспептидаза (ГГТ) катализирует перенос у-глутамила на аминокислоту или пептид, на другую молекулу субстрата или воду. ГГТ — белок, состоящий из одной полипептидной цепи с молекулярной массой 90 кДа. Фермент содержит гидрофильный и гидрофобный фрагменты. Активный центр расположен на гидрофильном участке полипептидной цепи. Гидрофобная область — часть цепи, которой фермент прикреплен к мембране. Страйер Л., Биохимия, — М., Мир, 2004 г.

Повышение активности ГГТ отмечено у 50% больных стенокардией и у части пациентов с другими заболеваниями (коронарная недостаточность, недостаточность кровообращения). При инфаркте миокарда остаются неясными механизмы увеличения активности ГГТ, поскольку она отсутствует в сердечной мышце.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) — фермент, играющий важную роль в азотистом обмене, участвует в расщеплении аминокислот, не использующихся в процессах биосинтеза, катализирует реакцию переаминирования между аспарагиновой и б-кетоглутаровой кислотой. В результате этой реакции аспарагиновая кислота (аспартат), лишаясь своей аминогруппы (NH2), превращается в щавелевоуксусную кислоту (оксалоацетат), а б-кетоглутаровая кислота, приобретая аминогруппу, превращается в глутаминовую кислоту.

Аспартатаминотрасфераза.

L-аспартат + б-кетоглутарат Оксалоацетат + Lглутамат МДГ Оксалоацетат + NADF + H+ Малат + NAD+.

В остром периоде инфаркта миокарда повышение активности аспартатаминотрансфераз — достоверный диагностический тест. В то же время их активность повышена в значительно меньшей степени, чем активность КК или ЛДГ. Клинико-морфологические исследования показали, что динамику активности аспартатаминотрансфераз можно использовать для расчета объема поражения при инфаркте миокарда при небольших очагах некроза миоцитов столь же достоверно, как и на основании активности КК.

Так как изоферменты специфичны для определенных органов и химических реакций, то определение изоферментного спектра позволяет проводить более точную диагностику инфаркта миокарда, чем определение общей активности ферментов. Основы биохимии. / Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э. и др.: В 3 т.: Пер. с англ. М.: Мир, 2001.