Вторичная структура белка
Образование б-спирали происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), т. к. природные белки состоят из L-аминокислот. В образовании водородных связей участвуют все пептидные группы. Это обеспечивает максимальную стабильность б-спирали. Для в-складчатости характерны водородные связи в пределах одной полипептидной цепи или сложных полипептидных цепей. В белках возможны переходы от б-спирали… Читать ещё >
Вторичная структура белка (реферат, курсовая, диплом, контрольная)
Конформация — это пространственное расположение в органической молекуле замещающих групп, способных свободно изменять свое положение в пространстве без разрыва связей, благодаря свободному вращению вокруг одинарных углеродных связей.
Различают 2 вида вторичной структуры белка:
- 1. б-спираль
- 2. в-складчатость.
Вторичную структуру стабилизируют водородные связи. Водородные связи возникают между атомом водорода в NH группе и карбоксильным кислородом.
Характеристика б-спирали.
б-спираль стабилизируется водородными связями, которые возникают между каждой первой и четвертой аминокислотой. Шаг спирали включает 3, 6 аминокислотных остатка.
Образование б-спирали происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), т. к. природные белки состоят из L-аминокислот.
Для каждого белка характерна своя степень спирализации полипептидной цепи. Спирализованные участки чередуются с линейными. В молекуле гемоглобина б и в-цепи спирализованы на 75%, в лизоциме — 42%, пепсине — 30%.
Степень спирализации зависит от первичной структуры белка.
б-спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией полипептидной цепи, отвечающей минимуму свободной энергии.
В образовании водородных связей участвуют все пептидные группы. Это обеспечивает максимальную стабильность б-спирали.
Так как все гидрофильные группы пептидного остова обычно участвуют в образовании водородных связей, то гидрофобность альфа спиралей увеличивается.
Радикалы аминокислот находятся на наружной стороне альфа спиралей и направлены от пептидного остова в стороны. Они не участвуют в образовании водородных связей, характерны для вторичной структуры, но некоторые из них могут нарушать формирование альфа спиралей:
Пролин. Его атом азота входит в состав жесткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг N-CH связей. Кроме того, у атома азота пролина, образующего связь с другой аминокислотой нет водорода. В результате пролин не способен организовать водородную связь и структура альфа спиралей нарушается. Обычно здесь возникает петля или изгиб.
Участки, где последовательно расположены несколько одинаково заряженных радикалов, между которыми возникают электростатические силы отталкивания.
Участки с близко расположенными обьемными радикалами, механически нарушающими формирование альфа спиралей, например метионин, триптофан.
Спирализации белковой молекулы препятствует аминокислота пролин.
вскладчатость имеет слабоизогнутую конфигурацию полипептидной цепи.
Если связанные полипептидныые цепи направлены противоположно, возникает антипараллельная в-структура, если же N и С концы полипептидных цепей совпадают, возникает структура параллельного в-складчатого слоя.
Для в-складчатости характерны водородные связи в пределах одной полипептидной цепи или сложных полипептидных цепей.
В белках возможны переходы от б-спирали к в-складчатости и обратно вследствие перестройки водородных связей.
в-складчатость имеет плоскую форму.
б-спираль имеет стержневую форму.
Водородные связи — слабые связи, энергия связи 10 — 20 ккал/моль, но большое количество связей обеспечивает стабильность белковой молекулы.
В молекуле белка имеются прочные (ковалентные) связи, а также слабые, что обеспечивает с одной стороны стабильность молекулы, а с другой лабильность.