Биохимические свойства тиамина
После распада коферментов свободный тиамин выделяется с мочой и определяется в виде тиохрома. ТТФ — синтезируется в митохондриях с помощью фермента ТПФ-АТФ-фосфотрансферазы. Основной коферментной формой (60−80% от общего внутриклеточного) является ТПФ. Участие ТПФ в реакции прямого декарбоксилирования пировиноградной кислоты. Существует мнение, что основной транспортной формой тиамина является… Читать ещё >
Биохимические свойства тиамина (реферат, курсовая, диплом, контрольная)
В желудочно-кишечном тракте различные формы витамина гидролизуются с образованием свободного тиамина. Большая часть тиамина всасывается в тонком кишечнике с помощью специфического механизма активного транспорта, остальное его количество расщепляется тиаминазой кишечных бактерий. С током крови всосавшийся тиамин попадает вначале в печень, где фосфорилируется тиаминпирофосфокиназой, а затем переносится в другие органы и ткани.
Существует мнение, что основной транспортной формой тиамина является ТМФ.
Витамин В1 присутствует в различных органах и тканях как в форме свободного тиамина, так и его фосфорных эфиров: тиаминмонофосфата (ТМФ), тиаминдифосфата (ТДФ, синонимы: тиаминпирофосфат, ТПФ, кокарбоксилаза) и тиаминтрифосфата (ТТФ).
ТТФ — синтезируется в митохондриях с помощью фермента ТПФ-АТФ-фосфотрансферазы.
Основной коферментной формой (60−80% от общего внутриклеточного) является ТПФ.
ТТФ играет важную роль в метаболизме нервной ткани. При нарушении его образования развивается некротизирующая энцефалопатия.
После распада коферментов свободный тиамин выделяется с мочой и определяется в виде тиохрома.
Биохимические функции. Витамин В1 в форме ТПФ является составной частью ферментов, катализирующих реакции прямого и окислительного декарбоксилирования кетокислот.
Участие ТПФ в реакциях декарбоксилирования кетокислот объясняется необходимостью усиления отрицательного заряда углеродного атома карбонила кетокислоты в переходном, нестабильном, состоянии:
витамин тиаминтрифосфат метаболизм организм.
Переходное состояние стабилизируется ТПФ путем делокализации отрицательного заряда карбаниона тиазолового кольца, играющего роль своеобразного электронного стока. Вследствие такого протежирования образуется активный ацетальдегид (гидроксиэтил-ТПФ).
Аминокислотные остатки белков обладают слабой способностью осуществлять то, что с легкостью делает ТПФ, поэтому апобелки нуждаются в коферменте. ТПФ жестко связан сапоферментом мультиферментных комплексов дегидрогеназ осоксикетокислот.
Участие ТПФ в реакции прямого декарбоксилирования пировиноградной кислоты.
При декарбоксилировании ПВК с помощью пируватдекарбоксилазы образуется ацетальдегид, который под воздействием алкогольдегидрогеназы превращается в этанол. ТПФ является незаменимым кофактором пируватдекарбоксилазы. Этим ферментом богаты дрожжи.