Антитела, иммуноглобулины, их основные свойства. 
Специфичность антител

Антитела (иммуноглобулины) — белки плазмы крови, которые образуются в организме под влиянием антигенов. Основным свойством антител является специфичность, то есть способность соединяться с тем антигеном, который вызвал их образование. Специфичность антител обусловлена активными центрами, то есть участками молекулы иммуноглобулина, которые соединяются с детерминантными группами (эпитопами) антигена. Число активных центров называют валентностью антител.

Антитела содержатся в жидкой части крови и в других жидкостях организма. Сыворотку, содержащую антитела, называют иммунной, в отличие от нормальной, не содержащей специфических антител.

Химическая природа антител. Это гликопротеиды. Состоят из двух тяжелых полипептидных цепей — Н-цепей (англ, heavy — тяжелый) и двух легких цепей — L-цепей (англ, light — легкий). Цепи связаны дисульфидными мостиками. Как в легких, так и в тяжелых цепях имеется вариабельная V-обдасть с непостоянной последовательностью аминокислот, и константная С-область. Аминокислоты в полипептидных цепях направлены таким образом, что их NН2-концевые группы расположены в вариабельной части, а СООН-концевые группы — в константной.

При обработке протеолитическим ферментом папаином молекула иммуноглобулина распадается на Fab-фрагменты (англ, fragment antigen binding — фрагмент, связывающий антиген) и Fc-фрагмент (англ. fragment cristalline — кристаллизующийся фрагмент). В состав Fab-фрагмента входит целиком легкая цепь и часть тяжелой цепи, концевые их части составляют активный центр. В состав Fc-фрагмента входят остатки двух тяжелых цепей.

Активный центр молекулы иммуноглобулина по конфигурации соответствует конфигурации детерминантной группе антигена. Он очень мал, занимает лишь 2% поверхности антитела. Описанная мономерная молекула иммуноглобулина имеет два активных центра, то есть может связать две молекулы антигена.

Будучи белками, антитела (иммуноглобулины) обладают антигенной, видовой специфичностью. Детерминантная группа, определяющая специфичность, расположена в области Fc-фрагмента. Наличие антигенной специфичности иммуноглобулинов имеет практическое значение, так как позволяет обнаружить их с помощью антиглобулиновых сывороток.

Различают пять классов иммуноглобулинов, которые обозначаются IgG, IgM, IgA, IgD, IgE и отличаются между собой по физико-химическим свойствам и биологическим функциям (рис. 17).

Иммуноглобулины класса G (Ig G) являются мономерами, то есть состоят из двух легких и двух тяжелых цепей, молекулярная масса 160 кД, константа седиментации (скорость осаждения в центрифуге) 7S. Составляют основную массу сывороточных иммуноглобулинов (70−80%). Единственные из всех классов проникают через плаценту и играют важную роль в защите новорожденного от инфекции.

Иммуноглобулины класса М (Ig М) первыми появляются после введения антигена. Молекула IgM состоит из 5 субъединиц, то есть является пентамером. Молекулярная масса 300 кД, константа седиментации 19S. Содержание в сыворотке крови 5−10%.

Иммуноглобулины класса A (Ig А) синтезируются в селезенке, лимфоузлах и подслизистом слое дыхательных путей и кишечного тракта. По физико-химическим свойствам неодинаковы и могут иметь константы седиментации 7,9,11 и 18S. Часть IgA попадает в кровь — это сывороточные IgA. Большая же часть IgA — это секреторные SIgA, у которых два или три мономера соединены между собой секреторным фрагментом, защищающим иммуноглобулин от разрушения ферментами. Секреторные SIgA проникают на поверхность слизистых оболочек, содержатся в секретах и играют важную роль в защите организма от проникновения возбудителей, например, вирусов гриппа, полиомиелита.

Иммуноглобулины класса D (Ig D) — молекулярная масса 180 кД, константа седиментации 7S. Содержание в сыворотке крови около 0,2%. Роль IgD пока неизвестна Иммуноглобулины класса Е (Ig E) — молекулярная масса 200 кД, константа седиментации 8S, содержатся в нормальной сыворотке крови в небольших количествах (0,002%). Их называют также реагинами, поскольку они способны присоединяться к клеткам (цитофильны) и принимают участие в реакции анафилаксии Форма и размеры иммуноглобулинов G и М были изучены в электронном микроскопе. IgG имеют форму вытянутых эллипсов с тупыми концами, a IgM — форму паучка с пятью ножками.